ZUT - Krajowe Ramy Kwalifikacji / Rok 2015/2016 / Wydział Biotechnologii i Hodowli Zwierząt / Biologia (S1) / Bezpieczeństwo żywności / Sylabus przedmiotu

Wydział Biotechnologii i Hodowli Zwierząt - Biologia (S1)
specjalność: Bezpieczeństwo żywności

Sylabus przedmiotu Biochemia:

Informacje podstawowe

Kierunek studiów	Biologia
Forma studiów	studia stacjonarne	Poziom	pierwszego stopnia
Tytuł zawodowy absolwenta	licencjat
Obszary studiów	nauk przyrodniczych
Profil	ogólnoakademicki
Moduł	—
Przedmiot	Biochemia
Specjalność	przedmiot wspólny
Jednostka prowadząca	Katedra Immunologii, Mikrobiologii i Chemii Fizjologicznej
Nauczyciel odpowiedzialny	Dorota Jankowiak <dorota.jankowiak@zut.edu.pl>
Inni nauczyciele
ECTS (planowane)	5,0	ECTS (formy)	5,0
Forma zaliczenia	zaliczenie	Język	polski
Blok obieralny	—	Grupa obieralna	—

Formy dydaktyczne

Forma dydaktyczna	KOD	Semestr	Godziny	ECTS	Waga	Zaliczenie
laboratoria	L	2	30	1,5	0,29	zaliczenie
wykłady	W	2	30	3,0	0,42	zaliczenie
ćwiczenia audytoryjne	A	2	10	0,5	0,29	zaliczenie

Wymagania wstępne

KOD	Wymaganie wstępne
W-1	Znajomość podstaw chemii ogólnej, umiejetność przeprowadzania podstawowych obliczeń chemicznych i przygotowania roztworów mianowanych.
W-2	Znajomość podstaw chemii organicznej i podstawowych zagadnień dotyczacych metabolizmu na różnych poziomach organizacji żywej materii objętych programem nauczania biologi w szkołach ponadgimnazialnych. Ukończony i zaliczony przedmiot "Chemia ogólna i organiczna" z semestru 1.

Cele przedmiotu

KOD	Cel modułu/przedmiotu
C-1	Nabycie umiejetności przeprowadzania podstawowych jakościowych i ilościowych analiz biochemicznych oraz podstawowej interpretacji otrzymanych wyników.
C-2	Umiejętnośc pracy w zespole oraz rozumienie potrzeby ciągłego uzupełniania i pogłebiania wiedzy w związku z stałym rozwojem szeroko pojmowanej biochemii.
C-3	Zapoznanie studenta z budową, właściwościami i funkcją podstawowych grup organicznych mono- i polimerów budujących organizmy. Poznanie głównych szlaków przemian metabolicznych organizmu i regulujących je mechanizmów. Zrozumienie istoty, celu, ukierunkowania i regulacji podstawowych szlaków metabolicznych na różnych poziomach organizacji materii ożywionej, powiązań katabolizmu i anabolizmu oraz ścisłej zależności między prawidłowym przebiegiem procesów biochemicznych a fizjologią, zdrowiem, wzrostem i rozwojem na poziomie komórki i całego organizmu.
C-4	Nabycie przez studenta umiejętności przeprowadzania podstawowej analizy jkościowej i ilościowej. Interpretowania wyników badań i porównywania ich ze standardami oraz identyfikacji substancji chemicznych w materiale biologicznym.

