Zachodniopomorski Uniwersytet Technologiczny w Szczecinie

Wydział Technologii i Inżynierii Chemicznej - Ochrona środowiska (S1)

Sylabus przedmiotu Biochemia:

Informacje podstawowe

Kierunek studiów Ochrona środowiska
Forma studiów studia stacjonarne Poziom pierwszego stopnia
Tytuł zawodowy absolwenta inżynier
Obszary studiów nauk technicznych, studiów inżynierskich
Profil ogólnoakademicki
Moduł
Przedmiot Biochemia
Specjalność przedmiot wspólny
Jednostka prowadząca Katedra Chemii Organicznej i Chemii Fizycznej
Nauczyciel odpowiedzialny Jacek Soroka <Jacek.Soroka@zut.edu.pl>
Inni nauczyciele
ECTS (planowane) 3,0 ECTS (formy) 3,0
Forma zaliczenia egzamin Język polski
Blok obieralny Grupa obieralna

Formy dydaktyczne

Forma dydaktycznaKODSemestrGodzinyECTSWagaZaliczenie
ćwiczenia audytoryjneA4 15 1,00,41zaliczenie
wykładyW4 30 2,00,59egzamin

Wymagania wstępne

KODWymaganie wstępne
W-1Podstawowa znajomośc chemii organicznej i podstawowa wiedza z biologii

Cele przedmiotu

KODCel modułu/przedmiotu
C-1Zdobycie wiedzy o podstawowych mechanizmach działania organizmów żywych na poziomie procesów chemicznych i fizyko-chemicznych, o budulcach materii żywej i procesach ich transformacji i biotransformacji, o enzymach, witaminach i podstawoych cyklach biochemicznych, o przechowywaniu i przetwarzaniu informacji genetycznej, o reprodukcji.
C-2Zdobycie wiedzy o metodologii rowziązywania problemów obliczeniowych z dziedziny biochemii
C-3Celem jest wyrobienie spojrzenia na świat żywy, jako na doskonałe połączenie wszelkich rodzajów chemii (organicznej, nieorganicznej, fizycznej) a także informatyki w jedną całośc.
C-4Nabycie umiejętności kojarzenia wymogów biochemii z czynnikami środowiskowymi, znajdowania metod koegzystencji przemysłu i efektów antropogennych z niezaburzoną biologią organizmów.
C-5Nabycie umiejętności przewidywania skutków świadomego zaburzania biochemii w celach terapeutycznych.
C-6Zdobycie świadomości zagrożeń wpływu działalności człowieka prowadzącej do modyfikacji lub unicestwiania gatunków i oddalanie się od zrównoważonego rozwoju
C-7Nabycie umiejętności pracy w grupie

Treści programowe z podziałem na formy zajęć

KODTreść programowaGodziny
ćwiczenia audytoryjne
T-A-1Szybkośc, rząd i cząsteczkowośc reakcji, stała równowagi2
T-A-2Równowaga kwasowo-zasadowa, aminokwasy jako związki amfoteryczne, właściwości buforowe alfa-aminokwasów karboksylowych2
T-A-3Ciśnienie osmotyczne w układach biologicznych, określanie masy cząsteczkowej biopolimerów2
T-A-4Zastosowania radioizotopów w badanich biologicznych. Rodzaje, aktywnośc właściwa, okres połowicznego rozpadu3
T-A-5Kinetyka reakcji enzymatycznych bez i wobec inhibitorów, stała Michealisa4
T-A-6Metody spektrometryczne, absorpcjometria2
15
wykłady
T-W-1Informacja genetyczna, właściwości podwójnej helisy DNA, komplementarnośc zasad pirymidynowych i purynowych, wodorowe wiązania stabilizujące. RNA, zasady pirymidynowe i purynowe. Uszkodzenia DNA (chemiczne i radiacyjne), poprawnośc enzymatrycznej rekonstrukcji i skutki błędów. Wprowadzenie w procesy biochemiczne.1
T-W-2Aminokwasy, biodostępnośc, budowa. Aminokwasy białkowe. Asymetria a czynnośc optyczna, przypisanie absolutnej konfiguracji, tabela pierwszeństwa Cahna-Ingolda-Preloga. Wiązania peptydowe, amidowe i estrowe. Samoorganizacja białek - alfa-helisa, beta-fałdowanie. Metody klasyfikacji białek - kształt, rozpuszczalnośc. Konformacja a budowa chemiczna - struktury I-rzędu, II-rzędu, III i wyższe. Izomeria białek. Stabilizacja struktur przestrzennych. Denaturacja białek. Izomeria białek, białka proste i złożone. Biochemiczna rola białek. Biosynteza białek na matrycy RNA. Ustalanie budowy białek, sekwencjowanie, degradacje chemiczne (Edmana itp). Metody syntezy białek i zasady działania automatycznych syntezerów - grupy blokujące i aktywujące, syntezy na nośniku.7
T-W-3Wykrywanie białek, w tym śladowe. Najważniejsze niskoczasteczkowe peptydy (bradykinina, TRH, aspartam. Funkcje biologiczne białek. Samoorganizacje białek i czynniki strukturalne sterujace tymi procesami.2
T-W-4Enzymy, typy enzymów i ich funkcje. Enzymy jako katalizatory. Holoenzym, apoenzym i koenzymy. Działanie koenzymów red-ox, selektywnośc procesów enzymatycznych. Cykle biochemiczne z udziałem enzymów. Kinetyka procesów enzymatycznych, teoria Michaelis-Menten, linearyzacja enzymatycznych wyników kinetycznych (wykresy Lineweavera-Burk'a i Eadie-Hofstee), inhibowanie procesów enzymatycznych (inhibitor, lek, trucizna), inhibicja kompetycyjna i niekompetycyjna, optimum aktywności enzymatycznej - pH, temperatura. Wyznaczanie aktywnosci enzymatycznej, metoda "stop-flow". Enzymy bez koenzymu - mechanizm triady enzymatycznej w chymotrypsynie. Formy nieaktywne enzymów (proenzymy, zymogeny), uaktywnianie proenzymów6
T-W-5Energetyka biochemiczna, procesy endo- i egzoergiczne a procesy endo- i egzotermiczne. Komórkowe zasobniki energii (ATP, ADP, AMP i podobne). Sposoby wyznaczania efektów biochemicznych w procesach biegnących z udziałem reakcji egzoergicznych, energia swobodna Gibbsa, stałe równowag. Reakcje endoergiczne i ich zachodzenie wobec donorów energii.2
T-W-6Koenzymy a witaminy. Podział witamin i ch funkcje biochemiczne. Awitaminozy, źródła witamin. Acetylo koenzym A (Ac-CoA), udział w procesach biochemicznych. Biosynteza izoprenu.2
T-W-7Biosynteza nukleotydów - szlak główny i zapasowy. Cukry proste, formalne wyprowadzenie struktur wszystkich aldoz i ketoz od trioz do heksoz. Disacharydy, polisacharydy, włókna celulozowe, skrobie. Struktury liniowe i cykliczne hemiacetalowe, mutarotacja glukozy, wzory Hawortha i Fischera.2
T-W-8Glikoliza - udział enzymów. Cykle biochemiczne: Cykl Krebsa kwasu cytrynowego, cykl glioksalowy, cykl mocznikowy4
T-W-9Tłuszcze: właściwe, woski, tłuszcze złożone (glikolipidy, fosfolipidy - kwas fosfatydowy, kefalina, sfingomielina. Biosynteza enzymatyczna kwasów tłuszczowych, produkcja ciał ketonowych, biodegradacja kwasów tłuszczowych. Tłuszcze a błona komórkowa.2
T-W-10Badania genetyczne, namnażanie PCR, ustalanie pokrewieństwa, ślady biologiczne w kryminalistyce2
30

