ZUT - Krajowe Ramy Kwalifikacji / Rok 2013/2014 / Wydział Biotechnologii i Hodowli Zwierząt / Biologia (N1) / Bezpieczeństwo żywności / Sylabus przedmiotu

Wydział Biotechnologii i Hodowli Zwierząt - Biologia (N1)
specjalność: Bezpieczeństwo żywności

Sylabus przedmiotu Proteomika:

Informacje podstawowe

Kierunek studiów	Biologia
Forma studiów	studia niestacjonarne	Poziom	pierwszego stopnia
Tytuł zawodowy absolwenta	licencjat
Obszary studiów	nauk przyrodniczych
Profil	ogólnoakademicki
Moduł	—
Przedmiot	Proteomika
Specjalność	przedmiot wspólny
Jednostka prowadząca	Katedra Fizjologii, Cytobiologii i Proteomiki
Nauczyciel odpowiedzialny	Wiesław Skrzypczak <Wieslaw.Skrzypczak@zut.edu.pl>
Inni nauczyciele
ECTS (planowane)	2,0	ECTS (formy)	2,0
Forma zaliczenia	zaliczenie	Język	polski
Blok obieralny	—	Grupa obieralna	—

Formy dydaktyczne

Forma dydaktyczna	KOD	Semestr	Godziny	ECTS	Waga	Zaliczenie
laboratoria	L	6	5	1,0	0,41	zaliczenie
wykłady	W	6	5	1,0	0,59	zaliczenie

Wymagania wstępne

KOD	Wymaganie wstępne
W-1	Podstawowa wiedza z zakresu biochemii.
W-2	Podstawowa wiedza z zakresu biologii komórki.
W-3	Podstawowe wiedza z zakresu genetyki.

Cele przedmiotu

KOD	Cel modułu/przedmiotu
C-1	Głownym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentow miedzy z zakresu dziedziny proteomiki, jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
C-2	Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
C-3	Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).

Treści programowe z podziałem na formy zajęć

KOD	Treść programowa	Godziny
laboratoria
T-L-1	Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit. Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE	1
T-L-2	Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm) Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.	1
T-L-3	Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer „mokry” i „półsuchy”, czynniki wpływające na wydajność transferu, immunobloting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu półsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy użyciu zestawu: TRANS–BLOT SEMI–DRY	1
T-L-4	Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. Zasady porównania proteomów i identyfikacji różnic w profilach białkowych, analiza ilościowa i jakościowa, podstawowe testy statystyczne. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.	1
T-L-5	Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.	1
		5
wykłady
T-W-1	Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową. Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.	1
T-W-2	Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji. Rodzaje programów do analizy obrazów żeli 2-D oraz ogólna zasada ich zastosowania.	1
T-W-3	Zastosowanie i identyfikacja białek z użyciem techniki Western-Blot. Przygotowanie próby. Metody transferu. Inkubacja z przeciwciałami. Wizualizacja	1
T-W-4	Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).	1
T-W-5	Metody rozdziału białek – techniki chromatograficzne. Ogólny schemat analiz proteomicznych. Chromatografia cieczowa. Dwuwymiarowa chromatografia cieczowa. Strategie proteomiki oparte na technice chromatografii cieczowej: metody LC-MS i LC-MS/MS, wielowymiarowa LC-MS/MS. Chromatografia powinowactwa Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna. Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych – innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zależności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Wykorzystanie proteomiki do wytwarzania nowych, wysoce selektywnych leków pozwalających na terapię indywidualną. Możliwości zastosowania proteomiki do rozwiązywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia, kryminalistyki i in.	1
		5

Obciążenie pracą studenta - formy aktywności

KOD	Forma aktywności	Godziny
laboratoria
A-L-1	Udział studenta w ćwiczeniach laboratoryjnych	5
A-L-2	Samodzielne studiowanie tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.	18
A-L-3	Przygotowanie do pisemnego zaliczenia ćwiczeń laboratoryjnych.	5
A-L-4	Zaliczenie	2
		30
wykłady
A-W-1	Uczestnictwo w wykładach.	5
A-W-2	Samodzielne studiowanie tematyki wykładów.	18
A-W-3	Przygpotowanie do pisemnego zaliczenia tematyki wykładów.	5
A-W-4	zaliczenie	2
		30

Metody nauczania / narzędzia dydaktyczne

KOD	Metoda nauczania / narzędzie dydaktyczne
M-1	Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
M-2	Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
M-3	Praca w grupach.
M-4	Dyskusja dydaktyczna.