Treści programowe z podziałem na formy zajęć

KOD	Treść programowa	Godziny
ćwiczenia audytoryjne
T-A-1	Alfa-l-aminokwasy niebiałkowe- rola biologiczna. Biosynteza peptydów i białek. Chemiczna synteza peptydow i bialek - problemy i ich rozwiazania.	2
T-A-2	Struktura a funkcje białek. Wybrane przyklady zaburzeń struktury I-, II-, III- i IV-rzędowej białek i ich konsekwencje - na wybranych przykladach.	2
T-A-3	Wykorzystanie enzymow i i ich inhibitorow w praktyce medycznej i wybranych dzialach przemysłu.	2
T-A-4	reaktywne formy tlenu - źródła, rola w fizjologii i patologii. Stres oksydacyjny i mechanizmy obrony antyoksydacyjnej.	4
		10
laboratoria
T-L-1	Regulamin pracowni biochemicznej, biezpieczeństwo, higiena pracy i możliwe zagrożenia. Zasady właściwego użytkowania aparatury i drobnego sprzętu laboratoryjnego. Przedstawienie ogólnego przebiegu ćwiczeń i warunków uzyskania zaliczenia.	2
T-L-2	Aminokwasy: Reakcja z ninhydryną - ogólny odczyn na aminokwasy. Wykrywanie aminokwasów aromatycznych i grup sulfhydrylowych. Wykazanie obecności pierścienia indolowego w tryptofanie. Reakcja na obecność histydyny i turozyny.	4
T-L-3	Białka: Badanie właściwości białek, wpływ czynników środowiska na białko. Koagulacja roztworów koloidowych. Dializa roztworu białka. Wykrywanie wiązania peptydowego. Wpływ pH na rozpuszczalność białek - oznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny. Metoda biuretowa oznaczania jakościowego i lościowego białka.	6
T-L-4	Enzymy: Wpływ pH na aktywność a-amylazy. Oznaczanie aktywności amylazy ślinowej metodą Bernefelda. Wpływ pH i temperatury na aktywność enzymów. Hydrolityczny rozkład kazeiny przez pankreatynę. Wybrane próby czynnościowe wątroby: test albuminowy, antypirynowy, galaktozowy i bromosulfoftaleinowy. Oznaczanie mocznika i kwasu moczowego w wybranych płynach ustrojowych.	6
T-L-5	Wykazanie właściwości redukujących cukrów (próba Benedicta i Trommera). Hydroliza cukrów złożonych i wykrywanie jej produktów. Odróżnianie monosacharydów od disacharydów redukujących (odczyn Barfoeda). Odróżnianie ketoz od aldoz – reakcja Seliwanowa. Test obciążenia glukozą -półilościowe oznaczanie stężenia glukozy we krwi i moczu.	6
T-L-6	Lipidy: Oznaczanie TG i cholesterolu w wybranych płynach ustrojowych.	2
T-L-7	Kwasy nukleinowe: Izolacja kwasów nukleinowych z materiału roślinnego. Wykrywanie składników kwasów nukleinowych w roztworze hydrolizatu DNA.	2
T-L-8	Badanie właściwości redukujących witaminy C. Zaliczenie ćwiczeń.	2
		30
wykłady
T-W-1	Aminokwasy: Ogólna budowa i charakterystyka. Aminokwasy białkowe, struktura, podział i właściwości. Nazewnictwo aminokwasów. Aminokwasy endo- i egzogenne. Źródła metaboliczne wolnych aminokwasów, biosynteza aminokwasów endogennych, degradacja aminokwasów, metabolizm grup aminowych aminokwasów; detoksykacja amoniaku metabolizm szkieletów węglowodorowych aminokwasów, aminokwasy źródłem związków biologicznie czynnych	4
T-W-2	Oligopeptydy, polipeptydy i białka: Wiązanie peptydowe, struktura peptydów, peptydy bilogicznie aktywne. Klasyfikacja, ogólne własciwości i charakterystyka fizykochemiczna białek. Struktura białek.	5
T-W-3	Enzymy: Enzymy jako biokatalizatory. Ogólne własciwości, nazewnictwo i klasyfikacja enzymów.Budowa enzymów, koenzymy i grupy prostetyczne. Mechanizm działania enzymów i specyficzność katalizy enzymatycznej. Centrum aktywne i allosteryczne. Regulacja iliści i aktywności enzymów.	4
T-W-4	Węglowodany: Funkcje węglowodanów. Klasyfikacja, budowa i właściwości monosacharydów. Wiązanie glikozydowe. Klasyfikacja, budowa i wlaściwości di-, oligo- i polisacharydów. Trawienie węglowodanów złożonych i wchłanianie monosacharydów. Etapy komórkowego katabolizmu glukozy i ich lokalizacja: glikoliza, fermentacja, cykl Krebsa i fosforylacja oksydacyjna. Bilans energetyczny katabolizmu glukozy w warunkach tlenowych i beztlenowych. Glukoneogeneza: substraty i przebieg. Metabolizm glikogenu i jego regulacja. Homeostaza glukozy we krwi.	6
T-W-5	Lipidy: Ogólna charakterystyka lipidów. Klasygikacja i rola biologiczna najwazniejszych grup lipidów oraz ich pochodnych. Trawienie i wchłanianie produktów trawienia lipidów. Lipoproteiny osocza: struktura, skład, funkcje i metabolizm. Lipoliza wewnątrzkomórkowa. Beta-oksydacja kwasów tłuszczowych, szlaki metaboliczne acetylo-CoA. Synteza i metabolizm związków ketonowych. Lipogeneza: przebieg i regulacja. Metabolizm steroidów.	6
T-W-6	Integracja metabolozmu: Anabolizm i katabolizm i ich współzalezność. Zbieżność katabolizmu i rozbiezność anabolizmu. Sygnały regulacyjne metabolizmu	3
T-W-7	Nukleotydy i polinukleotydy - podstawy: Zasady purynowe i pirymidynowe. Nukleozydy i nukletydy mono-, di i trifosoranowe. DNA - struktura I- i II-rzędowa, struktury superhelikalne, białka wiążące DNA. RNA - informacyjny, transportujący i rybosomalny.	2
		30