Obciążenie pracą studenta - formy aktywności

KODForma aktywnościGodziny
ćwiczenia audytoryjne
A-A-1Przygotowywanie się do cwiczeń, czytanie literatury zalecanej30
30
wykłady
A-W-1Udział w wykładach, korzystanie z konsultacji w trakcie wykładu lub po nim30
A-W-2Czytanie zalecanej literatury, przygotowywanie się do egzaminu30
60

Metody nauczania / narzędzia dydaktyczne

KODMetoda nauczania / narzędzie dydaktyczne
M-1Wykład informujący interaktywny, prezentacje multimedialne
M-2Ćwiczenia audytoryjne

Sposoby oceny

KODSposób oceny
S-1Ocena formująca: Ćwiczenia - pisemne sprawdziany w trakcie i kolokwium końcowe
S-2Ocena podsumowująca: Wykłady - egzamin końcowy pisemny

Zamierzone efekty kształcenia - wiedza

Zamierzone efekty kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
KOS_1A_B08_W01
Ma wiedzę na temat ogólnych zasad działania organizmów żywych, o podstawowych typach reakcji chemicznych zachodzących w organizmach, o efektach energetycznych tych reakcji, o budulcach materii ożywionej - ich pochodzeniu, pozyskiwaniu i transformacjach biochemicznych, o przechowywaniu, przetwarzaniu i przekazywaniu informacji genetycznej, o głównych zasadach działania leków i trucizn, Nabywa wiedzę umożliwiającą koenzystencję technologii przemysłowych i innych czynników antropogennych z organizmami żywymi.
KOS_1A_W01, KOS_1A_W03T1A_W01C-1T-W-1, T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-5, T-W-6, T-W-7, T-W-8, T-W-9, T-W-10M-1S-2
KOS_1A_B08_W02
Poznaje metody matematyczne wykorzystywane w opracowywaniu wyników i wyciaganiu wniosków z badań fizyko-chemicznych i biochemicznych
KOS_1A_W01T1A_W01C-2T-W-1, T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-5, T-W-6, T-W-7, T-W-8, T-W-9, T-W-10, T-A-1, T-A-2, T-A-3, T-A-4, T-A-5, T-A-6M-1, M-2S-1, S-2

Zamierzone efekty kształcenia - umiejętności

Zamierzone efekty kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
KOS_1A_B08_U01
Ma umiejętnośc wyszukiwania elementarnych procesów biochemicznych w układach biologicznych, rozumie współdziałanie enzymów, białek, cukrów i lipidów w organizmie. Umie przewidywac najważniejsze skutki oddziaływania środowiska (w tym modyfikowanego antropogennie) na organizmy żywe. Rozumie mechanizmy przekazywania informacji genetycznej, przyczyny i skutki jej uszkodzenia
KOS_1A_U01T1A_U01C-3, C-4T-W-1, T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-5, T-W-6, T-W-7, T-W-8, T-W-9, T-W-10, T-A-1, T-A-2, T-A-3, T-A-4, T-A-5, T-A-6M-1, M-2S-1, S-2

Zamierzone efekty kształcenia - inne kompetencje społeczne i personalne

Zamierzone efekty kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
KOS_1A_B08_K01
Potrafi identyfikowac zagrożenia cywilizacyjne, zagrożenia dla organizmów żywych, dąży do zrównoważonego rozwoju
KOS_1A_K02T1A_K02InzA_K01C-6T-W-1, T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-5, T-W-6, T-W-7, T-W-8, T-W-9, T-W-10, T-A-1, T-A-2, T-A-3, T-A-4, T-A-5, T-A-6M-1, M-2S-1, S-2
KOS_1A_B08_K02
Ćwiczenia w grupie pozwalają nauczyc współpracy, wzajemnego rozumienia i rzeczowej dyskusji
KOS_1A_K04T1A_K03InzA_K02C-7T-W-1, T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-5, T-W-6, T-W-7, T-W-8, T-W-9, T-W-10, T-A-1, T-A-2, T-A-3, T-A-4, T-A-5, T-A-6M-1, M-2S-1, S-2

Kryterium oceny - wiedza

Efekt kształceniaOcenaKryterium oceny
KOS_1A_B08_W01
Ma wiedzę na temat ogólnych zasad działania organizmów żywych, o podstawowych typach reakcji chemicznych zachodzących w organizmach, o efektach energetycznych tych reakcji, o budulcach materii ożywionej - ich pochodzeniu, pozyskiwaniu i transformacjach biochemicznych, o przechowywaniu, przetwarzaniu i przekazywaniu informacji genetycznej, o głównych zasadach działania leków i trucizn, Nabywa wiedzę umożliwiającą koenzystencję technologii przemysłowych i innych czynników antropogennych z organizmami żywymi.
2,0
3,0Zna najogólniejsze mechanizmy działania organizmów, zna podstawowe typy budulca biologicznego, zna podstawowe terminy, orientuje się w zakresie podstawowych reakcji biochemicznych i pojęc genetyki
3,5
4,0
4,5
5,0
KOS_1A_B08_W02
Poznaje metody matematyczne wykorzystywane w opracowywaniu wyników i wyciaganiu wniosków z badań fizyko-chemicznych i biochemicznych
2,0
3,0Umie przeprowadzic proste obliczenia kinetyczne, rozumie zachowanie enzymów
3,5
4,0
4,5
5,0