Sposoby oceny

KOD	Sposób oceny
S-1	Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie ćwiczeń laboratoryjnych
S-2	Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
S-3	Ocena formująca: ocena pracy w grupie

Zamierzone efekty kształcenia - wiedza

Zamierzone efekty kształcenia	Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	Cel przedmiotu	Treści programowe	Metody nauczania	Sposób oceny
BL_1A_BL-S-C24_W01 W wyniku przeprowadzonych zajeć student potrafi wymienić, zdefiniować i objaśnić zagadnienie proteomiki jako dziedziny nauk, a także jej zastosowanie w badaniu czynności organizmu.	BL_1A_W17	P1A_W02, P1A_W05, P1A_W07	C-1, C-2	T-L-1, T-L-2, T-L-3, T-L-4, T-L-5, T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-5	M-1, M-2, M-3, M-4	S-1, S-2
BL_1A_BL-S-C24_W02 Student potrafi wymienić techniki analityczne z zakresu badań proteomicznych i objaśnić ich zasady.	BL_1A_W17	P1A_W02, P1A_W05, P1A_W07	C-1, C-2	T-L-1, T-L-2, T-L-3, T-L-4, T-L-5, T-W-1, T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-5	M-1, M-2, M-3, M-4	S-1, S-2
BL_1A_BL-S-C24_W03 Zna i potrafi objaśnić rolę białek w kształtowaniu fenotypu organizmów.	BL_1A_W04	P1A_W01, P1A_W06	C-1	T-W-1	M-1, M-2	S-2
BL_1A_BL-S-C24_W04 Zna mechanizmy biochemicznych modyfikacji w procesach prowadzących do syntezy białek.	BL_1A_W09	P1A_W03, P1A_W04, P1A_W05, P1A_W07	C-1	T-W-1	M-1, M-2	S-2

Zamierzone efekty kształcenia - umiejętności

Zamierzone efekty kształcenia	Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	Cel przedmiotu	Treści programowe	Metody nauczania	Sposób oceny
BL_1A_BL-S-C24_U01 Student zna podstawowe zasady analiz z użyciem technik proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas), a także główne strategie analiz proteomicznych. Potrafi określić jakie narzędzia są niezbedne do określenia różnic w ekspresji białek pomiedzy profilami białkowymi.	BL_1A_U12	P1A_U01, P1A_U04, P1A_U06, P1A_U10	C-1, C-2, C-3	T-L-1, T-L-2, T-L-3, T-L-4, T-L-5, T-W-1, T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-5	M-1, M-2, M-3, M-4	S-1, S-2
BL_1A_BL-S-C24_U02 Umie formułować i interpretować podstawowe procesy zachodzące w komórkach związane z biosyntezą białek.	BL_1A_U05	P1A_U01, P1A_U04, P1A_U06, P1A_U10, P1A_U11	C-1	T-W-1	M-1, M-2	S-2
BL_1A_BL-S-C24_U03 Potrafi interpretować wyniki badań proteomicznych i formułować wnioski.	BL_1A_U06	P1A_U01, P1A_U04, P1A_U06, P1A_U10, P1A_U11	C-1, C-2	T-L-1, T-W-2	M-1, M-2, M-3	S-1, S-2

Zamierzone efekty kształcenia - inne kompetencje społeczne i personalne

Zamierzone efekty kształcenia	Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	Cel przedmiotu	Treści programowe	Metody nauczania	Sposób oceny
BL_1A_BL-S-C24_K01 Student wykazuje zorientowanie w możliwości wykorzystania badań proteomicznych, w poszukiwaniu białek charakterystycznych dla danego stanu fizjologicznego lub patologicznego, mogących służyć jako markery odzwierciedlające stan organizmu.	BL_1A_K01	P1A_K01, P1A_K04	C-1, C-2	T-W-1, T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-5	M-1, M-2, M-4	S-1, S-2
BL_1A_BL-S-C24_K02 Potrafi aktywnie i sprawnie pracować w grupie i jest otwarty na supozycje innych członków zespołu.	BL_1A_K03	P1A_K02, P1A_K03, P1A_K06, P1A_K08	C-3	T-L-1, T-L-2, T-L-3, T-L-4, T-L-5	M-3, M-4	S-3
BL_1A_BL-S-C24_K03 Jest otwarty na poszukiwanie wiedzy i rozwijanie własnej osobowości.	BL_1A_K05	P1A_K01, P1A_K05, P1A_K07	C-1, C-2, C-3	T-L-1, T-L-2, T-L-3, T-L-4, T-L-5	M-3, M-4	S-3
BL_1A_BL-S-C24_K04 Jest zdolny do przekazywania wiedzy w kontaktach interpersonalnych.	BL_1A_K07	P1A_K01, P1A_K02, P1A_K08	C-1, C-3	T-L-1, T-L-2, T-L-3, T-L-4, T-L-5	M-3, M-4	S-3

