Zachodniopomorski Uniwersytet Technologiczny w Szczecinie

Wydział Biotechnologii i Hodowli Zwierząt - Biotechnologia (N2)

Sylabus przedmiotu Inżynieria enzymowa:

Informacje podstawowe

Kierunek studiów Biotechnologia
Forma studiów studia niestacjonarne Poziom drugiego stopnia
Tytuł zawodowy absolwenta magister inżynier
Obszary studiów charakterystyki PRK, kompetencje inżynierskie PRK
Profil ogólnoakademicki
Moduł
Przedmiot Inżynieria enzymowa
Specjalność Bioinżynieria
Jednostka prowadząca Katedra Mikrobiologii i Biotechnologii
Nauczyciel odpowiedzialny Radosław Drozd <Radoslaw.Drozd@zut.edu.pl>
Inni nauczyciele
ECTS (planowane) 3,0 ECTS (formy) 3,0
Forma zaliczenia egzamin Język polski
Blok obieralny Grupa obieralna

Formy dydaktyczne

Forma dydaktycznaKODSemestrGodzinyECTSWagaZaliczenie
projektyP2 5 0,60,29zaliczenie
laboratoriaL2 10 1,40,29zaliczenie
wykładyW2 8 1,00,42egzamin

Wymagania wstępne

KODWymaganie wstępne
W-1Znajomość podstaw chemii organicznej i nieorganiczej, biochemii, biofizyki, chemii fizycznej, jezyka angielskiego w stopniu średnio zaawansowanym

Cele przedmiotu

KODCel modułu/przedmiotu
C-1Zapoznanie studenta z podstawami inzynieri białek katalitycznych
C-2Zapoznanie z metodami in silico predykcji struktur białkowych
C-3Wyuczenie umiejetności doboru odpowiednich metod służących do immobilizacji białek enzymowych

Treści programowe z podziałem na formy zajęć

KODTreść programowaGodziny
laboratoria
T-L-1Metody wizualizacji struktur białkowych z wykorzystaniem specjalistycznego oprogramowania. Analzia własciwości strukturalnych białek enzymatycznych.2
T-L-2Metody komputerowe rozwiązywania struktury II i III rzędu białek2
T-L-3Modelowanie parametrów kinetycznych enzymów2
T-L-4Projektowanie wektorów ekspresyjnych do produckji białek rekombinowanych. Oczyszczanie natywnych i rekombinowanych białek enzymatycznych.2
T-L-5Immobilizacja enzymów na matrycach organicznych i nieoragnicznych2
10
projekty
T-P-1Rozwiązywanie struktury i analiza własciwosci katalicznych białek enzymatycznych z wybranych klas.2
T-P-2Modelowanie parametrów operacyjnych enzymów z wykorzystaniem metod racjonalnego projektowania białek enzymatycznych.3
5
wykłady
T-W-1Funkcja i znaczenie struktury enzymów. Oddziaływania stabilizujące budowę białek enzymatycznych. Sposoby analizy struktury pierwszorzędowej białek enzymatycznych. Oddziaływania stabilizujące budowę białek. Sposoby analizy struktury drugorzędowej i trzeciorzędowej białek enzymatycznych1
T-W-2Metody przeszukiwania sekwencyjnych i strukturalnych białkowych baz danych. Programy, praktyczne podejście do porównywania struktury I, II i III rzędu enzymów. Metody rozwiązywania struktury 3D enzymów. Metody klasyczne (X-ray, NMR) vs modelowanie porównawcze i metody ab-initio.1
T-W-3Metody in-vitro modyfikacji i badania właściwości katalitycznych enzymów.1
T-W-4Modelowanie i optymalizacja parametrów kinetycznych enzymów. Przewidywanie i projektowanie in-silico właściwości katalitycznych enzymów2
T-W-5Metody stabilizacji i immobilizacji enzymów. Izolacja, oczyszczanie i frakcjonowanie enzymów1
T-W-6Mikrobiologiczna produkcja preparatów enzymatycznych. Rodzaje procesów fermentacyjnych. Projektowanie i optymalizacja bioreaktorów do produkcji enzymów na skalę przemysłową1
T-W-7Enzymy stosowane w remediacji środowiska i produkcji paliw ze źródeł odnawialnych, enzymy stosowane w gospodarstwie domowym, enzymy w przemyśle spożywczym i farmaceutycznym, enzymy w przemyśle tekstylnym i materiałowym.1
8