Obciążenie pracą studenta - formy aktywności

KOD	Forma aktywności	Godziny
ćwiczenia audytoryjne
A-A-1	Uczestniczenie w ćwiczeniach	10
A-A-2	Przygotowanie wraz z zespołem prezentacji i omówienia wybranego zagadnienia ujętego w programie ćwiczeń adytotyjnych, przygotowanie do dyskusji	5
		15
laboratoria
A-L-1	Uczestniczenie w ćwiczeniach	30
A-L-2	Konsultacje z prowadzącym ćwiczenia	2
A-L-3	Opanowanie zagadnień teoretycznych dotyczących tematyki bieżących ćwiczeń laboratoryjnych	9
A-L-4	Zapoznanie się z metodyką wymogami analiz laboratoryjnych zaplanowanych na poszczególne ćwiczenia.	4
		45
wykłady
A-W-1	Uczestniczenie w wykładach	30
A-W-2	Utrwalanie wiadomości i uzupełnianie wiedzy z zakresu tematyki bieżących wykładów	20
A-W-3	Konsultacje z prowadzacym wykłady	5
A-W-4	Przygotowanie do pisemnego zaliczenia materiału objętego programem wykładów	33
A-W-5	Piemne zaliczenie wykładów	2
		90

Metody nauczania / narzędzia dydaktyczne

KOD	Metoda nauczania / narzędzie dydaktyczne
M-1	Wykład informacyjny z prezentacją zagadnień teoretycznych
M-2	Pokaz multimedialny z objaśnieniami przy wykorzystaniu komputera i projektora
M-3	Praktyczne ćwiczenia laboratoryjne w grupach
M-4	Dyskusja dydaktyczna i konsultacje z prowadzącymi ćwiczenia i wykłady
M-5	Rozwiązywanie problemów i interpretacja wyników otrzymanych podczas poszczególnych analiz laboratoryjnych.

Sposoby oceny

KOD	Sposób oceny
S-1	Ocena formująca: Sprawdzenie podstawowej wiedzy na temat grupy biomolekuł której dotycza dane ćwiczenia laboratoryjne.
S-2	Ocena formująca: Na zakończenie poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnych ocena przez prowadzacego zakresu i poprawności wykonanych przez zespól analiz, wyciągbiętych wniosków i, interpretacji otrzymanych wyników. Ocena punktowa w skali 0-5.
S-3	Ocena podsumowująca: Zaliczenie treści wykładowych w formie testu wyboru. Na test składa się 50 pytań obejmujących wszystkie zagadnienia objęte programem wykładów.
S-4	Ocena podsumowująca: Zaliczenie ćwiczeń laboratoryjnych na podstawie łącznej sumy punktów otrzymanych podczas poszczególnych zajęć oraz oceny znajomości zagadnień teoretycznych związanych z treścią ćwiczeń
S-5	Ocena podsumowująca: Zaliczenie zajęć adytoryjnych na podstawie oceny przedstawionej prezentacji i udziału w jej omówieniu oraz ogólnej aktywności na wszystkich cwiczeniach adytoryjnych

Zamierzone efekty kształcenia - wiedza

Zamierzone efekty kształcenia	Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	Cel przedmiotu	Treści programowe	Metody nauczania	Sposób oceny
BL_1A_BL-S1-22_W01 Student zna budowę i funkcje podstawowych monomerów i polimerów występujących w organizmie człowieka i zwierzat: aminokwasów,oligopeptydów, polipeptydów i białek: monosacharydów, disacharydów i polisacharydow; lipidów; nukleotydów i polinukleotydów. Rozpoznaje i opisuje przebieg podstawowych szlaków katabolicznych i anabolicznych. Wskazuje substraty, metabolity posrednie i produkty końcowe głównych szlaków metabolicznych oraz ich podstawowe mechanizmy regulacyjne, lokalizację narządowa i wewnatrzkomórkową. Zna klasy enzymów i mechanizm ich działania.	BL_1A_W01, BL_1A_W09	P1A_W01, P1A_W02, P1A_W03, P1A_W04, P1A_W05, P1A_W07	C-3, C-4	T-W-1, T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-5, T-W-6, T-W-7, T-A-1, T-A-2, T-A-3, T-A-4, T-L-2, T-L-3, T-L-4, T-L-5, T-L-8	M-1, M-2, M-4, M-5	S-1, S-3, S-5

Zamierzone efekty kształcenia - umiejętności

Zamierzone efekty kształcenia	Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	Cel przedmiotu	Treści programowe	Metody nauczania	Sposób oceny
BL_1A_BL-S1-22_U01 Student potrafi: posługiwać się podstawowym sprzętem laboratoryjnym, przeprowadzać podstawowe analizy jakościowe i ilościowe materiału bilogicznego, wykonywać proste obliczenia biochemiczne, interpretować ich wyniki i porównać je z obowiązującymi wartościami referencyjnymi.Umie na podstawie wyników podstawowych analiz biochemicznych odrózniać stany fizjologiczne od patologicznych.	—	—	C-1, C-3, C-4	T-W-1, T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-5, T-W-7, T-A-2, T-A-3, T-L-1, T-L-2, T-L-3, T-L-4, T-L-5, T-L-6, T-L-7, T-L-8	M-1, M-2, M-3, M-4, M-5	S-1, S-2, S-3, S-5

