ZUT - Krajowe Ramy Kwalifikacji / Rok 2017/2018 / Wydział Biotechnologii i Hodowli Zwierząt / Biologia (S1) / Sylabus przedmiotu

Wydział Biotechnologii i Hodowli Zwierząt - Biologia (S1)

Sylabus przedmiotu Proteomika:

Informacje podstawowe

Kierunek studiów	Biologia
Forma studiów	studia stacjonarne	Poziom	pierwszego stopnia
Tytuł zawodowy absolwenta	licencjat
Obszary studiów	nauki przyrodnicze
Profil	ogólnoakademicki
Moduł	—
Przedmiot	Proteomika
Specjalność	przedmiot wspólny
Jednostka prowadząca	Katedra Fizjologii, Cytobiologii i Proteomiki
Nauczyciel odpowiedzialny	Małgorzata Ożgo <Malgorzata.Ozgo@zut.edu.pl>
Inni nauczyciele	Alicja Dratwa-Chałupnik <Alicja.Dratwa-Chalupnik@zut.edu.pl>, Agnieszka Herosimczyk <Agnieszka.Herosimczyk@zut.edu.pl>, Adam Lepczyński <Adam.Lepczynski@zut.edu.pl>, Katarzyna Michałek <Katarzyna.Michalek@zut.edu.pl>
ECTS (planowane)	2,0	ECTS (formy)	2,0
Forma zaliczenia	zaliczenie	Język	polski
Blok obieralny	—	Grupa obieralna	—

Formy dydaktyczne

Forma dydaktyczna	KOD	Semestr	Godziny	ECTS	Waga	Zaliczenie
wykłady	W	6	15	1,0	0,59	zaliczenie
laboratoria	L	6	15	1,0	0,41	zaliczenie

Wymagania wstępne

KOD	Wymaganie wstępne
W-1	Podstawowa wiedza z zakresu biochemii.
W-2	Podstawowa wiedza z zakresu biologii komórki.
W-3	Podstawowe wiedza z zakresu genetyki.

Cele przedmiotu

KOD	Cel modułu/przedmiotu
C-1	Głównym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentom wiedzy z zakresu proteomiki i jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
C-2	Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
C-3	Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).

Treści programowe z podziałem na formy zajęć

KOD	Treść programowa	Godziny
laboratoria
T-L-1	Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.	2
T-L-2	Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL. 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE.	2
T-L-3	Określenie białka całkowitego w analizowanych próbach biologicznych. Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm).	2
T-L-4	Główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotwanie zogniskowanych pasków IPG do rozdziału w drugim kierunku.	2
T-L-5	Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.	2
T-L-6	Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. Bioinformatyczne bazy danych, zasada identyfikacji białek przy uzyciu "odcisku palca" mapy peptydowej. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej. 3. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 4. Analiza uzyskanych widm masowych przy uzyciu flexAnalysis. 5. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostepnymi w bazach danych przy uzyciu bioTools.	3
T-L-7	Identyfikacja białek przy uzyciu techniki Western-Blot: Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer "mokry" i "półsuchy", czynniki wpływające na wydajność transferu, immunoblotting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu połsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy uzyciu zestawu: TRANS-BLOT SEMI DRY.	2
		15
wykłady
T-W-1	Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.	2
T-W-2	Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.	2
T-W-3	Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji. Rodzaje programów do analizy obrazów żeli 2-DE oraz ogólna zasada ich zastosowania.	2
T-W-4	Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).	2
T-W-5	Zastosowanie i identyfikacja białek z użyciem techniki Westrn-Blot: Przygotowanie próby. Metody transferu. Inkubacja z przeciwciałami. Wizualizacja.	2
T-W-6	Metody rozdziału białek - techniki chromatograficzne: Ogólny schemat analiz proteomicznych. Chromatografia cieczowa. Strategie proteomiki oparte na technice chromatografii cieczowej: metody LC-MS i LC-MS/MS.	2
T-W-7	Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna: Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych - innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zalezności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Mozliwość zastosowania proteomiki do rozwiazywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia i kryminalistyki.	3
		15

Obciążenie pracą studenta - formy aktywności

KOD	Forma aktywności	Godziny
laboratoria
A-L-1	Udział studenta w ćwiczeniach laboratoryjnych.	15
A-L-2	Samodzielne studiowanie tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.	8
A-L-3	Przygpotowanie pisemnego sprawozdania z ćwiczeń laboratoryjnych.	8
		31
wykłady
A-W-1	Uczestnictwo w wykładach.	15
A-W-2	Samodzielne studiowanie tematyki wykładów.	7
A-W-3	Przygotowanie do pisemnego zaliczenia tematyki wykładów.	8
		30

Metody nauczania / narzędzia dydaktyczne

KOD	Metoda nauczania / narzędzie dydaktyczne
M-1	Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
M-2	Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
M-3	Praca w grupach.
M-4	Sprawozdanie z wykonanych ćwiczeń laboratoryjnych.
M-5	Objaśnienia dotyczące prawidłowego wykonania ćwiczeń laboratoryjnych.
M-6	Wykonywanie w grupach zaplanowanych ćwiczeń laboratoryjnych.