Obciążenie pracą studenta - formy aktywności

KODForma aktywnościGodziny
laboratoria
A-L-1Uczestnictwo w zajęciach.10
A-L-2Przygotowanie do zajęć laboratoryjnych.18
A-L-3Czytanie wskazanej literatury.5
A-L-4Konsultacje2
35
projekty
A-P-1Uczestnictwo w zajęciach.5
A-P-2Przygotowanie do zajęć.6
A-P-3Czytanie wskazanej literatury.4
15
wykłady
A-W-1Uczestnictwo w zajęciach.8
A-W-2Czytanie wskazanej literatury.5
A-W-3Przygotowanie do zajęć.8
A-W-4Egzamin2
A-W-5Konsultacje2
25

Metody nauczania / narzędzia dydaktyczne

KODMetoda nauczania / narzędzie dydaktyczne
M-1wykład informacyjny
M-2opowiadanie
M-3anegdota
M-4wykład konwersatoryjny

Sposoby oceny

KODSposób oceny
S-1Ocena podsumowująca: Egzamin pisemny, test
S-2Ocena podsumowująca: Prezentacja multimedialna
S-3Ocena podsumowująca: Aprobata

Zamierzone efekty uczenia się - wiedza

Zamierzone efekty uczenia sięOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów uczenia się prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BT_2A_BI-N2-D06_W01
Posiada wiedzę zakresu strukturalnych zależności kształtujących własciwości katalityczne enzymów. Zna narzędzia informatyczne pozwalające na przewidywanie struktury enzymów.
BT_2A_W07C-3, C-1, C-2T-W-3, T-L-2, T-L-3, T-P-1, T-P-2, T-W-1, T-W-4, T-W-2M-3, M-4, M-1, M-2S-1
BT_2A_BI-N2-D06_W02
Zna metody immobilizacji enzymów, sposoby przygotowania wysokooczyszczonych preparatów enzymatycznych.
BT_2A_W06, BT_2A_W14, BT_2A_W07C-3, C-1, C-2T-W-1, T-L-4, T-W-4, T-W-5, T-L-5M-3, M-4, M-1, M-2S-1, S-2
BT_2A_BI-N2-D06_W03
Zna sposoby selekcji mikroorganizmów do zadań aplikacyjnych mających na celu produkcję enzymów o określonej aktywności katalitycznej.
BT_2A_W07C-3, C-1, C-2T-W-7, T-L-5, T-W-5, T-P-1, T-W-6, T-P-2M-3, M-4, M-1, M-2S-1, S-2

Zamierzone efekty uczenia się - umiejętności

Zamierzone efekty uczenia sięOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów uczenia się prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BT_2A_BI-N2-D06_U01
Korzysta z narzedzi bioinformatycznych do rozwiązywania struktury enzymów, potrafi poszukiwać zależnosci między ich strukturą a funkcjami katalitycznymi.
BT_2A_U02, BT_2A_U07, BT_2A_U08C-3, C-1, C-2T-P-2, T-W-4, T-W-1, T-W-2, T-W-3, T-P-1, T-L-4, T-L-3, T-L-2, T-L-1M-3, M-4, M-1, M-2S-2
BT_2A_BI-N2-D06_U02
Analizuje metody pozwalające na unieruchamianie enzymów, kalkuluje możliwości ich zastosowania w konkretnych aplikacjach.
BT_2A_U07C-3, C-1, C-2T-W-4, T-W-6, T-W-5, T-L-5M-3, M-4, M-1, M-2S-2

