Wydział Biotechnologii i Hodowli Zwierząt - Kynologia (S1)
Sylabus przedmiotu Proteomika:
Informacje podstawowe
Kierunek studiów | Kynologia | ||
---|---|---|---|
Forma studiów | studia stacjonarne | Poziom | pierwszego stopnia |
Tytuł zawodowy absolwenta | inżynier | ||
Obszary studiów | nauki rolnicze, leśne i weterynaryjne, studia inżynierskie | ||
Profil | praktyczny | ||
Moduł | — | ||
Przedmiot | Proteomika | ||
Specjalność | przedmiot wspólny | ||
Jednostka prowadząca | Katedra Fizjologii, Cytobiologii i Proteomiki | ||
Nauczyciel odpowiedzialny | Małgorzata Ożgo <Malgorzata.Ozgo@zut.edu.pl> | ||
Inni nauczyciele | Alicja Dratwa-Chałupnik <Alicja.Dratwa-Chalupnik@zut.edu.pl>, Agnieszka Herosimczyk <Agnieszka.Herosimczyk@zut.edu.pl>, Adam Lepczyński <Adam.Lepczynski@zut.edu.pl>, Katarzyna Michałek <Katarzyna.Michalek@zut.edu.pl> | ||
ECTS (planowane) | 2,0 | ECTS (formy) | 2,0 |
Forma zaliczenia | zaliczenie | Język | polski |
Blok obieralny | 15 | Grupa obieralna | 4 |
Formy dydaktyczne
Wymagania wstępne
KOD | Wymaganie wstępne |
---|---|
W-1 | Podstawowa wiedza z zakresu biochemii. |
W-2 | Podstawowa wiedza z zakresu biologii komórki. |
W-3 | Podstawowa wiedza z zakresu genetyki. |
Cele przedmiotu
KOD | Cel modułu/przedmiotu |
---|---|
C-1 | Głównym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentow wiedzy z zakresu dziedziny proteomiki, jej zastosowania w badaniu czynności organizmów. |
C-2 | Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli. |
C-3 | Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas). |
Treści programowe z podziałem na formy zajęć
KOD | Treść programowa | Godziny |
---|---|---|
laboratoria | ||
T-L-1 | Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit. | 3 |
T-L-2 | Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL. 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE. | 3 |
T-L-3 | Określenie białka całkowitego w analizowanych próbach biologicznych. Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm). | 3 |
T-L-4 | Główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotwanie zogniskowanych pasków IPG do rozdziału w drugim kierunku. | 2 |
T-L-5 | Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek. | 3 |
T-L-6 | Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. Bioinformatyczne bazy danych, zasada identyfikacji białek przy uzyciu "odcisku palca" mapy peptydowej. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej. 3. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 4. Analiza uzyskanych widm masowych przy uzyciu flexAnalysis. 5. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostepnymi w bazach danych przy uzyciu bioTools. | 3 |
T-L-7 | Identyfikacja białek przy uzyciu techniki Western-Blot: Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer "mokry" i "półsuchy", czynniki wpływające na wydajność transferu, immunoblotting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu połsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy uzyciu zestawu: TRANS-BLOT SEMI DRY. | 3 |
20 | ||
wykłady | ||
T-W-1 | Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową. | 2 |
T-W-2 | Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym. | 2 |
T-W-3 | Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji. Rodzaje programów do analizy obrazów żeli 2-DE oraz ogólna zasada ich zastosowania. | 2 |
T-W-4 | Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF). | 2 |
T-W-5 | Zastosowanie i identyfikacja białek z użyciem techniki Westrn-Blot: Przygotowanie próby. Metody transferu. Inkubacja z przeciwciałami. Wizualizacja. | 2 |
10 |
Obciążenie pracą studenta - formy aktywności
KOD | Forma aktywności | Godziny |
---|---|---|
laboratoria | ||
A-L-1 | Udział studenta w ćwiczeniach laboratoryjnych | 20 |
A-L-2 | Samodzielne studiowanie tematyki ćwiczeń laboratoryjnych. | 15 |
A-L-3 | Przygotowanie sprawozdań z przeprowadzonych ćwiczeń | 7 |
42 | ||
wykłady | ||
A-W-1 | Uczestnictwo w wykładach. | 10 |
A-W-2 | Samodzielne studiowanie tematyki wykładów. | 4 |
A-W-3 | Przygotowanie do pisemnego zaliczenia wykładów. | 4 |
18 |
Metody nauczania / narzędzia dydaktyczne
KOD | Metoda nauczania / narzędzie dydaktyczne |
---|---|
M-1 | Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne. |
M-2 | Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego. |
M-3 | Praca w grupach. |
M-4 | Przygotowanie sprawozdania z przeprowadzonych ćwiczeń. |
Sposoby oceny