Sposoby oceny

KOD	Sposób oceny
S-1	Ocena podsumowująca: Ocena sprawozdań z wykonanych ćwiczeń laboratoryjnych.
S-2	Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.

Zamierzone efekty kształcenia - wiedza

Zamierzone efekty kształcenia	Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	Cel przedmiotu	Treści programowe	Metody nauczania	Sposób oceny
BL_1A_C24_W01 W wyniku przeprowadzonych zajeć student potrafi wymienić, techniki analityczne z zakresu badań proteomicznych i objaśnić ich zasady. Zna mechanizmy biochemicznych modyfikacji w procesach prowadzacych do syntezy białek.	BL_1A_W06, BL_1A_W17, BL_1A_W01, BL_1A_W08	—	C-1, C-2	T-W-1, T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-5	M-1, M-2	S-2

Zamierzone efekty kształcenia - umiejętności

Zamierzone efekty kształcenia	Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	Cel przedmiotu	Treści programowe	Metody nauczania	Sposób oceny
BL_1A_C24_U01 Student zna podstawowe zasady analiz z użyciem technik proteomicznych (elektroforeza 1DE, 2-DE, western-blot, spektrometria mas), a także główne strategie analiz proteomicznych. Potrafi określić jakie narzędzia są niezbedne do określenia różnic w ekspresji białek pomiedzy profilami białkowymi. Umie formułować i interpretować podstawowe procesy zachodzace w komórkach związane z biosyntezą białek.	BL_1A_U05, BL_1A_U02, BL_1A_U07	—	C-3	T-L-1, T-L-2, T-L-3, T-L-4, T-L-5, T-L-6, T-L-7	M-3, M-4, M-5, M-6	S-1

Zamierzone efekty kształcenia - inne kompetencje społeczne i personalne

Zamierzone efekty kształcenia	Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	Cel przedmiotu	Treści programowe	Metody nauczania	Sposób oceny
BL_1A_C24_K01 Student wykazuje zorientowanie w możliwości wykorzystania badań proteomicznych, w poszukiwaniu białek charakterystycznych dla danego stanu fizjologicznego lub patologicznego, mogących służyć jako markery odzwierciedlające stan organizmu. Potrafi aktywnie i sprawnie pracować w grupie i jest otwarty na supozycje innych członków zespołu. Jest otwarty na poszukiwanie wiedzy i rozwijanie własnej osobowości.	BL_1A_K05, BL_1A_K02, BL_1A_K01	—	C-1, C-2, C-3	T-L-1, T-L-2, T-L-3, T-L-4, T-L-5, T-L-6, T-L-7, T-W-7, T-W-2, T-W-1, T-W-4, T-W-6, T-W-3, T-W-5	M-1, M-2, M-3, M-4, M-5, M-6	S-2, S-1

Kryterium oceny - wiedza

Efekt kształcenia	Ocena	Kryterium oceny
BL_1A_C24_W01 W wyniku przeprowadzonych zajeć student potrafi wymienić, techniki analityczne z zakresu badań proteomicznych i objaśnić ich zasady. Zna mechanizmy biochemicznych modyfikacji w procesach prowadzacych do syntezy białek.	2,0	- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
	3,0	- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
	3,5	- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
	4,0	- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
	4,5	- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
	5,0	- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów

Kryterium oceny - umiejętności

Efekt kształcenia	Ocena	Kryterium oceny
BL_1A_C24_U01 Student zna podstawowe zasady analiz z użyciem technik proteomicznych (elektroforeza 1DE, 2-DE, western-blot, spektrometria mas), a także główne strategie analiz proteomicznych. Potrafi określić jakie narzędzia są niezbedne do określenia różnic w ekspresji białek pomiedzy profilami białkowymi. Umie formułować i interpretować podstawowe procesy zachodzace w komórkach związane z biosyntezą białek.	2,0	Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową.
	3,0	Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
	3,5	Student: potrafi poradzić sobie, z nieznaczną pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy.
	4,0	Student: samodzielnie radzi sobie z podstawowymi trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
	4,5	Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
	5,0	Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe

Kryterium oceny - inne kompetencje społeczne i personalne

Efekt kształcenia	Ocena	Kryterium oceny
BL_1A_C24_K01 Student wykazuje zorientowanie w możliwości wykorzystania badań proteomicznych, w poszukiwaniu białek charakterystycznych dla danego stanu fizjologicznego lub patologicznego, mogących służyć jako markery odzwierciedlające stan organizmu. Potrafi aktywnie i sprawnie pracować w grupie i jest otwarty na supozycje innych członków zespołu. Jest otwarty na poszukiwanie wiedzy i rozwijanie własnej osobowości.	2,0
	3,0	Student wykazuje w stopniu podstawowym zorientowanie w możliwości wykorzystania badań proteomicznych w szeroko rozumianej fizjjologii i aptofizjologii. Wykazuje aktywną postawę podczas pracy w grupie.
	3,5
	4,0
	4,5
	5,0

Literatura podstawowa

Skrzypczak W.F., Proteomika. Wybrane zagadnienia., Wydawnictwo Zapol, Szczecin, 2011
Kra A., Silberring J., Proteomika, Wydawnictwo EJB, Kraków, 2004, Wydanie I
Suder P., silberring J., Spektrometria mas., Wydawnictwo UJ, Kraków, 2006, Wydanie I
Doonan T.A., Białka i peptydy., PWN, Warszawa, 2008

Treści programowe - laboratoria

KOD	Treść programowa	Godziny
T-L-1	Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.	2
T-L-2	Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL. 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE.	2
T-L-3	Określenie białka całkowitego w analizowanych próbach biologicznych. Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm).	2
T-L-4	Główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotwanie zogniskowanych pasków IPG do rozdziału w drugim kierunku.	2
T-L-5	Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.	2
T-L-6	Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. Bioinformatyczne bazy danych, zasada identyfikacji białek przy uzyciu "odcisku palca" mapy peptydowej. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej. 3. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 4. Analiza uzyskanych widm masowych przy uzyciu flexAnalysis. 5. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostepnymi w bazach danych przy uzyciu bioTools.	3
T-L-7	Identyfikacja białek przy uzyciu techniki Western-Blot: Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer "mokry" i "półsuchy", czynniki wpływające na wydajność transferu, immunoblotting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu połsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy uzyciu zestawu: TRANS-BLOT SEMI DRY.	2
		15

Treści programowe - wykłady

KOD	Treść programowa	Godziny
T-W-1	Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.	2
T-W-2	Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.	2
T-W-3	Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji. Rodzaje programów do analizy obrazów żeli 2-DE oraz ogólna zasada ich zastosowania.	2
T-W-4	Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).	2
T-W-5	Zastosowanie i identyfikacja białek z użyciem techniki Westrn-Blot: Przygotowanie próby. Metody transferu. Inkubacja z przeciwciałami. Wizualizacja.	2
T-W-6	Metody rozdziału białek - techniki chromatograficzne: Ogólny schemat analiz proteomicznych. Chromatografia cieczowa. Strategie proteomiki oparte na technice chromatografii cieczowej: metody LC-MS i LC-MS/MS.	2
T-W-7	Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna: Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych - innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zalezności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Mozliwość zastosowania proteomiki do rozwiazywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia i kryminalistyki.	3
		15

Formy aktywności - laboratoria

KOD	Forma aktywności	Godziny
A-L-1	Udział studenta w ćwiczeniach laboratoryjnych.	15
A-L-2	Samodzielne studiowanie tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.	8
A-L-3	Przygpotowanie pisemnego sprawozdania z ćwiczeń laboratoryjnych.	8
		31

(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Formy aktywności - wykłady

KOD	Forma aktywności	Godziny
A-W-1	Uczestnictwo w wykładach.	15
A-W-2	Samodzielne studiowanie tematyki wykładów.	7
A-W-3	Przygotowanie do pisemnego zaliczenia tematyki wykładów.	8
		30