Zamierzone efekty uczenia się - inne kompetencje społeczne i personalne

Zamierzone efekty uczenia sięOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów uczenia się prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BT_2A_BI-N2-D06_K01
Zna i wykorzystuje metody biotechnologiczne do polepsznaia jakości życia swojego i innych
BT_2A_K02, BT_2A_K03, BT_2A_K04C-3, C-1, C-2T-P-2, T-L-3, T-W-3, T-W-5, T-L-1, T-W-2, T-P-1, T-L-2, T-L-4, T-W-6, T-L-5, T-W-4M-3, M-4, M-1, M-2S-2, S-1

Kryterium oceny - wiedza

Efekt uczenia sięOcenaKryterium oceny
BT_2A_BI-N2-D06_W01
Posiada wiedzę zakresu strukturalnych zależności kształtujących własciwości katalityczne enzymów. Zna narzędzia informatyczne pozwalające na przewidywanie struktury enzymów.
2,0
3,0Przygotowanie prezentacji multimedialnej, uczestnictwo w 90 % zajęć audytoryjnych, Poprawna odpowiedz na 60 % pytań testowych - egzamin
3,5
4,0
4,5
5,0
BT_2A_BI-N2-D06_W02
Zna metody immobilizacji enzymów, sposoby przygotowania wysokooczyszczonych preparatów enzymatycznych.
2,0
3,0Przygotowanie prezentacji multimedialnej, uczestnictwo w 90 % zajęć audytoryjnych, Poprawna odpowiedz na 60 % pytań testowych - egzamin
3,5
4,0
4,5
5,0
BT_2A_BI-N2-D06_W03
Zna sposoby selekcji mikroorganizmów do zadań aplikacyjnych mających na celu produkcję enzymów o określonej aktywności katalitycznej.
2,0
3,0Przygotowanie prezentacji multimedialnej, uczestnictwo w 90 % zajęć audytoryjnych, Poprawna odpowiedz na 60 % pytań testowych - egzamin
3,5
4,0
4,5
5,0

Kryterium oceny - umiejętności

Efekt uczenia sięOcenaKryterium oceny
BT_2A_BI-N2-D06_U01
Korzysta z narzedzi bioinformatycznych do rozwiązywania struktury enzymów, potrafi poszukiwać zależnosci między ich strukturą a funkcjami katalitycznymi.
2,0
3,0Przygotowanie prezentacji multimedialnej, uczestnictwo w 90 % zajęć audytoryjnych, Poprawna odpowiedz na 60 % pytań testowych - egzamin
3,5
4,0
4,5
5,0
BT_2A_BI-N2-D06_U02
Analizuje metody pozwalające na unieruchamianie enzymów, kalkuluje możliwości ich zastosowania w konkretnych aplikacjach.
2,0
3,0Przygotowanie prezentacji multimedialnej, uczestnictwo w 90 % zajęć audytoryjnych, Poprawna odpowiedz na 60 % pytań testowych - egzamin
3,5
4,0
4,5
5,0

Kryterium oceny - inne kompetencje społeczne i personalne

Efekt uczenia sięOcenaKryterium oceny
BT_2A_BI-N2-D06_K01
Zna i wykorzystuje metody biotechnologiczne do polepsznaia jakości życia swojego i innych
2,0
3,0uczestnictwo w zajęciach
3,5poprawne wykonywanie poleceń prowadzącego, uczestnictwo w zajęcaich
4,0wykonanie konspektu z zajęc laboratoryjnych, poprawne wykonywanie poleceń prowadzącego, uczestnictwo w zajęcaich
4,5
5,0