Kryterium oceny - umiejętności

Efekt kształceniaOcenaKryterium oceny
KOS_1A_B08_U01
Ma umiejętnośc wyszukiwania elementarnych procesów biochemicznych w układach biologicznych, rozumie współdziałanie enzymów, białek, cukrów i lipidów w organizmie. Umie przewidywac najważniejsze skutki oddziaływania środowiska (w tym modyfikowanego antropogennie) na organizmy żywe. Rozumie mechanizmy przekazywania informacji genetycznej, przyczyny i skutki jej uszkodzenia
2,0
3,0Umie analizowac organizmy pod kątem biochemii, rozumie konflikt cywilizacja-życie gatunków
3,5
4,0
4,5
5,0

Kryterium oceny - inne kompetencje społeczne i personalne

Efekt kształceniaOcenaKryterium oceny
KOS_1A_B08_K01
Potrafi identyfikowac zagrożenia cywilizacyjne, zagrożenia dla organizmów żywych, dąży do zrównoważonego rozwoju
2,0
3,0Student zna i rozumie podstawowe prawa rządzące organizmami żywymi, zna podstawowe budulce organizmów i ich wzajemne relacje oraz powiązania ich ze środowiskiem zewnętrznym
3,5
4,0
4,5
5,0
KOS_1A_B08_K02
Ćwiczenia w grupie pozwalają nauczyc współpracy, wzajemnego rozumienia i rzeczowej dyskusji
2,0
3,0Umiejetnośc pracy w grupie pod nadzorem
3,5
4,0
4,5
5,0

Literatura podstawowa

  1. Lubert STRYER, Biochemia, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 1997
  2. Krzysztof A. Sobiech, Biochemia, AWF, Wrocław

Literatura dodatkowa

  1. R.K. Murray, D.K. Granner, P.A. Mayes, V.W. Rodwell, Biochemia Harpera, Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2010
  2. J. Clayden, N. Greeves, S. Warren, P. Wothers, Chemia Organiczna, Wydawnictwa Naukowo-Techniczna, Warszawa, 2010

Treści programowe - ćwiczenia audytoryjne

KODTreść programowaGodziny
T-A-1Szybkośc, rząd i cząsteczkowośc reakcji, stała równowagi2
T-A-2Równowaga kwasowo-zasadowa, aminokwasy jako związki amfoteryczne, właściwości buforowe alfa-aminokwasów karboksylowych2
T-A-3Ciśnienie osmotyczne w układach biologicznych, określanie masy cząsteczkowej biopolimerów2
T-A-4Zastosowania radioizotopów w badanich biologicznych. Rodzaje, aktywnośc właściwa, okres połowicznego rozpadu3
T-A-5Kinetyka reakcji enzymatycznych bez i wobec inhibitorów, stała Michealisa4
T-A-6Metody spektrometryczne, absorpcjometria2
15

Treści programowe - wykłady

KODTreść programowaGodziny
T-W-1Informacja genetyczna, właściwości podwójnej helisy DNA, komplementarnośc zasad pirymidynowych i purynowych, wodorowe wiązania stabilizujące. RNA, zasady pirymidynowe i purynowe. Uszkodzenia DNA (chemiczne i radiacyjne), poprawnośc enzymatrycznej rekonstrukcji i skutki błędów. Wprowadzenie w procesy biochemiczne.1
T-W-2Aminokwasy, biodostępnośc, budowa. Aminokwasy białkowe. Asymetria a czynnośc optyczna, przypisanie absolutnej konfiguracji, tabela pierwszeństwa Cahna-Ingolda-Preloga. Wiązania peptydowe, amidowe i estrowe. Samoorganizacja białek - alfa-helisa, beta-fałdowanie. Metody klasyfikacji białek - kształt, rozpuszczalnośc. Konformacja a budowa chemiczna - struktury I-rzędu, II-rzędu, III i wyższe. Izomeria białek. Stabilizacja struktur przestrzennych. Denaturacja białek. Izomeria białek, białka proste i złożone. Biochemiczna rola białek. Biosynteza białek na matrycy RNA. Ustalanie budowy białek, sekwencjowanie, degradacje chemiczne (Edmana itp). Metody syntezy białek i zasady działania automatycznych syntezerów - grupy blokujące i aktywujące, syntezy na nośniku.7
T-W-3Wykrywanie białek, w tym śladowe. Najważniejsze niskoczasteczkowe peptydy (bradykinina, TRH, aspartam. Funkcje biologiczne białek. Samoorganizacje białek i czynniki strukturalne sterujace tymi procesami.2
T-W-4Enzymy, typy enzymów i ich funkcje. Enzymy jako katalizatory. Holoenzym, apoenzym i koenzymy. Działanie koenzymów red-ox, selektywnośc procesów enzymatycznych. Cykle biochemiczne z udziałem enzymów. Kinetyka procesów enzymatycznych, teoria Michaelis-Menten, linearyzacja enzymatycznych wyników kinetycznych (wykresy Lineweavera-Burk'a i Eadie-Hofstee), inhibowanie procesów enzymatycznych (inhibitor, lek, trucizna), inhibicja kompetycyjna i niekompetycyjna, optimum aktywności enzymatycznej - pH, temperatura. Wyznaczanie aktywnosci enzymatycznej, metoda "stop-flow". Enzymy bez koenzymu - mechanizm triady enzymatycznej w chymotrypsynie. Formy nieaktywne enzymów (proenzymy, zymogeny), uaktywnianie proenzymów6
T-W-5Energetyka biochemiczna, procesy endo- i egzoergiczne a procesy endo- i egzotermiczne. Komórkowe zasobniki energii (ATP, ADP, AMP i podobne). Sposoby wyznaczania efektów biochemicznych w procesach biegnących z udziałem reakcji egzoergicznych, energia swobodna Gibbsa, stałe równowag. Reakcje endoergiczne i ich zachodzenie wobec donorów energii.2
T-W-6Koenzymy a witaminy. Podział witamin i ch funkcje biochemiczne. Awitaminozy, źródła witamin. Acetylo koenzym A (Ac-CoA), udział w procesach biochemicznych. Biosynteza izoprenu.2
T-W-7Biosynteza nukleotydów - szlak główny i zapasowy. Cukry proste, formalne wyprowadzenie struktur wszystkich aldoz i ketoz od trioz do heksoz. Disacharydy, polisacharydy, włókna celulozowe, skrobie. Struktury liniowe i cykliczne hemiacetalowe, mutarotacja glukozy, wzory Hawortha i Fischera.2
T-W-8Glikoliza - udział enzymów. Cykle biochemiczne: Cykl Krebsa kwasu cytrynowego, cykl glioksalowy, cykl mocznikowy4
T-W-9Tłuszcze: właściwe, woski, tłuszcze złożone (glikolipidy, fosfolipidy - kwas fosfatydowy, kefalina, sfingomielina. Biosynteza enzymatyczna kwasów tłuszczowych, produkcja ciał ketonowych, biodegradacja kwasów tłuszczowych. Tłuszcze a błona komórkowa.2
T-W-10Badania genetyczne, namnażanie PCR, ustalanie pokrewieństwa, ślady biologiczne w kryminalistyce2
30