Zamierzone efekty kształcenia - inne kompetencje społeczne i personalne

Zamierzone efekty kształcenia	Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	Cel przedmiotu	Treści programowe	Metody nauczania	Sposób oceny
BL_1A_BL-S1-22_K01 Student uznaje biochemiczne podłoże wszystkich procesów zachodzacych w organizmie i ma potrzebę stałego uzupełniania wiedzy z tego zakresu.	—	—	C-3	T-W-1, T-W-2, T-W-4, T-W-5, T-W-6, T-W-7, T-A-1, T-A-2, T-A-3	M-1, M-2, M-4, M-5	S-1, S-5
BL_1A_BL-S1-22_K02 Potrafi pracowac w małych zespołach przy wykonywanianiu analiz biochemicznych, potrafi dzielić się wiedza i umiejetnościami z innymi członkami zespołu i korzystać z wiedzy umijętności innych, czuje się odpowiedzialny za wynik pracy zespołu i osiagniętą przez niego ocenę.	—	—	C-2	T-L-2, T-L-3, T-L-4, T-L-6, T-L-7, T-L-8	M-3	S-1, S-2

Kryterium oceny - wiedza

Efekt kształcenia	Ocena	Kryterium oceny
BL_1A_BL-S1-22_W01 Student zna budowę i funkcje podstawowych monomerów i polimerów występujących w organizmie człowieka i zwierzat: aminokwasów,oligopeptydów, polipeptydów i białek: monosacharydów, disacharydów i polisacharydow; lipidów; nukleotydów i polinukleotydów. Rozpoznaje i opisuje przebieg podstawowych szlaków katabolicznych i anabolicznych. Wskazuje substraty, metabolity posrednie i produkty końcowe głównych szlaków metabolicznych oraz ich podstawowe mechanizmy regulacyjne, lokalizację narządowa i wewnatrzkomórkową. Zna klasy enzymów i mechanizm ich działania.	2,0
	3,0	Student jedynie wybiórczo zna podstawy budowy i funkcji w żywym organizmie głównych mikro- i makromolekuł. Nie potarfi jednak wyjaśnić związku między ich budową a wlaściwościami i pełnionymi funkcjami . Jedynie wybiórczo wymienia podstawowe szlaki przemian metabolicznych poszczególnych mikro- i makromolekuł, ich lokalizację narzadowa i wewnątrzkomórkową oraz mechanizmy regulacyjne.
	3,5
	4,0
	4,5
	5,0

Kryterium oceny - umiejętności

Efekt kształcenia	Ocena	Kryterium oceny
BL_1A_BL-S1-22_U01 Student potrafi: posługiwać się podstawowym sprzętem laboratoryjnym, przeprowadzać podstawowe analizy jakościowe i ilościowe materiału bilogicznego, wykonywać proste obliczenia biochemiczne, interpretować ich wyniki i porównać je z obowiązującymi wartościami referencyjnymi.Umie na podstawie wyników podstawowych analiz biochemicznych odrózniać stany fizjologiczne od patologicznych.	2,0
	3,0	Student jedynie w minimalnym zakresie potrafi posługiwać się podstawowym sprzętem laboratoryjnym, a w trakcje jego obsługi popełnia liczne błędy, co wymaga powtórzeń prowadzonych analiz. Przy pomocy innych poprawnie wykonuje większość analiz i obliczeń, ale interpretuje jedynie niektóre z otrzymanych wyników.
	3,5
	4,0
	4,5
	5,0

Kryterium oceny - inne kompetencje społeczne i personalne

Efekt kształcenia	Ocena	Kryterium oceny
BL_1A_BL-S1-22_K01 Student uznaje biochemiczne podłoże wszystkich procesów zachodzacych w organizmie i ma potrzebę stałego uzupełniania wiedzy z tego zakresu.	2,0
	3,0	Uznaje biochemiczne podłoże wszystkich procesów fizjologicznych i patologicznych w żywym organizmie, ale nie widzi potrzeby systematycznego uzupełniania wiedzy z tego zakresu.
	3,5
	4,0
	4,5
	5,0
BL_1A_BL-S1-22_K02 Potrafi pracowac w małych zespołach przy wykonywanianiu analiz biochemicznych, potrafi dzielić się wiedza i umiejetnościami z innymi członkami zespołu i korzystać z wiedzy umijętności innych, czuje się odpowiedzialny za wynik pracy zespołu i osiagniętą przez niego ocenę.	2,0
	3,0	Student sporadycznie i tylko w stopniu podstawowym efektywnie pracuje w zespole. Efekty jego pracy w zespole są mierne i często reszta zespołu jest zmuszona do korekty jego niedociągnięć i błędów.
	3,5
	4,0
	4,5
	5,0

Literatura podstawowa

Bańkowski E, Biochemia, Wydawnictwo Medyczne Urban i Partner, Wrocław, 2004
Kączkowski J., Podstawy biochemii, Wydawnictwo Naukowo-Techniczne, Warszawa, 2005
Berg J.M., Tymoczko J. L., Stryer L., Biochemia, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 2007
Manikowski W. i Weidner S., Biochemia Kręgowców, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa 2005, 2005