Literatura podstawowa

  1. Jerzy Witwicki, Elementy enzymologii, PWN, Warszawa, 1984
  2. David Hawcroft, Diagnostic enzymology, ACOL, Londyn, 1986
  3. Wolfgang Aehle red., Enzymes in Industry: Production and Applications, Willey VCH, 2007, III
  4. Allan Svendsen, Enzyme Functionality: Design, Engineering and Screening, 2004
  5. Christoph Wittmann i Rainer Krull red., Biosystems Engineering I: Creating Superior Biocatalysts, Tom 1, Springer, 2010
  6. Girish Shukla i Ajit Varma, Soil Enzymology, Springer, 2011

Literatura dodatkowa

  1. Athel Cornish-Bowden, Fundamentals of Enzyme Kinetics, Portland Press, Londyn, 2002, III

Treści programowe - laboratoria

KODTreść programowaGodziny
T-L-1Metody wizualizacji struktur białkowych z wykorzystaniem specjalistycznego oprogramowania. Analzia własciwości strukturalnych białek enzymatycznych.2
T-L-2Metody komputerowe rozwiązywania struktury II i III rzędu białek2
T-L-3Modelowanie parametrów kinetycznych enzymów2
T-L-4Projektowanie wektorów ekspresyjnych do produckji białek rekombinowanych. Oczyszczanie natywnych i rekombinowanych białek enzymatycznych.2
T-L-5Immobilizacja enzymów na matrycach organicznych i nieoragnicznych2
10

Treści programowe - projekty

KODTreść programowaGodziny
T-P-1Rozwiązywanie struktury i analiza własciwosci katalicznych białek enzymatycznych z wybranych klas.2
T-P-2Modelowanie parametrów operacyjnych enzymów z wykorzystaniem metod racjonalnego projektowania białek enzymatycznych.3
5

Treści programowe - wykłady

KODTreść programowaGodziny
T-W-1Funkcja i znaczenie struktury enzymów. Oddziaływania stabilizujące budowę białek enzymatycznych. Sposoby analizy struktury pierwszorzędowej białek enzymatycznych. Oddziaływania stabilizujące budowę białek. Sposoby analizy struktury drugorzędowej i trzeciorzędowej białek enzymatycznych1
T-W-2Metody przeszukiwania sekwencyjnych i strukturalnych białkowych baz danych. Programy, praktyczne podejście do porównywania struktury I, II i III rzędu enzymów. Metody rozwiązywania struktury 3D enzymów. Metody klasyczne (X-ray, NMR) vs modelowanie porównawcze i metody ab-initio.1
T-W-3Metody in-vitro modyfikacji i badania właściwości katalitycznych enzymów.1
T-W-4Modelowanie i optymalizacja parametrów kinetycznych enzymów. Przewidywanie i projektowanie in-silico właściwości katalitycznych enzymów2
T-W-5Metody stabilizacji i immobilizacji enzymów. Izolacja, oczyszczanie i frakcjonowanie enzymów1
T-W-6Mikrobiologiczna produkcja preparatów enzymatycznych. Rodzaje procesów fermentacyjnych. Projektowanie i optymalizacja bioreaktorów do produkcji enzymów na skalę przemysłową1
T-W-7Enzymy stosowane w remediacji środowiska i produkcji paliw ze źródeł odnawialnych, enzymy stosowane w gospodarstwie domowym, enzymy w przemyśle spożywczym i farmaceutycznym, enzymy w przemyśle tekstylnym i materiałowym.1
8

Formy aktywności - laboratoria

KODForma aktywnościGodziny
A-L-1Uczestnictwo w zajęciach.10
A-L-2Przygotowanie do zajęć laboratoryjnych.18
A-L-3Czytanie wskazanej literatury.5
A-L-4Konsultacje2
35
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Formy aktywności - projekty

KODForma aktywnościGodziny
A-P-1Uczestnictwo w zajęciach.5
A-P-2Przygotowanie do zajęć.6
A-P-3Czytanie wskazanej literatury.4
15
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Formy aktywności - wykłady