Formy aktywności - ćwiczenia audytoryjne

KODForma aktywnościGodziny
A-A-1Przygotowywanie się do cwiczeń, czytanie literatury zalecanej30
30
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Formy aktywności - wykłady

KODForma aktywnościGodziny
A-W-1Udział w wykładach, korzystanie z konsultacji w trakcie wykładu lub po nim30
A-W-2Czytanie zalecanej literatury, przygotowywanie się do egzaminu30
60
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaKOS_1A_B08_W01Ma wiedzę na temat ogólnych zasad działania organizmów żywych, o podstawowych typach reakcji chemicznych zachodzących w organizmach, o efektach energetycznych tych reakcji, o budulcach materii ożywionej - ich pochodzeniu, pozyskiwaniu i transformacjach biochemicznych, o przechowywaniu, przetwarzaniu i przekazywaniu informacji genetycznej, o głównych zasadach działania leków i trucizn, Nabywa wiedzę umożliwiającą koenzystencję technologii przemysłowych i innych czynników antropogennych z organizmami żywymi.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówKOS_1A_W01ma wiedzę z zakresu matematyki, przydatną do formułowania i rozwiązywania prostych zadań w zakresie ochrony środowiska, w szczególności niezbędną do rozumienia i opisu praw fizycznych i chemicznych oraz wykonywania obliczeń potrzebnych w praktyce inżynierskiej
KOS_1A_W03ma wiedzę z zakresu chemii ogólnej, przydatną do opisu i zrozumienia zjawisk i praw chemicznych oraz formułowania i rozwiązywania prostych zadań związanych ze studiowanym kierunkiem
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaT1A_W01ma wiedzę z zakresu matematyki, fizyki, chemii i innych obszarów właściwych dla studiowanego kierunku studiów przydatną do formułowania i rozwiązywania prostych zadań z zakresu studiowanego kierunku studiów
Cel przedmiotuC-1Zdobycie wiedzy o podstawowych mechanizmach działania organizmów żywych na poziomie procesów chemicznych i fizyko-chemicznych, o budulcach materii żywej i procesach ich transformacji i biotransformacji, o enzymach, witaminach i podstawoych cyklach biochemicznych, o przechowywaniu i przetwarzaniu informacji genetycznej, o reprodukcji.
Treści programoweT-W-1Informacja genetyczna, właściwości podwójnej helisy DNA, komplementarnośc zasad pirymidynowych i purynowych, wodorowe wiązania stabilizujące. RNA, zasady pirymidynowe i purynowe. Uszkodzenia DNA (chemiczne i radiacyjne), poprawnośc enzymatrycznej rekonstrukcji i skutki błędów. Wprowadzenie w procesy biochemiczne.
T-W-2Aminokwasy, biodostępnośc, budowa. Aminokwasy białkowe. Asymetria a czynnośc optyczna, przypisanie absolutnej konfiguracji, tabela pierwszeństwa Cahna-Ingolda-Preloga. Wiązania peptydowe, amidowe i estrowe. Samoorganizacja białek - alfa-helisa, beta-fałdowanie. Metody klasyfikacji białek - kształt, rozpuszczalnośc. Konformacja a budowa chemiczna - struktury I-rzędu, II-rzędu, III i wyższe. Izomeria białek. Stabilizacja struktur przestrzennych. Denaturacja białek. Izomeria białek, białka proste i złożone. Biochemiczna rola białek. Biosynteza białek na matrycy RNA. Ustalanie budowy białek, sekwencjowanie, degradacje chemiczne (Edmana itp). Metody syntezy białek i zasady działania automatycznych syntezerów - grupy blokujące i aktywujące, syntezy na nośniku.
T-W-3Wykrywanie białek, w tym śladowe. Najważniejsze niskoczasteczkowe peptydy (bradykinina, TRH, aspartam. Funkcje biologiczne białek. Samoorganizacje białek i czynniki strukturalne sterujace tymi procesami.
T-W-4Enzymy, typy enzymów i ich funkcje. Enzymy jako katalizatory. Holoenzym, apoenzym i koenzymy. Działanie koenzymów red-ox, selektywnośc procesów enzymatycznych. Cykle biochemiczne z udziałem enzymów. Kinetyka procesów enzymatycznych, teoria Michaelis-Menten, linearyzacja enzymatycznych wyników kinetycznych (wykresy Lineweavera-Burk'a i Eadie-Hofstee), inhibowanie procesów enzymatycznych (inhibitor, lek, trucizna), inhibicja kompetycyjna i niekompetycyjna, optimum aktywności enzymatycznej - pH, temperatura. Wyznaczanie aktywnosci enzymatycznej, metoda "stop-flow". Enzymy bez koenzymu - mechanizm triady enzymatycznej w chymotrypsynie. Formy nieaktywne enzymów (proenzymy, zymogeny), uaktywnianie proenzymów
T-W-5Energetyka biochemiczna, procesy endo- i egzoergiczne a procesy endo- i egzotermiczne. Komórkowe zasobniki energii (ATP, ADP, AMP i podobne). Sposoby wyznaczania efektów biochemicznych w procesach biegnących z udziałem reakcji egzoergicznych, energia swobodna Gibbsa, stałe równowag. Reakcje endoergiczne i ich zachodzenie wobec donorów energii.
T-W-6Koenzymy a witaminy. Podział witamin i ch funkcje biochemiczne. Awitaminozy, źródła witamin. Acetylo koenzym A (Ac-CoA), udział w procesach biochemicznych. Biosynteza izoprenu.
T-W-7Biosynteza nukleotydów - szlak główny i zapasowy. Cukry proste, formalne wyprowadzenie struktur wszystkich aldoz i ketoz od trioz do heksoz. Disacharydy, polisacharydy, włókna celulozowe, skrobie. Struktury liniowe i cykliczne hemiacetalowe, mutarotacja glukozy, wzory Hawortha i Fischera.
T-W-8Glikoliza - udział enzymów. Cykle biochemiczne: Cykl Krebsa kwasu cytrynowego, cykl glioksalowy, cykl mocznikowy
T-W-9Tłuszcze: właściwe, woski, tłuszcze złożone (glikolipidy, fosfolipidy - kwas fosfatydowy, kefalina, sfingomielina. Biosynteza enzymatyczna kwasów tłuszczowych, produkcja ciał ketonowych, biodegradacja kwasów tłuszczowych. Tłuszcze a błona komórkowa.
T-W-10Badania genetyczne, namnażanie PCR, ustalanie pokrewieństwa, ślady biologiczne w kryminalistyce