Literatura dodatkowa

Murray R,K., Granner .D, Mayes P, A., Rodwell V. W., Biochemia Harpera, Wydawnictwo Lekarskie PZWL, Warszawa, 2006
Murray R,K., Daryl Granner K, Mayes P, A., Rodwell V, W., Biochemia - krórkie wykłady, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 2002
Davidson V.L., Sittman D.B., Biochemia, Wydawnictwo Urban i Partner, Wrocław, 2002
Kłyszejko-Stefanowicz L., Ćwiczenia z biochemii, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 2003
Davidson V.L., Sittman D.B., Biochemia, Wydawnictwo Urban i Partner, Wrocław, 2002

Treści programowe - ćwiczenia audytoryjne

KOD	Treść programowa	Godziny
T-A-1	Alfa-l-aminokwasy niebiałkowe- rola biologiczna. Biosynteza peptydów i białek. Chemiczna synteza peptydow i bialek - problemy i ich rozwiazania.	2
T-A-2	Struktura a funkcje białek. Wybrane przyklady zaburzeń struktury I-, II-, III- i IV-rzędowej białek i ich konsekwencje - na wybranych przykladach.	2
T-A-3	Wykorzystanie enzymow i i ich inhibitorow w praktyce medycznej i wybranych dzialach przemysłu.	2
T-A-4	reaktywne formy tlenu - źródła, rola w fizjologii i patologii. Stres oksydacyjny i mechanizmy obrony antyoksydacyjnej.	4
		10

Treści programowe - laboratoria

KOD	Treść programowa	Godziny
T-L-1	Regulamin pracowni biochemicznej, biezpieczeństwo, higiena pracy i możliwe zagrożenia. Zasady właściwego użytkowania aparatury i drobnego sprzętu laboratoryjnego. Przedstawienie ogólnego przebiegu ćwiczeń i warunków uzyskania zaliczenia.	2
T-L-2	Aminokwasy: Reakcja z ninhydryną - ogólny odczyn na aminokwasy. Wykrywanie aminokwasów aromatycznych i grup sulfhydrylowych. Wykazanie obecności pierścienia indolowego w tryptofanie. Reakcja na obecność histydyny i turozyny.	4
T-L-3	Białka: Badanie właściwości białek, wpływ czynników środowiska na białko. Koagulacja roztworów koloidowych. Dializa roztworu białka. Wykrywanie wiązania peptydowego. Wpływ pH na rozpuszczalność białek - oznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny. Metoda biuretowa oznaczania jakościowego i lościowego białka.	6
T-L-4	Enzymy: Wpływ pH na aktywność a-amylazy. Oznaczanie aktywności amylazy ślinowej metodą Bernefelda. Wpływ pH i temperatury na aktywność enzymów. Hydrolityczny rozkład kazeiny przez pankreatynę. Wybrane próby czynnościowe wątroby: test albuminowy, antypirynowy, galaktozowy i bromosulfoftaleinowy. Oznaczanie mocznika i kwasu moczowego w wybranych płynach ustrojowych.	6
T-L-5	Wykazanie właściwości redukujących cukrów (próba Benedicta i Trommera). Hydroliza cukrów złożonych i wykrywanie jej produktów. Odróżnianie monosacharydów od disacharydów redukujących (odczyn Barfoeda). Odróżnianie ketoz od aldoz – reakcja Seliwanowa. Test obciążenia glukozą -półilościowe oznaczanie stężenia glukozy we krwi i moczu.	6
T-L-6	Lipidy: Oznaczanie TG i cholesterolu w wybranych płynach ustrojowych.	2
T-L-7	Kwasy nukleinowe: Izolacja kwasów nukleinowych z materiału roślinnego. Wykrywanie składników kwasów nukleinowych w roztworze hydrolizatu DNA.	2
T-L-8	Badanie właściwości redukujących witaminy C. Zaliczenie ćwiczeń.	2
		30