KODForma aktywnościGodziny
A-W-1Uczestnictwo w zajęciach.8
A-W-2Czytanie wskazanej literatury.5
A-W-3Przygotowanie do zajęć.8
A-W-4Egzamin2
A-W-5Konsultacje2
25
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty uczenia sięBT_2A_BI-N2-D06_W01Posiada wiedzę zakresu strukturalnych zależności kształtujących własciwości katalityczne enzymów. Zna narzędzia informatyczne pozwalające na przewidywanie struktury enzymów.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_W07ma rozszerzoną wiedzę z zakresu procesów inżynierskich, urządzeń i linii technologicznych wykorzystywanych w biotechnologii
Cel przedmiotuC-3Wyuczenie umiejetności doboru odpowiednich metod służących do immobilizacji białek enzymowych
C-1Zapoznanie studenta z podstawami inzynieri białek katalitycznych
C-2Zapoznanie z metodami in silico predykcji struktur białkowych
Treści programoweT-W-3Metody in-vitro modyfikacji i badania właściwości katalitycznych enzymów.
T-L-2Metody komputerowe rozwiązywania struktury II i III rzędu białek
T-L-3Modelowanie parametrów kinetycznych enzymów
T-P-1Rozwiązywanie struktury i analiza własciwosci katalicznych białek enzymatycznych z wybranych klas.
T-P-2Modelowanie parametrów operacyjnych enzymów z wykorzystaniem metod racjonalnego projektowania białek enzymatycznych.
T-W-1Funkcja i znaczenie struktury enzymów. Oddziaływania stabilizujące budowę białek enzymatycznych. Sposoby analizy struktury pierwszorzędowej białek enzymatycznych. Oddziaływania stabilizujące budowę białek. Sposoby analizy struktury drugorzędowej i trzeciorzędowej białek enzymatycznych
T-W-4Modelowanie i optymalizacja parametrów kinetycznych enzymów. Przewidywanie i projektowanie in-silico właściwości katalitycznych enzymów
T-W-2Metody przeszukiwania sekwencyjnych i strukturalnych białkowych baz danych. Programy, praktyczne podejście do porównywania struktury I, II i III rzędu enzymów. Metody rozwiązywania struktury 3D enzymów. Metody klasyczne (X-ray, NMR) vs modelowanie porównawcze i metody ab-initio.
Metody nauczaniaM-3anegdota
M-4wykład konwersatoryjny
M-1wykład informacyjny
M-2opowiadanie
Sposób ocenyS-1Ocena podsumowująca: Egzamin pisemny, test
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Przygotowanie prezentacji multimedialnej, uczestnictwo w 90 % zajęć audytoryjnych, Poprawna odpowiedz na 60 % pytań testowych - egzamin
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty uczenia sięBT_2A_BI-N2-D06_W02Zna metody immobilizacji enzymów, sposoby przygotowania wysokooczyszczonych preparatów enzymatycznych.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_W06posiada znajomość zaawansowanych metod laboratoryjnych, technik i narzędzi inżynierskich pozwalających na wykonywanie technicznych zadań dostosowanych do kierunku biotechnologia
BT_2A_W14zna zaawansowane techniki bioinformatyczne i możliwości ich wykorzystania w biotechnologii
BT_2A_W07ma rozszerzoną wiedzę z zakresu procesów inżynierskich, urządzeń i linii technologicznych wykorzystywanych w biotechnologii
Cel przedmiotuC-3Wyuczenie umiejetności doboru odpowiednich metod służących do immobilizacji białek enzymowych
C-1Zapoznanie studenta z podstawami inzynieri białek katalitycznych
C-2Zapoznanie z metodami in silico predykcji struktur białkowych