Kryterium oceny - wiedza

Efekt kształcenia	Ocena	Kryterium oceny
BL_1A_BL-S-C24_W01 W wyniku przeprowadzonych zajeć student potrafi wymienić, zdefiniować i objaśnić zagadnienie proteomiki jako dziedziny nauk, a także jej zastosowanie w badaniu czynności organizmu.	2,0	- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
	3,0	- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
	3,5	- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
	4,0	- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
	4,5	- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
	5,0	- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
BL_1A_BL-S-C24_W02 Student potrafi wymienić techniki analityczne z zakresu badań proteomicznych i objaśnić ich zasady.	2,0	- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
	3,0	- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
	3,5	- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
	4,0	- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
	4,5	- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
	5,0	- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
BL_1A_BL-S-C24_W03 Zna i potrafi objaśnić rolę białek w kształtowaniu fenotypu organizmów.	2,0	- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
	3,0	- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
	3,5	- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
	4,0	- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
	4,5	- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
	5,0	- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
BL_1A_BL-S-C24_W04 Zna mechanizmy biochemicznych modyfikacji w procesach prowadzących do syntezy białek.	2,0	- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
	3,0	- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
	3,5	- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
	4,0	- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
	4,5	- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
	5,0	- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów

Kryterium oceny - umiejętności

Efekt kształcenia	Ocena	Kryterium oceny
BL_1A_BL-S-C24_U01 Student zna podstawowe zasady analiz z użyciem technik proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas), a także główne strategie analiz proteomicznych. Potrafi określić jakie narzędzia są niezbedne do określenia różnic w ekspresji białek pomiedzy profilami białkowymi.	2,0	Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową.
	3,0	Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
	3,5	Student: potrafi poradzić sobie, z nieznaczną pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy.
	4,0	Student: samodzielnie radzi sobie z podstawowymi trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
	4,5	Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
	5,0	Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe
BL_1A_BL-S-C24_U02 Umie formułować i interpretować podstawowe procesy zachodzące w komórkach związane z biosyntezą białek.	2,0	Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową.
	3,0	Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
	3,5	Student: potrafi poradzić sobie, z nieznaczną pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy.
	4,0	Student: samodzielnie radzi sobie z podstawowymi trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
	4,5	Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
	5,0	Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe
BL_1A_BL-S-C24_U03 Potrafi interpretować wyniki badań proteomicznych i formułować wnioski.	2,0	Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową.
	3,0	Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
	3,5	Student: potrafi poradzić sobie, z nieznaczną pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy.
	4,0	Student: samodzielnie radzi sobie z podstawowymi trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
	4,5	Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
	5,0	Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe

Literatura podstawowa

Skrzypczak W.F., Proteomika. Wybrane zagadnienia., Wydawnictwo Zapol, Szczecin, 2011
Kra A., Silberring J., Proteomika, Wydawnictwo EJB, Kraków, 2004, Wydanie I
Suder P., silberring J., Spektrometria mas., Wydawnictwo UJ, Kraków, 2006, Wydanie I
Doonan T.A., Białka i peptydy., PWN, Warszawa, 2008

Treści programowe - laboratoria

KOD	Treść programowa	Godziny
T-L-1	Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit. Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE	1
T-L-2	Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm) Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.	1
T-L-3	Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer „mokry” i „półsuchy”, czynniki wpływające na wydajność transferu, immunobloting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu półsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy użyciu zestawu: TRANS–BLOT SEMI–DRY	1
T-L-4	Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. Zasady porównania proteomów i identyfikacji różnic w profilach białkowych, analiza ilościowa i jakościowa, podstawowe testy statystyczne. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.	1
T-L-5	Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.	1
		5

Treści programowe - wykłady

KOD	Treść programowa	Godziny
T-W-1	Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową. Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.	1
T-W-2	Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji. Rodzaje programów do analizy obrazów żeli 2-D oraz ogólna zasada ich zastosowania.	1
T-W-3	Zastosowanie i identyfikacja białek z użyciem techniki Western-Blot. Przygotowanie próby. Metody transferu. Inkubacja z przeciwciałami. Wizualizacja	1
T-W-4	Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).	1
T-W-5	Metody rozdziału białek – techniki chromatograficzne. Ogólny schemat analiz proteomicznych. Chromatografia cieczowa. Dwuwymiarowa chromatografia cieczowa. Strategie proteomiki oparte na technice chromatografii cieczowej: metody LC-MS i LC-MS/MS, wielowymiarowa LC-MS/MS. Chromatografia powinowactwa Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna. Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych – innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zależności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Wykorzystanie proteomiki do wytwarzania nowych, wysoce selektywnych leków pozwalających na terapię indywidualną. Możliwości zastosowania proteomiki do rozwiązywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia, kryminalistyki i in.	1
		5

