Wydział Biotechnologii i Hodowli Zwierząt - Biotechnologia (S2)
Sylabus przedmiotu Inżynieria białek:
Informacje podstawowe
| Kierunek studiów | Biotechnologia | ||
|---|---|---|---|
| Forma studiów | studia stacjonarne | Poziom | drugiego stopnia |
| Tytuł zawodowy absolwenta | magister inżynier | ||
| Obszary studiów | charakterystyki PRK, kompetencje inżynierskie PRK | ||
| Profil | ogólnoakademicki | ||
| Moduł | — | ||
| Przedmiot | Inżynieria białek | ||
| Specjalność | Nanobioinżynieria | ||
| Jednostka prowadząca | Katedra Mikrobiologii i Biotechnologii | ||
| Nauczyciel odpowiedzialny | Radosław Drozd <Radoslaw.Drozd@zut.edu.pl> | ||
| Inni nauczyciele | Radosław Drozd <Radoslaw.Drozd@zut.edu.pl> | ||
| ECTS (planowane) | 2,0 | ECTS (formy) | 2,0 |
| Forma zaliczenia | zaliczenie | Język | polski |
| Blok obieralny | — | Grupa obieralna | — |
Formy dydaktyczne
Wymagania wstępne
| KOD | Wymaganie wstępne |
|---|---|
| W-1 | Znajomość podstaw chemii organicznej i nieorganiczej, biochemii, biofizyki, chemii fizycznej, jezyka angielskiego w stopniu średnio zaawansowanym |
Cele przedmiotu
| KOD | Cel modułu/przedmiotu |
|---|---|
| C-1 | Zapoznanie studenta z podstawami inzynieri białek katalitycznych |
| C-2 | Zapoznanie z metodami in silico predykcji struktur białkowych |
| C-3 | Wyuczenie umiejetności doboru odpowiednich metod służących do immobilizacji białek enzymatycznych |
Treści programowe z podziałem na formy zajęć
| KOD | Treść programowa | Godziny |
|---|---|---|
| laboratoria | ||
| T-L-1 | Metody wizualizacji struktur białkowych z wykorzystaniem oprogramowania do modelowania molekularnego UCSF Chimera i Swiss-Deep-Viewer | 2 |
| T-L-2 | Metody komputerowe rozwiązywania struktury II i III rzedu białek | 4 |
| T-L-3 | Analiza determinatów specyficzności susbtratowej inwertazy drożdzowej z wykorzystaniem metod dokowania molekularnego | 2 |
| T-L-4 | Projektowanie wektorów ekspresynych do otrzymywania białek rekombinowanych | 2 |
| T-L-5 | Otrzymywanie rekombinowanej Beta-fructofuranozydazy z Bifidobacterium breve | 2 |
| T-L-6 | Oczyszczanie rekombinowanych białek enzymatycznych na kolumnach Ni-NTA | 2 |
| T-L-7 | Immobiizacja białek enzymatycznych na matrycach organicznych i nieoraganicznych | 4 |
| T-L-8 | Immoblizacja białek enzymatycznych na nośnikach ferrmagnetycznych | 2 |
| 20 | ||
| wykłady | ||
| T-W-1 | Funkcja i znaczenie struktury białek. Oddziaływania stabilizujące budowę białek enzymatycznych. Sposoby analizy struktury pierwszorzędowej, drugorzędowej i trzeciorzędowej białek enzymatycznych | 2 |
| T-W-2 | Metody przeszukiwania sekwencyjnych i strukturalnych białkowych baz danych. Programy, praktyczne podejście do porównywania struktury I, II i III rzędu enzymów. | 2 |
| T-W-3 | Metody rozwiązywania struktury 3D białek enzymatycznych. Metody klasyczne (X-ray, NMR) vs modelowanie porównawcze i metody ab-initio | 2 |
| T-W-4 | Przewidywanie i projektowanie in-silico właściwości katalitycznych białek enzymatycznych | 2 |
| T-W-5 | Modelowanie i optymalizacja parametrów kinetycznych białek enzymatycznych. | 2 |
| T-W-6 | Metody biologii molekularnej w inżynieri białek | 4 |
| T-W-7 | Izolacja, oczyszczanie i frakcjonowanie białek enzymatycznych | 2 |
| T-W-8 | Metody stabilizacji i immobilizacji białek enzymatycznych. | 4 |
| 20 | ||
Obciążenie pracą studenta - formy aktywności
| KOD | Forma aktywności | Godziny |
|---|---|---|
| laboratoria | ||
| A-L-1 | uczestnictow w zajęciach | 20 |
| A-L-2 | przygotowanie do zajęc laboratoryjnych | 5 |
| A-L-3 | czytanie wskazanej literatury | 5 |
| 30 | ||
| wykłady | ||
| A-W-1 | uczestnictwo w zajęciach | 20 |
| A-W-2 | czytanie wskazanej literatury | 2 |
| A-W-3 | przygotowanie do zajęc | 5 |
| A-W-4 | godziny kontaktowe | 3 |
| 30 | ||
Metody nauczania / narzędzia dydaktyczne
| KOD | Metoda nauczania / narzędzie dydaktyczne |
|---|---|
| M-1 | wykład informacyjny |
| M-2 | opowiadanie |
| M-3 | anegdota |
| M-4 | wykład konwersatoryjny |
Sposoby oceny
| KOD | Sposób oceny |
|---|---|
| S-1 | Ocena podsumowująca: Egzamin pisemny, test |
| S-2 | Ocena formująca: Konspekt z zajęc laboratoryjnych Wejsciówka Prezentacja multimedialna |