Treści programoweT-W-1Funkcja i znaczenie struktury enzymów. Oddziaływania stabilizujące budowę białek enzymatycznych. Sposoby analizy struktury pierwszorzędowej białek enzymatycznych. Oddziaływania stabilizujące budowę białek. Sposoby analizy struktury drugorzędowej i trzeciorzędowej białek enzymatycznych
T-L-4Projektowanie wektorów ekspresyjnych do produckji białek rekombinowanych. Oczyszczanie natywnych i rekombinowanych białek enzymatycznych.
T-W-4Modelowanie i optymalizacja parametrów kinetycznych enzymów. Przewidywanie i projektowanie in-silico właściwości katalitycznych enzymów
T-W-5Metody stabilizacji i immobilizacji enzymów. Izolacja, oczyszczanie i frakcjonowanie enzymów
T-L-5Immobilizacja enzymów na matrycach organicznych i nieoragnicznych
Metody nauczaniaM-3anegdota
M-4wykład konwersatoryjny
M-1wykład informacyjny
M-2opowiadanie
Sposób ocenyS-1Ocena podsumowująca: Egzamin pisemny, test
S-2Ocena podsumowująca: Prezentacja multimedialna
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Przygotowanie prezentacji multimedialnej, uczestnictwo w 90 % zajęć audytoryjnych, Poprawna odpowiedz na 60 % pytań testowych - egzamin
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty uczenia sięBT_2A_BI-N2-D06_W03Zna sposoby selekcji mikroorganizmów do zadań aplikacyjnych mających na celu produkcję enzymów o określonej aktywności katalitycznej.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_W07ma rozszerzoną wiedzę z zakresu procesów inżynierskich, urządzeń i linii technologicznych wykorzystywanych w biotechnologii
Cel przedmiotuC-3Wyuczenie umiejetności doboru odpowiednich metod służących do immobilizacji białek enzymowych
C-1Zapoznanie studenta z podstawami inzynieri białek katalitycznych
C-2Zapoznanie z metodami in silico predykcji struktur białkowych
Treści programoweT-W-7Enzymy stosowane w remediacji środowiska i produkcji paliw ze źródeł odnawialnych, enzymy stosowane w gospodarstwie domowym, enzymy w przemyśle spożywczym i farmaceutycznym, enzymy w przemyśle tekstylnym i materiałowym.
T-L-5Immobilizacja enzymów na matrycach organicznych i nieoragnicznych
T-W-5Metody stabilizacji i immobilizacji enzymów. Izolacja, oczyszczanie i frakcjonowanie enzymów
T-P-1Rozwiązywanie struktury i analiza własciwosci katalicznych białek enzymatycznych z wybranych klas.
T-W-6Mikrobiologiczna produkcja preparatów enzymatycznych. Rodzaje procesów fermentacyjnych. Projektowanie i optymalizacja bioreaktorów do produkcji enzymów na skalę przemysłową
T-P-2Modelowanie parametrów operacyjnych enzymów z wykorzystaniem metod racjonalnego projektowania białek enzymatycznych.
Metody nauczaniaM-3anegdota
M-4wykład konwersatoryjny
M-1wykład informacyjny
M-2opowiadanie
Sposób ocenyS-1Ocena podsumowująca: Egzamin pisemny, test
S-2Ocena podsumowująca: Prezentacja multimedialna
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Przygotowanie prezentacji multimedialnej, uczestnictwo w 90 % zajęć audytoryjnych, Poprawna odpowiedz na 60 % pytań testowych - egzamin
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty uczenia sięBT_2A_BI-N2-D06_U01Korzysta z narzedzi bioinformatycznych do rozwiązywania struktury enzymów, potrafi poszukiwać zależnosci między ich strukturą a funkcjami katalitycznymi.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_U02umie zaplanować i analizować badania biotechnologiczne z wykorzystaniem narzędzi bioinformatycznych
BT_2A_U07analizuje główne szlaki metaboliczne oraz mechanizmy ich regulacji w oparciu o wiedzę z zakresu budowy i funkcji białek, hormonów i witamin; potrafi pozyskiwać i wykorzystywać enzymy