Treści programowe - wykłady

KOD	Treść programowa	Godziny
T-W-1	Aminokwasy: Ogólna budowa i charakterystyka. Aminokwasy białkowe, struktura, podział i właściwości. Nazewnictwo aminokwasów. Aminokwasy endo- i egzogenne. Źródła metaboliczne wolnych aminokwasów, biosynteza aminokwasów endogennych, degradacja aminokwasów, metabolizm grup aminowych aminokwasów; detoksykacja amoniaku metabolizm szkieletów węglowodorowych aminokwasów, aminokwasy źródłem związków biologicznie czynnych	4
T-W-2	Oligopeptydy, polipeptydy i białka: Wiązanie peptydowe, struktura peptydów, peptydy bilogicznie aktywne. Klasyfikacja, ogólne własciwości i charakterystyka fizykochemiczna białek. Struktura białek.	5
T-W-3	Enzymy: Enzymy jako biokatalizatory. Ogólne własciwości, nazewnictwo i klasyfikacja enzymów.Budowa enzymów, koenzymy i grupy prostetyczne. Mechanizm działania enzymów i specyficzność katalizy enzymatycznej. Centrum aktywne i allosteryczne. Regulacja iliści i aktywności enzymów.	4
T-W-4	Węglowodany: Funkcje węglowodanów. Klasyfikacja, budowa i właściwości monosacharydów. Wiązanie glikozydowe. Klasyfikacja, budowa i wlaściwości di-, oligo- i polisacharydów. Trawienie węglowodanów złożonych i wchłanianie monosacharydów. Etapy komórkowego katabolizmu glukozy i ich lokalizacja: glikoliza, fermentacja, cykl Krebsa i fosforylacja oksydacyjna. Bilans energetyczny katabolizmu glukozy w warunkach tlenowych i beztlenowych. Glukoneogeneza: substraty i przebieg. Metabolizm glikogenu i jego regulacja. Homeostaza glukozy we krwi.	6
T-W-5	Lipidy: Ogólna charakterystyka lipidów. Klasygikacja i rola biologiczna najwazniejszych grup lipidów oraz ich pochodnych. Trawienie i wchłanianie produktów trawienia lipidów. Lipoproteiny osocza: struktura, skład, funkcje i metabolizm. Lipoliza wewnątrzkomórkowa. Beta-oksydacja kwasów tłuszczowych, szlaki metaboliczne acetylo-CoA. Synteza i metabolizm związków ketonowych. Lipogeneza: przebieg i regulacja. Metabolizm steroidów.	6
T-W-6	Integracja metabolozmu: Anabolizm i katabolizm i ich współzalezność. Zbieżność katabolizmu i rozbiezność anabolizmu. Sygnały regulacyjne metabolizmu	3
T-W-7	Nukleotydy i polinukleotydy - podstawy: Zasady purynowe i pirymidynowe. Nukleozydy i nukletydy mono-, di i trifosoranowe. DNA - struktura I- i II-rzędowa, struktury superhelikalne, białka wiążące DNA. RNA - informacyjny, transportujący i rybosomalny.	2
		30

Formy aktywności - ćwiczenia audytoryjne

KOD	Forma aktywności	Godziny
A-A-1	Uczestniczenie w ćwiczeniach	10
A-A-2	Przygotowanie wraz z zespołem prezentacji i omówienia wybranego zagadnienia ujętego w programie ćwiczeń adytotyjnych, przygotowanie do dyskusji	5
		15

(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Formy aktywności - laboratoria

KOD	Forma aktywności	Godziny
A-L-1	Uczestniczenie w ćwiczeniach	30
A-L-2	Konsultacje z prowadzącym ćwiczenia	2
A-L-3	Opanowanie zagadnień teoretycznych dotyczących tematyki bieżących ćwiczeń laboratoryjnych	9
A-L-4	Zapoznanie się z metodyką wymogami analiz laboratoryjnych zaplanowanych na poszczególne ćwiczenia.	4
		45

(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Formy aktywności - wykłady

KOD	Forma aktywności	Godziny
A-W-1	Uczestniczenie w wykładach	30
A-W-2	Utrwalanie wiadomości i uzupełnianie wiedzy z zakresu tematyki bieżących wykładów	20
A-W-3	Konsultacje z prowadzacym wykłady	5
A-W-4	Przygotowanie do pisemnego zaliczenia materiału objętego programem wykładów	33
A-W-5	Piemne zaliczenie wykładów	2
		90