Formy aktywności - laboratoria

KOD	Forma aktywności	Godziny
A-L-1	Udział studenta w ćwiczeniach laboratoryjnych	5
A-L-2	Samodzielne studiowanie tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.	18
A-L-3	Przygotowanie do pisemnego zaliczenia ćwiczeń laboratoryjnych.	5
A-L-4	Zaliczenie	2
		30

(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Formy aktywności - wykłady

KOD	Forma aktywności	Godziny
A-W-1	Uczestnictwo w wykładach.	5
A-W-2	Samodzielne studiowanie tematyki wykładów.	18
A-W-3	Przygpotowanie do pisemnego zaliczenia tematyki wykładów.	5
A-W-4	zaliczenie	2
		30

(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Pole	KOD	Znaczenie kodu
Zamierzone efekty kształcenia	BL_1A_BL-S-C24_W01	W wyniku przeprowadzonych zajeć student potrafi wymienić, zdefiniować i objaśnić zagadnienie proteomiki jako dziedziny nauk, a także jej zastosowanie w badaniu czynności organizmu.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	BL_1A_W17	zna zasady przygotowania i przebiegu procesu biotechnologicznego oraz zna możliwości wykorzystania materiału biologicznego w różnych dziedzinach powiązanych z naukami przyrodniczymi
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	P1A_W02	w interpretacji zjawisk i procesów przyrodniczych opiera się na podstawach empirycznych, rozumiejąc w pełni znaczenie metod matematycznych i statystycznych
	P1A_W05	ma wiedzę w zakresie podstawowych kategorii pojęciowych i terminologii przyrodniczej oraz ma znajomość rozwoju dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów i stosowanych w nich metod badawczych
	P1A_W07	ma wiedzę w zakresie podstawowych technik i narzędzi badawczych stosowanych w zakresie dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
Cel przedmiotu	C-1	Głownym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentow miedzy z zakresu dziedziny proteomiki, jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
Cel przedmiotu	C-2	Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
Treści programowe	T-L-1	Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit. Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE
	T-L-2	Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm) Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.
	T-L-3	Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer „mokry” i „półsuchy”, czynniki wpływające na wydajność transferu, immunobloting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu półsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy użyciu zestawu: TRANS–BLOT SEMI–DRY
	T-L-4	Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. Zasady porównania proteomów i identyfikacji różnic w profilach białkowych, analiza ilościowa i jakościowa, podstawowe testy statystyczne. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
	T-L-5	Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.
	T-W-2	Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji. Rodzaje programów do analizy obrazów żeli 2-D oraz ogólna zasada ich zastosowania.
	T-W-3	Zastosowanie i identyfikacja białek z użyciem techniki Western-Blot. Przygotowanie próby. Metody transferu. Inkubacja z przeciwciałami. Wizualizacja
	T-W-4	Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).
	T-W-5	Metody rozdziału białek – techniki chromatograficzne. Ogólny schemat analiz proteomicznych. Chromatografia cieczowa. Dwuwymiarowa chromatografia cieczowa. Strategie proteomiki oparte na technice chromatografii cieczowej: metody LC-MS i LC-MS/MS, wielowymiarowa LC-MS/MS. Chromatografia powinowactwa Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna. Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych – innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zależności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Wykorzystanie proteomiki do wytwarzania nowych, wysoce selektywnych leków pozwalających na terapię indywidualną. Możliwości zastosowania proteomiki do rozwiązywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia, kryminalistyki i in.
Metody nauczania	M-1	Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
	M-2	Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
	M-3	Praca w grupach.
	M-4	Dyskusja dydaktyczna.
Sposób oceny	S-1	Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie ćwiczeń laboratoryjnych
Sposób oceny	S-2	Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria oceny	Ocena	Kryterium oceny
	2,0	- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
	3,0	- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
	3,5	- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
	4,0	- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
	4,5	- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
	5,0	- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów

Pole	KOD	Znaczenie kodu
Zamierzone efekty kształcenia	BL_1A_BL-S-C24_W02	Student potrafi wymienić techniki analityczne z zakresu badań proteomicznych i objaśnić ich zasady.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	BL_1A_W17	zna zasady przygotowania i przebiegu procesu biotechnologicznego oraz zna możliwości wykorzystania materiału biologicznego w różnych dziedzinach powiązanych z naukami przyrodniczymi
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	P1A_W02	w interpretacji zjawisk i procesów przyrodniczych opiera się na podstawach empirycznych, rozumiejąc w pełni znaczenie metod matematycznych i statystycznych
	P1A_W05	ma wiedzę w zakresie podstawowych kategorii pojęciowych i terminologii przyrodniczej oraz ma znajomość rozwoju dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów i stosowanych w nich metod badawczych
	P1A_W07	ma wiedzę w zakresie podstawowych technik i narzędzi badawczych stosowanych w zakresie dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
Cel przedmiotu	C-1	Głownym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentow miedzy z zakresu dziedziny proteomiki, jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
Cel przedmiotu	C-2	Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
Treści programowe	T-L-1	Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit. Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE
	T-L-2	Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm) Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.
	T-L-3	Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer „mokry” i „półsuchy”, czynniki wpływające na wydajność transferu, immunobloting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu półsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy użyciu zestawu: TRANS–BLOT SEMI–DRY
	T-L-4	Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. Zasady porównania proteomów i identyfikacji różnic w profilach białkowych, analiza ilościowa i jakościowa, podstawowe testy statystyczne. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
	T-L-5	Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.
	T-W-1	Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową. Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.
	T-W-2	Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji. Rodzaje programów do analizy obrazów żeli 2-D oraz ogólna zasada ich zastosowania.
	T-W-3	Zastosowanie i identyfikacja białek z użyciem techniki Western-Blot. Przygotowanie próby. Metody transferu. Inkubacja z przeciwciałami. Wizualizacja
	T-W-4	Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).
	T-W-5	Metody rozdziału białek – techniki chromatograficzne. Ogólny schemat analiz proteomicznych. Chromatografia cieczowa. Dwuwymiarowa chromatografia cieczowa. Strategie proteomiki oparte na technice chromatografii cieczowej: metody LC-MS i LC-MS/MS, wielowymiarowa LC-MS/MS. Chromatografia powinowactwa Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna. Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych – innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zależności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Wykorzystanie proteomiki do wytwarzania nowych, wysoce selektywnych leków pozwalających na terapię indywidualną. Możliwości zastosowania proteomiki do rozwiązywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia, kryminalistyki i in.
Metody nauczania	M-1	Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
	M-2	Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
	M-3	Praca w grupach.
	M-4	Dyskusja dydaktyczna.
Sposób oceny	S-1	Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie ćwiczeń laboratoryjnych
Sposób oceny	S-2	Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria oceny	Ocena	Kryterium oceny
	2,0	- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
	3,0	- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
	3,5	- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
	4,0	- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
	4,5	- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
	5,0	- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów

Pole	KOD	Znaczenie kodu
Zamierzone efekty kształcenia	BL_1A_BL-S-C24_W03	Zna i potrafi objaśnić rolę białek w kształtowaniu fenotypu organizmów.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	BL_1A_W04	zna molekularne podstawy funkcjonowania organizmów prokariotycznych i eukariotycznych
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	P1A_W01	rozumie podstawowe zjawiska i procesy przyrodnicze
	P1A_W06	ma wiedzę w zakresie statystyki i informatyki na poziomie pozwalającym na opisywanie i interpretowanie zjawisk przyrodniczych
Cel przedmiotu	C-1	Głownym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentow miedzy z zakresu dziedziny proteomiki, jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
Treści programowe	T-W-1	Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową. Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.
Metody nauczania	M-1	Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
Metody nauczania	M-2	Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
Sposób oceny	S-2	Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria oceny	Ocena	Kryterium oceny
	2,0	- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
	3,0	- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
	3,5	- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
	4,0	- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
	4,5	- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
	5,0	- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów

Pole	KOD	Znaczenie kodu
Zamierzone efekty kształcenia	BL_1A_BL-S-C24_W04	Zna mechanizmy biochemicznych modyfikacji w procesach prowadzących do syntezy białek.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	BL_1A_W09	zna biochemiczne podłoże procesów życiowych bazujące na wiedzy o klasyfikacji, budowie, funkcjach i przemianach substratów wystepujących w żywych organizmach
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	P1A_W03	ma wiedzę z zakresu matematyki, fizyki i chemii niezbędną dla zrozumienia podstawowych procesów i zjawisk przyrodniczych
	P1A_W04	ma wiedzę w zakresie najważniejszych problemów z zakresu dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów oraz zna ich powiązania z innymi dyscyplinami przyrodniczymi
	P1A_W05	ma wiedzę w zakresie podstawowych kategorii pojęciowych i terminologii przyrodniczej oraz ma znajomość rozwoju dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów i stosowanych w nich metod badawczych
	P1A_W07	ma wiedzę w zakresie podstawowych technik i narzędzi badawczych stosowanych w zakresie dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
Cel przedmiotu	C-1	Głownym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentow miedzy z zakresu dziedziny proteomiki, jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
Treści programowe	T-W-1	Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową. Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.
Metody nauczania	M-1	Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
Metody nauczania	M-2	Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
Sposób oceny	S-2	Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria oceny	Ocena	Kryterium oceny
	2,0	- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
	3,0	- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
	3,5	- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
	4,0	- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
	4,5	- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
	5,0	- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów

Pole	KOD	Znaczenie kodu
Zamierzone efekty kształcenia	BL_1A_BL-S-C24_U01	Student zna podstawowe zasady analiz z użyciem technik proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas), a także główne strategie analiz proteomicznych. Potrafi określić jakie narzędzia są niezbedne do określenia różnic w ekspresji białek pomiedzy profilami białkowymi.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	BL_1A_U12	posługuje się kluczowymi pojęciami z zakresu chemii bioorganicznej; umie przewidywać przebieg reakcji związków organicznych; wykorzystuje metody analizy instrumentalnej stosowanej w chemii organicznej i biochemicznej; analizuje informacje wynikające z różnic w profilach białkowych; zna podstawowe zasady analiz proteomicznych; analizuje zmiany w organizmie powstające przy zażywaniu wybranych substancji;
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	P1A_U01	stosuje podstawowe techniki i narzędzia badawcze w zakresie dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
	P1A_U04	wykonuje zlecone proste zadania badawcze lub ekspertyzy pod kierunkiem opiekuna naukowego
	P1A_U06	przeprowadza obserwacje oraz wykonuje w terenie lub laboratorium proste pomiary fizyczne, biologiczne i chemiczne
	P1A_U10	posiada umiejętność wystąpień ustnych w języku polskim i języku obcym, dotyczących zagadnień szczegółowych z zakresu dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
Cel przedmiotu	C-1	Głownym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentow miedzy z zakresu dziedziny proteomiki, jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
	C-2	Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
	C-3	Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).
Treści programowe	T-L-1	Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit. Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE
	T-L-2	Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm) Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.
	T-L-3	Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer „mokry” i „półsuchy”, czynniki wpływające na wydajność transferu, immunobloting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu półsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy użyciu zestawu: TRANS–BLOT SEMI–DRY
	T-L-4	Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. Zasady porównania proteomów i identyfikacji różnic w profilach białkowych, analiza ilościowa i jakościowa, podstawowe testy statystyczne. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
	T-L-5	Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.
	T-W-1	Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową. Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.
	T-W-2	Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji. Rodzaje programów do analizy obrazów żeli 2-D oraz ogólna zasada ich zastosowania.
	T-W-3	Zastosowanie i identyfikacja białek z użyciem techniki Western-Blot. Przygotowanie próby. Metody transferu. Inkubacja z przeciwciałami. Wizualizacja
	T-W-4	Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).
	T-W-5	Metody rozdziału białek – techniki chromatograficzne. Ogólny schemat analiz proteomicznych. Chromatografia cieczowa. Dwuwymiarowa chromatografia cieczowa. Strategie proteomiki oparte na technice chromatografii cieczowej: metody LC-MS i LC-MS/MS, wielowymiarowa LC-MS/MS. Chromatografia powinowactwa Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna. Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych – innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zależności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Wykorzystanie proteomiki do wytwarzania nowych, wysoce selektywnych leków pozwalających na terapię indywidualną. Możliwości zastosowania proteomiki do rozwiązywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia, kryminalistyki i in.
Metody nauczania	M-1	Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
	M-2	Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
	M-3	Praca w grupach.
	M-4	Dyskusja dydaktyczna.
Sposób oceny	S-1	Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie ćwiczeń laboratoryjnych
Sposób oceny	S-2	Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria oceny	Ocena	Kryterium oceny
	2,0	Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową.
	3,0	Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
	3,5	Student: potrafi poradzić sobie, z nieznaczną pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy.
	4,0	Student: samodzielnie radzi sobie z podstawowymi trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
	4,5	Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
	5,0	Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe

Pole	KOD	Znaczenie kodu
Zamierzone efekty kształcenia	BL_1A_BL-S-C24_U02	Umie formułować i interpretować podstawowe procesy zachodzące w komórkach związane z biosyntezą białek.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	BL_1A_U05	posługuje się podstawowymi zagadnieniami z zakresu budowy, struktury i funkcji komórek organizmów zwierzęcych; potrafi wskazać zalety osobników płciowych i przewagi selekcyjnej ich potomstwa; potrafi wskazać metody jakimi określone procesy mogą byś analizowane; potrafi przeprowadzić pod opieką opiekuna proste doświadczenia in vitro;
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	P1A_U01	stosuje podstawowe techniki i narzędzia badawcze w zakresie dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
	P1A_U04	wykonuje zlecone proste zadania badawcze lub ekspertyzy pod kierunkiem opiekuna naukowego
	P1A_U06	przeprowadza obserwacje oraz wykonuje w terenie lub laboratorium proste pomiary fizyczne, biologiczne i chemiczne
	P1A_U10	posiada umiejętność wystąpień ustnych w języku polskim i języku obcym, dotyczących zagadnień szczegółowych z zakresu dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
	P1A_U11	uczy się samodzielnie w sposób ukierunkowany
Cel przedmiotu	C-1	Głownym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentow miedzy z zakresu dziedziny proteomiki, jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
Treści programowe	T-W-1	Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową. Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.
Metody nauczania	M-1	Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
Metody nauczania	M-2	Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
Sposób oceny	S-2	Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria oceny	Ocena	Kryterium oceny
	2,0	Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową.
	3,0	Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
	3,5	Student: potrafi poradzić sobie, z nieznaczną pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy.
	4,0	Student: samodzielnie radzi sobie z podstawowymi trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
	4,5	Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
	5,0	Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe

Pole	KOD	Znaczenie kodu
Zamierzone efekty kształcenia	BL_1A_BL-S-C24_U03	Potrafi interpretować wyniki badań proteomicznych i formułować wnioski.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	BL_1A_U06	posiada umiejętność rozumienia mechanizmów determinujących funkcje życiowe, ontogenezę; potrafi posługiwać się podstawowymi narzędziami biologii molekularnej, inżynierii genetycznej, potrafi określić obszary, w których wykorzystuje się techniki molekularne; potrafi przeprowadzić proste analizy molekularne pod opieką prowadzącego; posiada umiejętności analizy i interpretacji wyników;
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	P1A_U01	stosuje podstawowe techniki i narzędzia badawcze w zakresie dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
	P1A_U04	wykonuje zlecone proste zadania badawcze lub ekspertyzy pod kierunkiem opiekuna naukowego
	P1A_U06	przeprowadza obserwacje oraz wykonuje w terenie lub laboratorium proste pomiary fizyczne, biologiczne i chemiczne
	P1A_U10	posiada umiejętność wystąpień ustnych w języku polskim i języku obcym, dotyczących zagadnień szczegółowych z zakresu dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
	P1A_U11	uczy się samodzielnie w sposób ukierunkowany
Cel przedmiotu	C-1	Głownym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentow miedzy z zakresu dziedziny proteomiki, jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
Cel przedmiotu	C-2	Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
Treści programowe	T-L-1	Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit. Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE
Treści programowe	T-W-2	Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji. Rodzaje programów do analizy obrazów żeli 2-D oraz ogólna zasada ich zastosowania.
Metody nauczania	M-1	Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
	M-2	Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
	M-3	Praca w grupach.
Sposób oceny	S-1	Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie ćwiczeń laboratoryjnych
Sposób oceny	S-2	Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria oceny	Ocena	Kryterium oceny
	2,0	Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową.
	3,0	Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
	3,5	Student: potrafi poradzić sobie, z nieznaczną pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy.
	4,0	Student: samodzielnie radzi sobie z podstawowymi trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
	4,5	Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
	5,0	Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe

Pole	KOD	Znaczenie kodu
Zamierzone efekty kształcenia	BL_1A_BL-S-C24_K01	Student wykazuje zorientowanie w możliwości wykorzystania badań proteomicznych, w poszukiwaniu białek charakterystycznych dla danego stanu fizjologicznego lub patologicznego, mogących służyć jako markery odzwierciedlające stan organizmu.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	BL_1A_K01	wykazuje zrozumienie podstawowych procesów i zjawisk biologicznych oraz przekonanie o ich empirycznej poznawalności w oparciu o metody matematyczne i statystyczne
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	P1A_K01	rozumie potrzebę uczenia się przez całe życie
	P1A_K04	prawidłowo identyfikuje i rozstrzyga dylematy związane z wykonywaniem zawodu
Cel przedmiotu	C-1	Głownym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentow miedzy z zakresu dziedziny proteomiki, jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
Cel przedmiotu	C-2	Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
Treści programowe	T-W-1	Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową. Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.
	T-W-2	Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji. Rodzaje programów do analizy obrazów żeli 2-D oraz ogólna zasada ich zastosowania.
	T-W-3	Zastosowanie i identyfikacja białek z użyciem techniki Western-Blot. Przygotowanie próby. Metody transferu. Inkubacja z przeciwciałami. Wizualizacja
	T-W-4	Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).
	T-W-5	Metody rozdziału białek – techniki chromatograficzne. Ogólny schemat analiz proteomicznych. Chromatografia cieczowa. Dwuwymiarowa chromatografia cieczowa. Strategie proteomiki oparte na technice chromatografii cieczowej: metody LC-MS i LC-MS/MS, wielowymiarowa LC-MS/MS. Chromatografia powinowactwa Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna. Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych – innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zależności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Wykorzystanie proteomiki do wytwarzania nowych, wysoce selektywnych leków pozwalających na terapię indywidualną. Możliwości zastosowania proteomiki do rozwiązywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia, kryminalistyki i in.
Metody nauczania	M-1	Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
	M-2	Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
	M-4	Dyskusja dydaktyczna.
Sposób oceny	S-1	Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie ćwiczeń laboratoryjnych
Sposób oceny	S-2	Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.