BT_2A_U08dobiera i stosuje zaawansowane techniki i narzędzia badawcze wykorzystywane w biotechnologii
Cel przedmiotuC-3Wyuczenie umiejetności doboru odpowiednich metod służących do immobilizacji białek enzymowych
C-1Zapoznanie studenta z podstawami inzynieri białek katalitycznych
C-2Zapoznanie z metodami in silico predykcji struktur białkowych
Treści programoweT-P-2Modelowanie parametrów operacyjnych enzymów z wykorzystaniem metod racjonalnego projektowania białek enzymatycznych.
T-W-4Modelowanie i optymalizacja parametrów kinetycznych enzymów. Przewidywanie i projektowanie in-silico właściwości katalitycznych enzymów
T-W-1Funkcja i znaczenie struktury enzymów. Oddziaływania stabilizujące budowę białek enzymatycznych. Sposoby analizy struktury pierwszorzędowej białek enzymatycznych. Oddziaływania stabilizujące budowę białek. Sposoby analizy struktury drugorzędowej i trzeciorzędowej białek enzymatycznych
T-W-2Metody przeszukiwania sekwencyjnych i strukturalnych białkowych baz danych. Programy, praktyczne podejście do porównywania struktury I, II i III rzędu enzymów. Metody rozwiązywania struktury 3D enzymów. Metody klasyczne (X-ray, NMR) vs modelowanie porównawcze i metody ab-initio.
T-W-3Metody in-vitro modyfikacji i badania właściwości katalitycznych enzymów.
T-P-1Rozwiązywanie struktury i analiza własciwosci katalicznych białek enzymatycznych z wybranych klas.
T-L-4Projektowanie wektorów ekspresyjnych do produckji białek rekombinowanych. Oczyszczanie natywnych i rekombinowanych białek enzymatycznych.
T-L-3Modelowanie parametrów kinetycznych enzymów
T-L-2Metody komputerowe rozwiązywania struktury II i III rzędu białek
T-L-1Metody wizualizacji struktur białkowych z wykorzystaniem specjalistycznego oprogramowania. Analzia własciwości strukturalnych białek enzymatycznych.
Metody nauczaniaM-3anegdota
M-4wykład konwersatoryjny
M-1wykład informacyjny
M-2opowiadanie
Sposób ocenyS-2Ocena podsumowująca: Prezentacja multimedialna
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Przygotowanie prezentacji multimedialnej, uczestnictwo w 90 % zajęć audytoryjnych, Poprawna odpowiedz na 60 % pytań testowych - egzamin
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty uczenia sięBT_2A_BI-N2-D06_U02Analizuje metody pozwalające na unieruchamianie enzymów, kalkuluje możliwości ich zastosowania w konkretnych aplikacjach.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_U07analizuje główne szlaki metaboliczne oraz mechanizmy ich regulacji w oparciu o wiedzę z zakresu budowy i funkcji białek, hormonów i witamin; potrafi pozyskiwać i wykorzystywać enzymy
Cel przedmiotuC-3Wyuczenie umiejetności doboru odpowiednich metod służących do immobilizacji białek enzymowych
C-1Zapoznanie studenta z podstawami inzynieri białek katalitycznych
C-2Zapoznanie z metodami in silico predykcji struktur białkowych
Treści programoweT-W-4Modelowanie i optymalizacja parametrów kinetycznych enzymów. Przewidywanie i projektowanie in-silico właściwości katalitycznych enzymów
T-W-6Mikrobiologiczna produkcja preparatów enzymatycznych. Rodzaje procesów fermentacyjnych. Projektowanie i optymalizacja bioreaktorów do produkcji enzymów na skalę przemysłową
T-W-5Metody stabilizacji i immobilizacji enzymów. Izolacja, oczyszczanie i frakcjonowanie enzymów