Metody nauczaniaM-1Wykład informujący interaktywny, prezentacje multimedialne
Sposób ocenyS-2Ocena podsumowująca: Wykłady - egzamin końcowy pisemny
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Zna najogólniejsze mechanizmy działania organizmów, zna podstawowe typy budulca biologicznego, zna podstawowe terminy, orientuje się w zakresie podstawowych reakcji biochemicznych i pojęc genetyki
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaKOS_1A_B08_W02Poznaje metody matematyczne wykorzystywane w opracowywaniu wyników i wyciaganiu wniosków z badań fizyko-chemicznych i biochemicznych
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówKOS_1A_W01ma wiedzę z zakresu matematyki, przydatną do formułowania i rozwiązywania prostych zadań w zakresie ochrony środowiska, w szczególności niezbędną do rozumienia i opisu praw fizycznych i chemicznych oraz wykonywania obliczeń potrzebnych w praktyce inżynierskiej
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaT1A_W01ma wiedzę z zakresu matematyki, fizyki, chemii i innych obszarów właściwych dla studiowanego kierunku studiów przydatną do formułowania i rozwiązywania prostych zadań z zakresu studiowanego kierunku studiów
Cel przedmiotuC-2Zdobycie wiedzy o metodologii rowziązywania problemów obliczeniowych z dziedziny biochemii
Treści programoweT-W-1Informacja genetyczna, właściwości podwójnej helisy DNA, komplementarnośc zasad pirymidynowych i purynowych, wodorowe wiązania stabilizujące. RNA, zasady pirymidynowe i purynowe. Uszkodzenia DNA (chemiczne i radiacyjne), poprawnośc enzymatrycznej rekonstrukcji i skutki błędów. Wprowadzenie w procesy biochemiczne.
T-W-2Aminokwasy, biodostępnośc, budowa. Aminokwasy białkowe. Asymetria a czynnośc optyczna, przypisanie absolutnej konfiguracji, tabela pierwszeństwa Cahna-Ingolda-Preloga. Wiązania peptydowe, amidowe i estrowe. Samoorganizacja białek - alfa-helisa, beta-fałdowanie. Metody klasyfikacji białek - kształt, rozpuszczalnośc. Konformacja a budowa chemiczna - struktury I-rzędu, II-rzędu, III i wyższe. Izomeria białek. Stabilizacja struktur przestrzennych. Denaturacja białek. Izomeria białek, białka proste i złożone. Biochemiczna rola białek. Biosynteza białek na matrycy RNA. Ustalanie budowy białek, sekwencjowanie, degradacje chemiczne (Edmana itp). Metody syntezy białek i zasady działania automatycznych syntezerów - grupy blokujące i aktywujące, syntezy na nośniku.
T-W-3Wykrywanie białek, w tym śladowe. Najważniejsze niskoczasteczkowe peptydy (bradykinina, TRH, aspartam. Funkcje biologiczne białek. Samoorganizacje białek i czynniki strukturalne sterujace tymi procesami.
T-W-4Enzymy, typy enzymów i ich funkcje. Enzymy jako katalizatory. Holoenzym, apoenzym i koenzymy. Działanie koenzymów red-ox, selektywnośc procesów enzymatycznych. Cykle biochemiczne z udziałem enzymów. Kinetyka procesów enzymatycznych, teoria Michaelis-Menten, linearyzacja enzymatycznych wyników kinetycznych (wykresy Lineweavera-Burk'a i Eadie-Hofstee), inhibowanie procesów enzymatycznych (inhibitor, lek, trucizna), inhibicja kompetycyjna i niekompetycyjna, optimum aktywności enzymatycznej - pH, temperatura. Wyznaczanie aktywnosci enzymatycznej, metoda "stop-flow". Enzymy bez koenzymu - mechanizm triady enzymatycznej w chymotrypsynie. Formy nieaktywne enzymów (proenzymy, zymogeny), uaktywnianie proenzymów
T-W-5Energetyka biochemiczna, procesy endo- i egzoergiczne a procesy endo- i egzotermiczne. Komórkowe zasobniki energii (ATP, ADP, AMP i podobne). Sposoby wyznaczania efektów biochemicznych w procesach biegnących z udziałem reakcji egzoergicznych, energia swobodna Gibbsa, stałe równowag. Reakcje endoergiczne i ich zachodzenie wobec donorów energii.
T-W-6Koenzymy a witaminy. Podział witamin i ch funkcje biochemiczne. Awitaminozy, źródła witamin. Acetylo koenzym A (Ac-CoA), udział w procesach biochemicznych. Biosynteza izoprenu.
T-W-7Biosynteza nukleotydów - szlak główny i zapasowy. Cukry proste, formalne wyprowadzenie struktur wszystkich aldoz i ketoz od trioz do heksoz. Disacharydy, polisacharydy, włókna celulozowe, skrobie. Struktury liniowe i cykliczne hemiacetalowe, mutarotacja glukozy, wzory Hawortha i Fischera.
T-W-8Glikoliza - udział enzymów. Cykle biochemiczne: Cykl Krebsa kwasu cytrynowego, cykl glioksalowy, cykl mocznikowy
T-W-9Tłuszcze: właściwe, woski, tłuszcze złożone (glikolipidy, fosfolipidy - kwas fosfatydowy, kefalina, sfingomielina. Biosynteza enzymatyczna kwasów tłuszczowych, produkcja ciał ketonowych, biodegradacja kwasów tłuszczowych. Tłuszcze a błona komórkowa.
T-W-10Badania genetyczne, namnażanie PCR, ustalanie pokrewieństwa, ślady biologiczne w kryminalistyce
T-A-1Szybkośc, rząd i cząsteczkowośc reakcji, stała równowagi
T-A-2Równowaga kwasowo-zasadowa, aminokwasy jako związki amfoteryczne, właściwości buforowe alfa-aminokwasów karboksylowych
T-A-3Ciśnienie osmotyczne w układach biologicznych, określanie masy cząsteczkowej biopolimerów
T-A-4Zastosowania radioizotopów w badanich biologicznych. Rodzaje, aktywnośc właściwa, okres połowicznego rozpadu
T-A-5Kinetyka reakcji enzymatycznych bez i wobec inhibitorów, stała Michealisa
T-A-6Metody spektrometryczne, absorpcjometria
Metody nauczaniaM-1Wykład informujący interaktywny, prezentacje multimedialne
M-2Ćwiczenia audytoryjne
Sposób ocenyS-1Ocena formująca: Ćwiczenia - pisemne sprawdziany w trakcie i kolokwium końcowe
S-2Ocena podsumowująca: Wykłady - egzamin końcowy pisemny