KOD | Sposób oceny |
---|---|
S-1 | Ocena podsumowująca: sprawozdanie z ćwiczeń laboratoryjnych |
S-2 | Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie wykładów |
Zamierzone efekty kształcenia - wiedza
Zamierzone efekty kształcenia | Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów | Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia | Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżyniera | Cel przedmiotu | Treści programowe | Metody nauczania | Sposób oceny |
---|---|---|---|---|---|---|---|
Kn_1P_C32.4_W01 W wyniku przeprowadzonych zajeć student potrafi wymienić, zdefiniować i objaśnić zagadnienie proteomiki jako dziedziny nauki, a także jej zastosowanie w badaniu czynności organizmu. Potrafi wymienić techniki analityczne wykorzystywane w badaniach proteomicznych i objasnić ich zasady. | Kn_1P_W10, Kn_1P_W09, Kn_1P_W05, Kn_1P_W08 | — | — | C-2, C-1 | T-W-1, T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-5 | M-2, M-1 | S-2 |
Zamierzone efekty kształcenia - umiejętności
Zamierzone efekty kształcenia | Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów | Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia | Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżyniera | Cel przedmiotu | Treści programowe | Metody nauczania | Sposób oceny |
---|---|---|---|---|---|---|---|
Kn_1P_C32.4_U01 Student potrafi zastosować podstawowe techniki proteomiczne (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas). Potrafi dobrać narzędzia niezbedne do określenia różnic w ekspresji białek pomiedzy profilami białkowymi. | Kn_1P_U02, Kn_1P_U09 | — | — | C-3 | T-L-1, T-L-2, T-L-3, T-L-4, T-L-5, T-L-6, T-L-7 | M-4, M-3 | S-1 |
Zamierzone efekty kształcenia - inne kompetencje społeczne i personalne
Zamierzone efekty kształcenia | Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów | Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia | Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżyniera | Cel przedmiotu | Treści programowe | Metody nauczania | Sposób oceny |
---|---|---|---|---|---|---|---|
Kn_1P_C32.4_K01 Potrafi pracować w grupie, z zachowaniem zasad higieny i bezpieczeństwa pracy. | Kn_1P_K04 | — | — | C-2, C-3, C-1 | T-W-1, T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-5, T-L-1, T-L-2, T-L-3, T-L-4, T-L-5, T-L-6, T-L-7 | M-2, M-4, M-1, M-3 | S-1, S-2 |
Kryterium oceny - wiedza
Efekt kształcenia | Ocena | Kryterium oceny |
---|---|---|
Kn_1P_C32.4_W01 W wyniku przeprowadzonych zajeć student potrafi wymienić, zdefiniować i objaśnić zagadnienie proteomiki jako dziedziny nauki, a także jej zastosowanie w badaniu czynności organizmu. Potrafi wymienić techniki analityczne wykorzystywane w badaniach proteomicznych i objasnić ich zasady. | 2,0 | - nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych |
3,0 | - w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów | |
3,5 | ||
4,0 | ||
4,5 | ||
5,0 | - w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów |
Kryterium oceny - umiejętności
Efekt kształcenia | Ocena | Kryterium oceny |
---|---|---|
Kn_1P_C32.4_U01 Student potrafi zastosować podstawowe techniki proteomiczne (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas). Potrafi dobrać narzędzia niezbedne do określenia różnic w ekspresji białek pomiedzy profilami białkowymi. | 2,0 | Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową. |
3,0 | Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy | |
3,5 | ||
4,0 | ||
4,5 | ||
5,0 | Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe |
Kryterium oceny - inne kompetencje społeczne i personalne
Efekt kształcenia | Ocena | Kryterium oceny |
---|---|---|
Kn_1P_C32.4_K01 Potrafi pracować w grupie, z zachowaniem zasad higieny i bezpieczeństwa pracy. | 2,0 | Student jest bierny, nie potrafi pracować samodzielnie ani w grupie. |
3,0 | Student wykazuje dostateczny wkład w pracę zespołową | |
3,5 | ||
4,0 | ||
4,5 | ||
5,0 | Student z zaangażowaniem pracuje w grupie |
Literatura podstawowa
- Agnieszka Karaj; Anna Drabik; Jerzy Silberring, Proteomika i metabolomika, Wydawnictwa Uniwersytetu Warszawskiego, Warszawa, 2010, wydanie I
- Skrzypczak W.F., Proteomika. Wybrane zagadnienia., Wydawnictwo Zapol, Szczecin, 2011
- Kra A., Silberring J., Proteomika, Wydawnictwo EJB, Kraków, 2004, Wydanie I
- Suder P., Silberring J., Spektrometria mas., Wydawnictwo UJ, Kraków, 2006, Wydanie I
- Doonan T.A., Białka i peptydy., PWN, Warszawa, 2008