Pole	KOD	Znaczenie kodu
Zamierzone efekty kształcenia	BL_1A_BL-S-C24_K02	Potrafi aktywnie i sprawnie pracować w grupie i jest otwarty na supozycje innych członków zespołu.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	BL_1A_K03	przejawia aktywny udział i zdyscyplinowanie w pracy indywidualnej oraz grupowej wykazując odpowiedzialne współdziałanie zarówno jako członek jak i lider zespołu koleżeńskiego
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	P1A_K02	potrafi współdziałać i pracować w grupie, przyjmując w niej różne role
	P1A_K03	potrafi odpowiednio określić priorytety służące realizacji określonego przez siebie lub innych zadania
	P1A_K06	jest odpowiedzialny za bezpieczeństwo pracy własnej i innych; umie postępować w stanach zagrożenia
	P1A_K08	potrafi myśleć i działać w sposób przedsiębiorczy
Cel przedmiotu	C-3	Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).
Treści programowe	T-L-1	Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit. Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE
	T-L-2	Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm) Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.
	T-L-3	Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer „mokry” i „półsuchy”, czynniki wpływające na wydajność transferu, immunobloting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu półsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy użyciu zestawu: TRANS–BLOT SEMI–DRY
	T-L-4	Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. Zasady porównania proteomów i identyfikacji różnic w profilach białkowych, analiza ilościowa i jakościowa, podstawowe testy statystyczne. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
	T-L-5	Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.
Metody nauczania	M-3	Praca w grupach.
Metody nauczania	M-4	Dyskusja dydaktyczna.
Sposób oceny	S-3	Ocena formująca: ocena pracy w grupie

Pole	KOD	Znaczenie kodu
Zamierzone efekty kształcenia	BL_1A_BL-S-C24_K03	Jest otwarty na poszukiwanie wiedzy i rozwijanie własnej osobowości.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	BL_1A_K05	ma otwartą i poszukującą postawę ogólnego i kierunkowego kształtowania i rozwijania własnej aktywności poznawczej w oparciu o różne naukowe źródła informacji
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	P1A_K01	rozumie potrzebę uczenia się przez całe życie
	P1A_K05	rozumie potrzebę podnoszenia kompetencji zawodowych i osobistych
	P1A_K07	wykazuje potrzebę stałego aktualizowania wiedzy kierunkowej
Cel przedmiotu	C-1	Głownym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentow miedzy z zakresu dziedziny proteomiki, jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
	C-2	Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
	C-3	Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).
Treści programowe	T-L-1	Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit. Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE
	T-L-2	Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm) Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.
	T-L-3	Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer „mokry” i „półsuchy”, czynniki wpływające na wydajność transferu, immunobloting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu półsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy użyciu zestawu: TRANS–BLOT SEMI–DRY
	T-L-4	Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. Zasady porównania proteomów i identyfikacji różnic w profilach białkowych, analiza ilościowa i jakościowa, podstawowe testy statystyczne. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
	T-L-5	Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.
Metody nauczania	M-3	Praca w grupach.
Metody nauczania	M-4	Dyskusja dydaktyczna.
Sposób oceny	S-3	Ocena formująca: ocena pracy w grupie

Pole	KOD	Znaczenie kodu
Zamierzone efekty kształcenia	BL_1A_BL-S-C24_K04	Jest zdolny do przekazywania wiedzy w kontaktach interpersonalnych.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	BL_1A_K07	jest zdolny do kreatywnego propagowania i dzielenia się z innymi wiedzą dotyczącą znaczenia oraz uwarunkowań podstawowych zjawisk i procesów biologicznych
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	P1A_K01	rozumie potrzebę uczenia się przez całe życie
	P1A_K02	potrafi współdziałać i pracować w grupie, przyjmując w niej różne role
	P1A_K08	potrafi myśleć i działać w sposób przedsiębiorczy
Cel przedmiotu	C-1	Głownym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentow miedzy z zakresu dziedziny proteomiki, jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
Cel przedmiotu	C-3	Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).
Treści programowe	T-L-1	Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit. Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE
	T-L-2	Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm) Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.
	T-L-3	Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer „mokry” i „półsuchy”, czynniki wpływające na wydajność transferu, immunobloting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu półsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy użyciu zestawu: TRANS–BLOT SEMI–DRY
	T-L-4	Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. Zasady porównania proteomów i identyfikacji różnic w profilach białkowych, analiza ilościowa i jakościowa, podstawowe testy statystyczne. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
	T-L-5	Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.
Metody nauczania	M-3	Praca w grupach.
Metody nauczania	M-4	Dyskusja dydaktyczna.
Sposób oceny	S-3	Ocena formująca: ocena pracy w grupie