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Umie przeprowadzic proste obliczenia kinetyczne, rozumie zachowanie enzymów
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaKOS_1A_B08_U01Ma umiejętnośc wyszukiwania elementarnych procesów biochemicznych w układach biologicznych, rozumie współdziałanie enzymów, białek, cukrów i lipidów w organizmie. Umie przewidywac najważniejsze skutki oddziaływania środowiska (w tym modyfikowanego antropogennie) na organizmy żywe. Rozumie mechanizmy przekazywania informacji genetycznej, przyczyny i skutki jej uszkodzenia
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówKOS_1A_U01potrafi pozyskiwać informacje z literatury, baz danych oraz innych właściwie dobranych źródeł, także w języku angielskim lub innym języku obcym uznawanym za język komunikacji międzynarodowej w zakresie studiowanego kierunku studiów ochrona środowiska; potrafi integrować uzyskane informacje, dokonywać ich interpretacji, a także wyciągać wnioski oraz formułować i uzasadniać opinie
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaT1A_U01potrafi pozyskiwać informacje z literatury, baz danych oraz innych właściwie dobranych źródeł, także w języku angielskim lub innym języku obcym uznawanym za język komunikacji międzynarodowej w zakresie studiowanego kierunku studiów; potrafi integrować uzyskane informacje, dokonywać ich interpretacji, a także wyciągać wnioski oraz formułować i uzasadniać opinie
Cel przedmiotuC-3Celem jest wyrobienie spojrzenia na świat żywy, jako na doskonałe połączenie wszelkich rodzajów chemii (organicznej, nieorganicznej, fizycznej) a także informatyki w jedną całośc.
C-4Nabycie umiejętności kojarzenia wymogów biochemii z czynnikami środowiskowymi, znajdowania metod koegzystencji przemysłu i efektów antropogennych z niezaburzoną biologią organizmów.
Treści programoweT-W-1Informacja genetyczna, właściwości podwójnej helisy DNA, komplementarnośc zasad pirymidynowych i purynowych, wodorowe wiązania stabilizujące. RNA, zasady pirymidynowe i purynowe. Uszkodzenia DNA (chemiczne i radiacyjne), poprawnośc enzymatrycznej rekonstrukcji i skutki błędów. Wprowadzenie w procesy biochemiczne.
T-W-2Aminokwasy, biodostępnośc, budowa. Aminokwasy białkowe. Asymetria a czynnośc optyczna, przypisanie absolutnej konfiguracji, tabela pierwszeństwa Cahna-Ingolda-Preloga. Wiązania peptydowe, amidowe i estrowe. Samoorganizacja białek - alfa-helisa, beta-fałdowanie. Metody klasyfikacji białek - kształt, rozpuszczalnośc. Konformacja a budowa chemiczna - struktury I-rzędu, II-rzędu, III i wyższe. Izomeria białek. Stabilizacja struktur przestrzennych. Denaturacja białek. Izomeria białek, białka proste i złożone. Biochemiczna rola białek. Biosynteza białek na matrycy RNA. Ustalanie budowy białek, sekwencjowanie, degradacje chemiczne (Edmana itp). Metody syntezy białek i zasady działania automatycznych syntezerów - grupy blokujące i aktywujące, syntezy na nośniku.
T-W-3Wykrywanie białek, w tym śladowe. Najważniejsze niskoczasteczkowe peptydy (bradykinina, TRH, aspartam. Funkcje biologiczne białek. Samoorganizacje białek i czynniki strukturalne sterujace tymi procesami.
T-W-4Enzymy, typy enzymów i ich funkcje. Enzymy jako katalizatory. Holoenzym, apoenzym i koenzymy. Działanie koenzymów red-ox, selektywnośc procesów enzymatycznych. Cykle biochemiczne z udziałem enzymów. Kinetyka procesów enzymatycznych, teoria Michaelis-Menten, linearyzacja enzymatycznych wyników kinetycznych (wykresy Lineweavera-Burk'a i Eadie-Hofstee), inhibowanie procesów enzymatycznych (inhibitor, lek, trucizna), inhibicja kompetycyjna i niekompetycyjna, optimum aktywności enzymatycznej - pH, temperatura. Wyznaczanie aktywnosci enzymatycznej, metoda "stop-flow". Enzymy bez koenzymu - mechanizm triady enzymatycznej w chymotrypsynie. Formy nieaktywne enzymów (proenzymy, zymogeny), uaktywnianie proenzymów
T-W-5Energetyka biochemiczna, procesy endo- i egzoergiczne a procesy endo- i egzotermiczne. Komórkowe zasobniki energii (ATP, ADP, AMP i podobne). Sposoby wyznaczania efektów biochemicznych w procesach biegnących z udziałem reakcji egzoergicznych, energia swobodna Gibbsa, stałe równowag. Reakcje endoergiczne i ich zachodzenie wobec donorów energii.
T-W-6Koenzymy a witaminy. Podział witamin i ch funkcje biochemiczne. Awitaminozy, źródła witamin. Acetylo koenzym A (Ac-CoA), udział w procesach biochemicznych. Biosynteza izoprenu.
T-W-7Biosynteza nukleotydów - szlak główny i zapasowy. Cukry proste, formalne wyprowadzenie struktur wszystkich aldoz i ketoz od trioz do heksoz. Disacharydy, polisacharydy, włókna celulozowe, skrobie. Struktury liniowe i cykliczne hemiacetalowe, mutarotacja glukozy, wzory Hawortha i Fischera.
T-W-8Glikoliza - udział enzymów. Cykle biochemiczne: Cykl Krebsa kwasu cytrynowego, cykl glioksalowy, cykl mocznikowy
T-W-9Tłuszcze: właściwe, woski, tłuszcze złożone (glikolipidy, fosfolipidy - kwas fosfatydowy, kefalina, sfingomielina. Biosynteza enzymatyczna kwasów tłuszczowych, produkcja ciał ketonowych, biodegradacja kwasów tłuszczowych. Tłuszcze a błona komórkowa.
T-W-10Badania genetyczne, namnażanie PCR, ustalanie pokrewieństwa, ślady biologiczne w kryminalistyce
T-A-1Szybkośc, rząd i cząsteczkowośc reakcji, stała równowagi
T-A-2Równowaga kwasowo-zasadowa, aminokwasy jako związki amfoteryczne, właściwości buforowe alfa-aminokwasów karboksylowych
T-A-3Ciśnienie osmotyczne w układach biologicznych, określanie masy cząsteczkowej biopolimerów