T-L-5Immobilizacja enzymów na matrycach organicznych i nieoragnicznych
Metody nauczaniaM-3anegdota
M-4wykład konwersatoryjny
M-1wykład informacyjny
M-2opowiadanie
Sposób ocenyS-2Ocena podsumowująca: Prezentacja multimedialna
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Przygotowanie prezentacji multimedialnej, uczestnictwo w 90 % zajęć audytoryjnych, Poprawna odpowiedz na 60 % pytań testowych - egzamin
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty uczenia sięBT_2A_BI-N2-D06_K01Zna i wykorzystuje metody biotechnologiczne do polepsznaia jakości życia swojego i innych
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_K02wykazuje zrozumienie procesów biotechnologicznych wykorzystywanych w różnych obszarach działalności człowieka; interpretuje i opisuje te procesy wykorzystując podejście naukowe
BT_2A_K03ma świadomość wpływu biotechnologii na kształtowanie i stan środowiska naturalnego oraz zdrowie człowieka
BT_2A_K04ma świadomość istnienia norm etycznych i społecznych, związanych z prowadzoną pracą badawczą i działalnością zawodową; rozumie celowość postępowania zgodnie z wytyczonymi zasadami etycznymi i prawnymi
Cel przedmiotuC-3Wyuczenie umiejetności doboru odpowiednich metod służących do immobilizacji białek enzymowych
C-1Zapoznanie studenta z podstawami inzynieri białek katalitycznych
C-2Zapoznanie z metodami in silico predykcji struktur białkowych
Treści programoweT-P-2Modelowanie parametrów operacyjnych enzymów z wykorzystaniem metod racjonalnego projektowania białek enzymatycznych.
T-L-3Modelowanie parametrów kinetycznych enzymów
T-W-3Metody in-vitro modyfikacji i badania właściwości katalitycznych enzymów.
T-W-5Metody stabilizacji i immobilizacji enzymów. Izolacja, oczyszczanie i frakcjonowanie enzymów
T-L-1Metody wizualizacji struktur białkowych z wykorzystaniem specjalistycznego oprogramowania. Analzia własciwości strukturalnych białek enzymatycznych.
T-W-2Metody przeszukiwania sekwencyjnych i strukturalnych białkowych baz danych. Programy, praktyczne podejście do porównywania struktury I, II i III rzędu enzymów. Metody rozwiązywania struktury 3D enzymów. Metody klasyczne (X-ray, NMR) vs modelowanie porównawcze i metody ab-initio.
T-P-1Rozwiązywanie struktury i analiza własciwosci katalicznych białek enzymatycznych z wybranych klas.
T-L-2Metody komputerowe rozwiązywania struktury II i III rzędu białek
T-L-4Projektowanie wektorów ekspresyjnych do produckji białek rekombinowanych. Oczyszczanie natywnych i rekombinowanych białek enzymatycznych.
T-W-6Mikrobiologiczna produkcja preparatów enzymatycznych. Rodzaje procesów fermentacyjnych. Projektowanie i optymalizacja bioreaktorów do produkcji enzymów na skalę przemysłową
T-L-5Immobilizacja enzymów na matrycach organicznych i nieoragnicznych
T-W-4Modelowanie i optymalizacja parametrów kinetycznych enzymów. Przewidywanie i projektowanie in-silico właściwości katalitycznych enzymów
Metody nauczaniaM-3anegdota
M-4wykład konwersatoryjny
M-1wykład informacyjny
M-2opowiadanie
Sposób ocenyS-2Ocena podsumowująca: Prezentacja multimedialna
S-1Ocena podsumowująca: Egzamin pisemny, test
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0uczestnictwo w zajęciach
3,5poprawne wykonywanie poleceń prowadzącego, uczestnictwo w zajęcaich
4,0wykonanie konspektu z zajęc laboratoryjnych, poprawne wykonywanie poleceń prowadzącego, uczestnictwo w zajęcaich
4,5
5,0