Zamierzone efekty uczenia się - wiedza
| Zamierzone efekty uczenia się | Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów | Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia | Odniesienie do efektów uczenia się prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżyniera | Cel przedmiotu | Treści programowe | Metody nauczania | Sposób oceny |
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| BT_2A_NBI-S2-D5_W01 Zna i rozumie podstawy budowy molekularnej białek oraz narzędzia do analizy ich budowy i skutecznej modyfikacji. | BT_2A_W01, BT_2A_W14 | — | — | C-2, C-1 | T-W-1, T-W-6, T-W-5, T-W-8, T-W-4, T-W-7, T-W-2, T-W-3 | M-4, M-2, M-1, M-3 | S-1 |
Zamierzone efekty uczenia się - umiejętności
| Zamierzone efekty uczenia się | Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów | Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia | Odniesienie do efektów uczenia się prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżyniera | Cel przedmiotu | Treści programowe | Metody nauczania | Sposób oceny |
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| BT_2A_NBI-S2-D5_U01 Student potrafi analizować strukturę białek z wykorzytaniem nowoczesnych metod bioinformatycznych i inżynieri białek. Potrafi konstruować wektory ekspresyjne i oczyszczać białka rekombinowane a takżę immoblizować na różnych nośnikach. | BT_2A_U02, BT_2A_U08 | — | — | C-2, C-3 | T-L-3, T-L-1, T-L-2, T-L-8, T-L-6, T-L-4, T-L-5, T-L-7, T-W-6, T-W-5, T-W-8, T-W-7, T-W-2, T-W-3 | M-2, M-1, M-3 | S-2 |
Zamierzone efekty uczenia się - inne kompetencje społeczne i personalne
| Zamierzone efekty uczenia się | Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów | Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia | Odniesienie do efektów uczenia się prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżyniera | Cel przedmiotu | Treści programowe | Metody nauczania | Sposób oceny |
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| BT_2A_NBI-S2-D5_K01 Rozumie zasady włąciwej pracy z białakami w celu dalszego ich wykorzytania w rozwoju nowych technologii | BT_2A_K02, BT_2A_K06, BT_2A_K01 | — | — | C-2, C-1 | T-L-3, T-L-1, T-L-2, T-L-8, T-L-6, T-L-4, T-L-5, T-L-7, T-W-1, T-W-6, T-W-5, T-W-8, T-W-4, T-W-7, T-W-2, T-W-3 | M-1 | S-2 |
Kryterium oceny - wiedza
| Efekt uczenia się | Ocena | Kryterium oceny |
|---|---|---|
| BT_2A_NBI-S2-D5_W01 Zna i rozumie podstawy budowy molekularnej białek oraz narzędzia do analizy ich budowy i skutecznej modyfikacji. | 2,0 | |
| 3,0 | Poprawna odpwiedz na 60% pytań w teście | |
| 3,5 | ||
| 4,0 | ||
| 4,5 | ||
| 5,0 |
Kryterium oceny - umiejętności
| Efekt uczenia się | Ocena | Kryterium oceny |
|---|---|---|
| BT_2A_NBI-S2-D5_U01 Student potrafi analizować strukturę białek z wykorzytaniem nowoczesnych metod bioinformatycznych i inżynieri białek. Potrafi konstruować wektory ekspresyjne i oczyszczać białka rekombinowane a takżę immoblizować na różnych nośnikach. | 2,0 | |
| 3,0 | Oddanie w terminie projektu w formie sprawozdania ze wskazanych zajęć laboratoryjnych | |
| 3,5 | ||
| 4,0 | ||
| 4,5 | ||
| 5,0 |
Kryterium oceny - inne kompetencje społeczne i personalne
| Efekt uczenia się | Ocena | Kryterium oceny |
|---|---|---|
| BT_2A_NBI-S2-D5_K01 Rozumie zasady włąciwej pracy z białakami w celu dalszego ich wykorzytania w rozwoju nowych technologii | 2,0 | |
| 3,0 | Oddanie w tereminie zadania projektowego w formie raportu | |
| 3,5 | ||
| 4,0 | ||
| 4,5 | ||
| 5,0 |
Literatura podstawowa
- Bornscheuer, Uwe T & Höhne, Matthias, Protein Engineering, Humana Press, 2017, I
- Samuelson, James C., Enzyme Engineering, Humana Press, 2013
- Wolfgang Aehle red., Enzymes in Industry: Production and Applications, Willey VCH, 2007, III
- Allan Svendsen, Enzyme Functionality: Design, Engineering and Screening, 2004
- Christoph Wittmann i Rainer Krull red., Biosystems Engineering I: Creating Superior Biocatalysts, Tom 1, Springer, 2010
- Girish Shukla i Ajit Varma, Soil Enzymology, Springer, 2011
Literatura dodatkowa
- Athel Cornish-Bowden, Fundamentals of Enzyme Kinetics, Portland Press, Londyn, 2002, III