T-A-4Zastosowania radioizotopów w badanich biologicznych. Rodzaje, aktywnośc właściwa, okres połowicznego rozpadu
T-A-5Kinetyka reakcji enzymatycznych bez i wobec inhibitorów, stała Michealisa
T-A-6Metody spektrometryczne, absorpcjometria
Metody nauczaniaM-1Wykład informujący interaktywny, prezentacje multimedialne
M-2Ćwiczenia audytoryjne
Sposób ocenyS-1Ocena formująca: Ćwiczenia - pisemne sprawdziany w trakcie i kolokwium końcowe
S-2Ocena podsumowująca: Wykłady - egzamin końcowy pisemny
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Umie analizowac organizmy pod kątem biochemii, rozumie konflikt cywilizacja-życie gatunków
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaKOS_1A_B08_K01Potrafi identyfikowac zagrożenia cywilizacyjne, zagrożenia dla organizmów żywych, dąży do zrównoważonego rozwoju
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówKOS_1A_K02ma świadomość ważności i rozumie pozatechniczne aspekty i skutki działalności inżynierskiej, w tym jej wpływu na środowisko, i związanej z tym odpowiedzialności za podejmowane decyzje
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaT1A_K02ma świadomość ważności i zrozumienie pozatechnicznych aspektów i skutków działalności inżynierskiej, w tym jej wpływu na środowisko, i związanej z tym odpowiedzialności za podejmowane decyzje
Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraInzA_K01ma świadomość ważności i rozumie pozatechniczne aspekty i skutki działalności inżynierskiej, w tym jej wpływu na środowisko, i związanej z tym odpowiedzialności za podejmowane decyzje
Cel przedmiotuC-6Zdobycie świadomości zagrożeń wpływu działalności człowieka prowadzącej do modyfikacji lub unicestwiania gatunków i oddalanie się od zrównoważonego rozwoju
Treści programoweT-W-1Informacja genetyczna, właściwości podwójnej helisy DNA, komplementarnośc zasad pirymidynowych i purynowych, wodorowe wiązania stabilizujące. RNA, zasady pirymidynowe i purynowe. Uszkodzenia DNA (chemiczne i radiacyjne), poprawnośc enzymatrycznej rekonstrukcji i skutki błędów. Wprowadzenie w procesy biochemiczne.
T-W-2Aminokwasy, biodostępnośc, budowa. Aminokwasy białkowe. Asymetria a czynnośc optyczna, przypisanie absolutnej konfiguracji, tabela pierwszeństwa Cahna-Ingolda-Preloga. Wiązania peptydowe, amidowe i estrowe. Samoorganizacja białek - alfa-helisa, beta-fałdowanie. Metody klasyfikacji białek - kształt, rozpuszczalnośc. Konformacja a budowa chemiczna - struktury I-rzędu, II-rzędu, III i wyższe. Izomeria białek. Stabilizacja struktur przestrzennych. Denaturacja białek. Izomeria białek, białka proste i złożone. Biochemiczna rola białek. Biosynteza białek na matrycy RNA. Ustalanie budowy białek, sekwencjowanie, degradacje chemiczne (Edmana itp). Metody syntezy białek i zasady działania automatycznych syntezerów - grupy blokujące i aktywujące, syntezy na nośniku.
T-W-3Wykrywanie białek, w tym śladowe. Najważniejsze niskoczasteczkowe peptydy (bradykinina, TRH, aspartam. Funkcje biologiczne białek. Samoorganizacje białek i czynniki strukturalne sterujace tymi procesami.
T-W-4Enzymy, typy enzymów i ich funkcje. Enzymy jako katalizatory. Holoenzym, apoenzym i koenzymy. Działanie koenzymów red-ox, selektywnośc procesów enzymatycznych. Cykle biochemiczne z udziałem enzymów. Kinetyka procesów enzymatycznych, teoria Michaelis-Menten, linearyzacja enzymatycznych wyników kinetycznych (wykresy Lineweavera-Burk'a i Eadie-Hofstee), inhibowanie procesów enzymatycznych (inhibitor, lek, trucizna), inhibicja kompetycyjna i niekompetycyjna, optimum aktywności enzymatycznej - pH, temperatura. Wyznaczanie aktywnosci enzymatycznej, metoda "stop-flow". Enzymy bez koenzymu - mechanizm triady enzymatycznej w chymotrypsynie. Formy nieaktywne enzymów (proenzymy, zymogeny), uaktywnianie proenzymów
T-W-5Energetyka biochemiczna, procesy endo- i egzoergiczne a procesy endo- i egzotermiczne. Komórkowe zasobniki energii (ATP, ADP, AMP i podobne). Sposoby wyznaczania efektów biochemicznych w procesach biegnących z udziałem reakcji egzoergicznych, energia swobodna Gibbsa, stałe równowag. Reakcje endoergiczne i ich zachodzenie wobec donorów energii.
T-W-6Koenzymy a witaminy. Podział witamin i ch funkcje biochemiczne. Awitaminozy, źródła witamin. Acetylo koenzym A (Ac-CoA), udział w procesach biochemicznych. Biosynteza izoprenu.
T-W-7Biosynteza nukleotydów - szlak główny i zapasowy. Cukry proste, formalne wyprowadzenie struktur wszystkich aldoz i ketoz od trioz do heksoz. Disacharydy, polisacharydy, włókna celulozowe, skrobie. Struktury liniowe i cykliczne hemiacetalowe, mutarotacja glukozy, wzory Hawortha i Fischera.
T-W-8Glikoliza - udział enzymów. Cykle biochemiczne: Cykl Krebsa kwasu cytrynowego, cykl glioksalowy, cykl mocznikowy
T-W-9Tłuszcze: właściwe, woski, tłuszcze złożone (glikolipidy, fosfolipidy - kwas fosfatydowy, kefalina, sfingomielina. Biosynteza enzymatyczna kwasów tłuszczowych, produkcja ciał ketonowych, biodegradacja kwasów tłuszczowych. Tłuszcze a błona komórkowa.
T-W-10Badania genetyczne, namnażanie PCR, ustalanie pokrewieństwa, ślady biologiczne w kryminalistyce
T-A-1Szybkośc, rząd i cząsteczkowośc reakcji, stała równowagi
T-A-2Równowaga kwasowo-zasadowa, aminokwasy jako związki amfoteryczne, właściwości buforowe alfa-aminokwasów karboksylowych
T-A-3Ciśnienie osmotyczne w układach biologicznych, określanie masy cząsteczkowej biopolimerów
T-A-4Zastosowania radioizotopów w badanich biologicznych. Rodzaje, aktywnośc właściwa, okres połowicznego rozpadu