(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Pole	KOD	Znaczenie kodu
Zamierzone efekty kształcenia	BL_1A_C24_W01	W wyniku przeprowadzonych zajeć student potrafi wymienić, techniki analityczne z zakresu badań proteomicznych i objaśnić ich zasady. Zna mechanizmy biochemicznych modyfikacji w procesach prowadzacych do syntezy białek.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	BL_1A_W06	posiada wiedzę na temat teorii dziedziczenia cech jakościowych i ilościowych organizmów, funkcjonowania genów i genomów, zasady inżynierii genetycznej oraz założenia modyfikacji kwasów nukleinowych
	BL_1A_W17	zna zasady przygotowania i przebiegu procesu biotechnologicznego oraz zna możliwości wykorzystania materiału biologicznego w różnych dziedzinach powiązanych z naukami przyrodniczymi
	BL_1A_W01	ma wiedzę z fundamentów nauk przyrodniczych (chemii, fizyki) i matematyki niezbędną dla zrozumienia podstawowych procesów i zjawisk przyrodniczych
	BL_1A_W08	zna strukturę oraz funkcję komórki, a także budowę oraz zróżnicowanie tkanek organizmów żywych
Cel przedmiotu	C-1	Głównym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentom wiedzy z zakresu proteomiki i jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
Cel przedmiotu	C-2	Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
Treści programowe	T-W-1	Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.
	T-W-2	Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.
	T-W-3	Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji. Rodzaje programów do analizy obrazów żeli 2-DE oraz ogólna zasada ich zastosowania.
	T-W-4	Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).
	T-W-5	Zastosowanie i identyfikacja białek z użyciem techniki Westrn-Blot: Przygotowanie próby. Metody transferu. Inkubacja z przeciwciałami. Wizualizacja.
Metody nauczania	M-1	Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
Metody nauczania	M-2	Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
Sposób oceny	S-2	Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria oceny	Ocena	Kryterium oceny
	2,0	- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
	3,0	- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
	3,5	- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
	4,0	- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
	4,5	- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
	5,0	- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów

Pole	KOD	Znaczenie kodu
Zamierzone efekty kształcenia	BL_1A_C24_U01	Student zna podstawowe zasady analiz z użyciem technik proteomicznych (elektroforeza 1DE, 2-DE, western-blot, spektrometria mas), a także główne strategie analiz proteomicznych. Potrafi określić jakie narzędzia są niezbedne do określenia różnic w ekspresji białek pomiedzy profilami białkowymi. Umie formułować i interpretować podstawowe procesy zachodzace w komórkach związane z biosyntezą białek.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	BL_1A_U05	posługuje się podstawowymi zagadnieniami z zakresu budowy, struktury i funkcji komórek organizmów zwierzęcych; potrafi wskazać zalety osobników płciowych i przewagi selekcyjnej ich potomstwa; potrafi wskazać metody jakimi określone procesy mogą byś analizowane; potrafi przeprowadzić pod opieką opiekuna proste doświadczenia in vitro;
	BL_1A_U02	umie określić zjawiska i procesy fizyczne, chemiczne w środowisku naturalnym i użytkowanym przez człowieka; dokonuje pomiarów i określa podstawowe wielkości fizyczne i chemiczne; przeprowadza proste doświadczenia z fizyki i chemii; potrafi określić ryzyko i przewidzieć ewentualne niebezpieczeństwo wynikające z zachodzących procesów i zjawisk;
	BL_1A_U07	umie omówić budowę, położenie i funkcje poszczególnych tkanek, narządów, układów oraz stanów aktywności i spoczynku organizmów żywych; potrafi wskazać wpływ czynników środowiskowych na przebieg wszelkich procesów w organizmach żywych; określić strategię zmian przystosowawczych; umie przygotować preparaty histologiczne, rozpoznawać poszczególne tkanki, właściwie opisując i interpretując preparat mikroskopowy;
Cel przedmiotu	C-3	Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).
Treści programowe	T-L-1	Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.
	T-L-2	Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL. 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE.
	T-L-3	Określenie białka całkowitego w analizowanych próbach biologicznych. Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm).
	T-L-4	Główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotwanie zogniskowanych pasków IPG do rozdziału w drugim kierunku.
	T-L-5	Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
	T-L-6	Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. Bioinformatyczne bazy danych, zasada identyfikacji białek przy uzyciu "odcisku palca" mapy peptydowej. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej. 3. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 4. Analiza uzyskanych widm masowych przy uzyciu flexAnalysis. 5. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostepnymi w bazach danych przy uzyciu bioTools.
	T-L-7	Identyfikacja białek przy uzyciu techniki Western-Blot: Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer "mokry" i "półsuchy", czynniki wpływające na wydajność transferu, immunoblotting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu połsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy uzyciu zestawu: TRANS-BLOT SEMI DRY.
Metody nauczania	M-3	Praca w grupach.
	M-4	Sprawozdanie z wykonanych ćwiczeń laboratoryjnych.
	M-5	Objaśnienia dotyczące prawidłowego wykonania ćwiczeń laboratoryjnych.
	M-6	Wykonywanie w grupach zaplanowanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Sposób oceny	S-1	Ocena podsumowująca: Ocena sprawozdań z wykonanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Kryteria oceny	Ocena	Kryterium oceny
	2,0	Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową.
	3,0	Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
	3,5	Student: potrafi poradzić sobie, z nieznaczną pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy.
	4,0	Student: samodzielnie radzi sobie z podstawowymi trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
	4,5	Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
	5,0	Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe

Pole	KOD	Znaczenie kodu
Zamierzone efekty kształcenia	BL_1A_C24_K01	Student wykazuje zorientowanie w możliwości wykorzystania badań proteomicznych, w poszukiwaniu białek charakterystycznych dla danego stanu fizjologicznego lub patologicznego, mogących służyć jako markery odzwierciedlające stan organizmu. Potrafi aktywnie i sprawnie pracować w grupie i jest otwarty na supozycje innych członków zespołu. Jest otwarty na poszukiwanie wiedzy i rozwijanie własnej osobowości.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	BL_1A_K05	ma otwartą i poszukującą postawę ogólnego i kierunkowego kształtowania i rozwijania własnej aktywności poznawczej w oparciu o różne naukowe źródła informacji
	BL_1A_K02	rozumie podstawowe zasady etyki i postępuje zgodnie z nimi w swojej działalności
	BL_1A_K01	wykazuje zrozumienie podstawowych procesów i zjawisk biologicznych oraz przekonanie o ich empirycznej poznawalności w oparciu o metody matematyczne i statystyczne
Cel przedmiotu	C-1	Głównym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentom wiedzy z zakresu proteomiki i jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
	C-2	Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
	C-3	Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).
Treści programowe	T-L-1	Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.
	T-L-2	Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL. 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE.
	T-L-3	Określenie białka całkowitego w analizowanych próbach biologicznych. Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm).
	T-L-4	Główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotwanie zogniskowanych pasków IPG do rozdziału w drugim kierunku.
	T-L-5	Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
	T-L-6	Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. Bioinformatyczne bazy danych, zasada identyfikacji białek przy uzyciu "odcisku palca" mapy peptydowej. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej. 3. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 4. Analiza uzyskanych widm masowych przy uzyciu flexAnalysis. 5. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostepnymi w bazach danych przy uzyciu bioTools.
	T-L-7	Identyfikacja białek przy uzyciu techniki Western-Blot: Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer "mokry" i "półsuchy", czynniki wpływające na wydajność transferu, immunoblotting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu połsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy uzyciu zestawu: TRANS-BLOT SEMI DRY.
	T-W-7	Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna: Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych - innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zalezności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Mozliwość zastosowania proteomiki do rozwiazywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia i kryminalistyki.
	T-W-2	Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.
	T-W-1	Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.
	T-W-4	Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).
	T-W-6	Metody rozdziału białek - techniki chromatograficzne: Ogólny schemat analiz proteomicznych. Chromatografia cieczowa. Strategie proteomiki oparte na technice chromatografii cieczowej: metody LC-MS i LC-MS/MS.
	T-W-3	Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji. Rodzaje programów do analizy obrazów żeli 2-DE oraz ogólna zasada ich zastosowania.
	T-W-5	Zastosowanie i identyfikacja białek z użyciem techniki Westrn-Blot: Przygotowanie próby. Metody transferu. Inkubacja z przeciwciałami. Wizualizacja.
Metody nauczania	M-1	Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
	M-2	Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
	M-3	Praca w grupach.
	M-4	Sprawozdanie z wykonanych ćwiczeń laboratoryjnych.
	M-5	Objaśnienia dotyczące prawidłowego wykonania ćwiczeń laboratoryjnych.
	M-6	Wykonywanie w grupach zaplanowanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Sposób oceny	S-2	Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Sposób oceny	S-1	Ocena podsumowująca: Ocena sprawozdań z wykonanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Kryteria oceny	Ocena	Kryterium oceny
	2,0
	3,0	Student wykazuje w stopniu podstawowym zorientowanie w możliwości wykorzystania badań proteomicznych w szeroko rozumianej fizjjologii i aptofizjologii. Wykazuje aktywną postawę podczas pracy w grupie.
	3,5
	4,0
	4,5
	5,0