(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Pole	KOD	Znaczenie kodu
Zamierzone efekty kształcenia	BL_1A_BL-S1-22_W01	Student zna budowę i funkcje podstawowych monomerów i polimerów występujących w organizmie człowieka i zwierzat: aminokwasów,oligopeptydów, polipeptydów i białek: monosacharydów, disacharydów i polisacharydow; lipidów; nukleotydów i polinukleotydów. Rozpoznaje i opisuje przebieg podstawowych szlaków katabolicznych i anabolicznych. Wskazuje substraty, metabolity posrednie i produkty końcowe głównych szlaków metabolicznych oraz ich podstawowe mechanizmy regulacyjne, lokalizację narządowa i wewnatrzkomórkową. Zna klasy enzymów i mechanizm ich działania.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	BL_1A_W01	ma wiedzę z fundamentów nauk przyrodniczych (chemii, fizyki) i matematyki niezbędną dla zrozumienia podstawowych procesów i zjawisk przyrodniczych
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	BL_1A_W09	zna biochemiczne podłoże procesów życiowych bazujące na wiedzy o klasyfikacji, budowie, funkcjach i przemianach substratów wystepujących w żywych organizmach
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	P1A_W01	rozumie podstawowe zjawiska i procesy przyrodnicze
	P1A_W02	w interpretacji zjawisk i procesów przyrodniczych opiera się na podstawach empirycznych, rozumiejąc w pełni znaczenie metod matematycznych i statystycznych
	P1A_W03	ma wiedzę z zakresu matematyki, fizyki i chemii niezbędną dla zrozumienia podstawowych procesów i zjawisk przyrodniczych
	P1A_W04	ma wiedzę w zakresie najważniejszych problemów z zakresu dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów oraz zna ich powiązania z innymi dyscyplinami przyrodniczymi
	P1A_W05	ma wiedzę w zakresie podstawowych kategorii pojęciowych i terminologii przyrodniczej oraz ma znajomość rozwoju dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów i stosowanych w nich metod badawczych
	P1A_W07	ma wiedzę w zakresie podstawowych technik i narzędzi badawczych stosowanych w zakresie dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
Cel przedmiotu	C-3	Zapoznanie studenta z budową, właściwościami i funkcją podstawowych grup organicznych mono- i polimerów budujących organizmy. Poznanie głównych szlaków przemian metabolicznych organizmu i regulujących je mechanizmów. Zrozumienie istoty, celu, ukierunkowania i regulacji podstawowych szlaków metabolicznych na różnych poziomach organizacji materii ożywionej, powiązań katabolizmu i anabolizmu oraz ścisłej zależności między prawidłowym przebiegiem procesów biochemicznych a fizjologią, zdrowiem, wzrostem i rozwojem na poziomie komórki i całego organizmu.
Cel przedmiotu	C-4	Nabycie przez studenta umiejętności przeprowadzania podstawowej analizy jkościowej i ilościowej. Interpretowania wyników badań i porównywania ich ze standardami oraz identyfikacji substancji chemicznych w materiale biologicznym.
Treści programowe	T-W-1	Aminokwasy: Ogólna budowa i charakterystyka. Aminokwasy białkowe, struktura, podział i właściwości. Nazewnictwo aminokwasów. Aminokwasy endo- i egzogenne. Źródła metaboliczne wolnych aminokwasów, biosynteza aminokwasów endogennych, degradacja aminokwasów, metabolizm grup aminowych aminokwasów; detoksykacja amoniaku metabolizm szkieletów węglowodorowych aminokwasów, aminokwasy źródłem związków biologicznie czynnych
	T-W-2	Oligopeptydy, polipeptydy i białka: Wiązanie peptydowe, struktura peptydów, peptydy bilogicznie aktywne. Klasyfikacja, ogólne własciwości i charakterystyka fizykochemiczna białek. Struktura białek.
	T-W-3	Enzymy: Enzymy jako biokatalizatory. Ogólne własciwości, nazewnictwo i klasyfikacja enzymów.Budowa enzymów, koenzymy i grupy prostetyczne. Mechanizm działania enzymów i specyficzność katalizy enzymatycznej. Centrum aktywne i allosteryczne. Regulacja iliści i aktywności enzymów.
	T-W-4	Węglowodany: Funkcje węglowodanów. Klasyfikacja, budowa i właściwości monosacharydów. Wiązanie glikozydowe. Klasyfikacja, budowa i wlaściwości di-, oligo- i polisacharydów. Trawienie węglowodanów złożonych i wchłanianie monosacharydów. Etapy komórkowego katabolizmu glukozy i ich lokalizacja: glikoliza, fermentacja, cykl Krebsa i fosforylacja oksydacyjna. Bilans energetyczny katabolizmu glukozy w warunkach tlenowych i beztlenowych. Glukoneogeneza: substraty i przebieg. Metabolizm glikogenu i jego regulacja. Homeostaza glukozy we krwi.
	T-W-5	Lipidy: Ogólna charakterystyka lipidów. Klasygikacja i rola biologiczna najwazniejszych grup lipidów oraz ich pochodnych. Trawienie i wchłanianie produktów trawienia lipidów. Lipoproteiny osocza: struktura, skład, funkcje i metabolizm. Lipoliza wewnątrzkomórkowa. Beta-oksydacja kwasów tłuszczowych, szlaki metaboliczne acetylo-CoA. Synteza i metabolizm związków ketonowych. Lipogeneza: przebieg i regulacja. Metabolizm steroidów.
	T-W-6	Integracja metabolozmu: Anabolizm i katabolizm i ich współzalezność. Zbieżność katabolizmu i rozbiezność anabolizmu. Sygnały regulacyjne metabolizmu
	T-W-7	Nukleotydy i polinukleotydy - podstawy: Zasady purynowe i pirymidynowe. Nukleozydy i nukletydy mono-, di i trifosoranowe. DNA - struktura I- i II-rzędowa, struktury superhelikalne, białka wiążące DNA. RNA - informacyjny, transportujący i rybosomalny.
	T-A-1	Alfa-l-aminokwasy niebiałkowe- rola biologiczna. Biosynteza peptydów i białek. Chemiczna synteza peptydow i bialek - problemy i ich rozwiazania.
	T-A-2	Struktura a funkcje białek. Wybrane przyklady zaburzeń struktury I-, II-, III- i IV-rzędowej białek i ich konsekwencje - na wybranych przykladach.
	T-A-3	Wykorzystanie enzymow i i ich inhibitorow w praktyce medycznej i wybranych dzialach przemysłu.
	T-A-4	reaktywne formy tlenu - źródła, rola w fizjologii i patologii. Stres oksydacyjny i mechanizmy obrony antyoksydacyjnej.
	T-L-2	Aminokwasy: Reakcja z ninhydryną - ogólny odczyn na aminokwasy. Wykrywanie aminokwasów aromatycznych i grup sulfhydrylowych. Wykazanie obecności pierścienia indolowego w tryptofanie. Reakcja na obecność histydyny i turozyny.
	T-L-3	Białka: Badanie właściwości białek, wpływ czynników środowiska na białko. Koagulacja roztworów koloidowych. Dializa roztworu białka. Wykrywanie wiązania peptydowego. Wpływ pH na rozpuszczalność białek - oznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny. Metoda biuretowa oznaczania jakościowego i lościowego białka.
	T-L-4	Enzymy: Wpływ pH na aktywność a-amylazy. Oznaczanie aktywności amylazy ślinowej metodą Bernefelda. Wpływ pH i temperatury na aktywność enzymów. Hydrolityczny rozkład kazeiny przez pankreatynę. Wybrane próby czynnościowe wątroby: test albuminowy, antypirynowy, galaktozowy i bromosulfoftaleinowy. Oznaczanie mocznika i kwasu moczowego w wybranych płynach ustrojowych.
	T-L-5	Wykazanie właściwości redukujących cukrów (próba Benedicta i Trommera). Hydroliza cukrów złożonych i wykrywanie jej produktów. Odróżnianie monosacharydów od disacharydów redukujących (odczyn Barfoeda). Odróżnianie ketoz od aldoz – reakcja Seliwanowa. Test obciążenia glukozą -półilościowe oznaczanie stężenia glukozy we krwi i moczu.
	T-L-8	Badanie właściwości redukujących witaminy C. Zaliczenie ćwiczeń.
Metody nauczania	M-1	Wykład informacyjny z prezentacją zagadnień teoretycznych
	M-2	Pokaz multimedialny z objaśnieniami przy wykorzystaniu komputera i projektora
	M-4	Dyskusja dydaktyczna i konsultacje z prowadzącymi ćwiczenia i wykłady
	M-5	Rozwiązywanie problemów i interpretacja wyników otrzymanych podczas poszczególnych analiz laboratoryjnych.
Sposób oceny	S-1	Ocena formująca: Sprawdzenie podstawowej wiedzy na temat grupy biomolekuł której dotycza dane ćwiczenia laboratoryjne.
	S-3	Ocena podsumowująca: Zaliczenie treści wykładowych w formie testu wyboru. Na test składa się 50 pytań obejmujących wszystkie zagadnienia objęte programem wykładów.
	S-5	Ocena podsumowująca: Zaliczenie zajęć adytoryjnych na podstawie oceny przedstawionej prezentacji i udziału w jej omówieniu oraz ogólnej aktywności na wszystkich cwiczeniach adytoryjnych
Kryteria oceny	Ocena	Kryterium oceny
	2,0
	3,0	Student jedynie wybiórczo zna podstawy budowy i funkcji w żywym organizmie głównych mikro- i makromolekuł. Nie potarfi jednak wyjaśnić związku między ich budową a wlaściwościami i pełnionymi funkcjami . Jedynie wybiórczo wymienia podstawowe szlaki przemian metabolicznych poszczególnych mikro- i makromolekuł, ich lokalizację narzadowa i wewnątrzkomórkową oraz mechanizmy regulacyjne.
	3,5
	4,0
	4,5
	5,0