T-A-5Kinetyka reakcji enzymatycznych bez i wobec inhibitorów, stała Michealisa
T-A-6Metody spektrometryczne, absorpcjometria
Metody nauczaniaM-1Wykład informujący interaktywny, prezentacje multimedialne
M-2Ćwiczenia audytoryjne
Sposób ocenyS-1Ocena formująca: Ćwiczenia - pisemne sprawdziany w trakcie i kolokwium końcowe
S-2Ocena podsumowująca: Wykłady - egzamin końcowy pisemny
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Student zna i rozumie podstawowe prawa rządzące organizmami żywymi, zna podstawowe budulce organizmów i ich wzajemne relacje oraz powiązania ich ze środowiskiem zewnętrznym
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaKOS_1A_B08_K02Ćwiczenia w grupie pozwalają nauczyc współpracy, wzajemnego rozumienia i rzeczowej dyskusji
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówKOS_1A_K04potrafi współdziałać i pracować w grupie, przyjmując w niej różne role
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaT1A_K03potrafi współdziałać i pracować w grupie, przyjmując w niej różne role
Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraInzA_K02potrafi myśleć i działać w sposób przedsiębiorczy
Cel przedmiotuC-7Nabycie umiejętności pracy w grupie
Treści programoweT-W-1Informacja genetyczna, właściwości podwójnej helisy DNA, komplementarnośc zasad pirymidynowych i purynowych, wodorowe wiązania stabilizujące. RNA, zasady pirymidynowe i purynowe. Uszkodzenia DNA (chemiczne i radiacyjne), poprawnośc enzymatrycznej rekonstrukcji i skutki błędów. Wprowadzenie w procesy biochemiczne.
T-W-2Aminokwasy, biodostępnośc, budowa. Aminokwasy białkowe. Asymetria a czynnośc optyczna, przypisanie absolutnej konfiguracji, tabela pierwszeństwa Cahna-Ingolda-Preloga. Wiązania peptydowe, amidowe i estrowe. Samoorganizacja białek - alfa-helisa, beta-fałdowanie. Metody klasyfikacji białek - kształt, rozpuszczalnośc. Konformacja a budowa chemiczna - struktury I-rzędu, II-rzędu, III i wyższe. Izomeria białek. Stabilizacja struktur przestrzennych. Denaturacja białek. Izomeria białek, białka proste i złożone. Biochemiczna rola białek. Biosynteza białek na matrycy RNA. Ustalanie budowy białek, sekwencjowanie, degradacje chemiczne (Edmana itp). Metody syntezy białek i zasady działania automatycznych syntezerów - grupy blokujące i aktywujące, syntezy na nośniku.
T-W-3Wykrywanie białek, w tym śladowe. Najważniejsze niskoczasteczkowe peptydy (bradykinina, TRH, aspartam. Funkcje biologiczne białek. Samoorganizacje białek i czynniki strukturalne sterujace tymi procesami.
T-W-4Enzymy, typy enzymów i ich funkcje. Enzymy jako katalizatory. Holoenzym, apoenzym i koenzymy. Działanie koenzymów red-ox, selektywnośc procesów enzymatycznych. Cykle biochemiczne z udziałem enzymów. Kinetyka procesów enzymatycznych, teoria Michaelis-Menten, linearyzacja enzymatycznych wyników kinetycznych (wykresy Lineweavera-Burk'a i Eadie-Hofstee), inhibowanie procesów enzymatycznych (inhibitor, lek, trucizna), inhibicja kompetycyjna i niekompetycyjna, optimum aktywności enzymatycznej - pH, temperatura. Wyznaczanie aktywnosci enzymatycznej, metoda "stop-flow". Enzymy bez koenzymu - mechanizm triady enzymatycznej w chymotrypsynie. Formy nieaktywne enzymów (proenzymy, zymogeny), uaktywnianie proenzymów
T-W-5Energetyka biochemiczna, procesy endo- i egzoergiczne a procesy endo- i egzotermiczne. Komórkowe zasobniki energii (ATP, ADP, AMP i podobne). Sposoby wyznaczania efektów biochemicznych w procesach biegnących z udziałem reakcji egzoergicznych, energia swobodna Gibbsa, stałe równowag. Reakcje endoergiczne i ich zachodzenie wobec donorów energii.
T-W-6Koenzymy a witaminy. Podział witamin i ch funkcje biochemiczne. Awitaminozy, źródła witamin. Acetylo koenzym A (Ac-CoA), udział w procesach biochemicznych. Biosynteza izoprenu.
T-W-7Biosynteza nukleotydów - szlak główny i zapasowy. Cukry proste, formalne wyprowadzenie struktur wszystkich aldoz i ketoz od trioz do heksoz. Disacharydy, polisacharydy, włókna celulozowe, skrobie. Struktury liniowe i cykliczne hemiacetalowe, mutarotacja glukozy, wzory Hawortha i Fischera.
T-W-8Glikoliza - udział enzymów. Cykle biochemiczne: Cykl Krebsa kwasu cytrynowego, cykl glioksalowy, cykl mocznikowy
T-W-9Tłuszcze: właściwe, woski, tłuszcze złożone (glikolipidy, fosfolipidy - kwas fosfatydowy, kefalina, sfingomielina. Biosynteza enzymatyczna kwasów tłuszczowych, produkcja ciał ketonowych, biodegradacja kwasów tłuszczowych. Tłuszcze a błona komórkowa.
T-W-10Badania genetyczne, namnażanie PCR, ustalanie pokrewieństwa, ślady biologiczne w kryminalistyce
T-A-1Szybkośc, rząd i cząsteczkowośc reakcji, stała równowagi
T-A-2Równowaga kwasowo-zasadowa, aminokwasy jako związki amfoteryczne, właściwości buforowe alfa-aminokwasów karboksylowych
T-A-3Ciśnienie osmotyczne w układach biologicznych, określanie masy cząsteczkowej biopolimerów
T-A-4Zastosowania radioizotopów w badanich biologicznych. Rodzaje, aktywnośc właściwa, okres połowicznego rozpadu
T-A-5Kinetyka reakcji enzymatycznych bez i wobec inhibitorów, stała Michealisa
T-A-6Metody spektrometryczne, absorpcjometria
Metody nauczaniaM-1Wykład informujący interaktywny, prezentacje multimedialne
M-2Ćwiczenia audytoryjne
Sposób ocenyS-1Ocena formująca: Ćwiczenia - pisemne sprawdziany w trakcie i kolokwium końcowe
S-2Ocena podsumowująca: Wykłady - egzamin końcowy pisemny
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Umiejetnośc pracy w grupie pod nadzorem
3,5
4,0
4,5
5,0