Pole	KOD	Znaczenie kodu
Zamierzone efekty kształcenia	BL_1A_BL-S1-22_U01	Student potrafi: posługiwać się podstawowym sprzętem laboratoryjnym, przeprowadzać podstawowe analizy jakościowe i ilościowe materiału bilogicznego, wykonywać proste obliczenia biochemiczne, interpretować ich wyniki i porównać je z obowiązującymi wartościami referencyjnymi.Umie na podstawie wyników podstawowych analiz biochemicznych odrózniać stany fizjologiczne od patologicznych.
Cel przedmiotu	C-1	Nabycie umiejetności przeprowadzania podstawowych jakościowych i ilościowych analiz biochemicznych oraz podstawowej interpretacji otrzymanych wyników.
	C-3	Zapoznanie studenta z budową, właściwościami i funkcją podstawowych grup organicznych mono- i polimerów budujących organizmy. Poznanie głównych szlaków przemian metabolicznych organizmu i regulujących je mechanizmów. Zrozumienie istoty, celu, ukierunkowania i regulacji podstawowych szlaków metabolicznych na różnych poziomach organizacji materii ożywionej, powiązań katabolizmu i anabolizmu oraz ścisłej zależności między prawidłowym przebiegiem procesów biochemicznych a fizjologią, zdrowiem, wzrostem i rozwojem na poziomie komórki i całego organizmu.
	C-4	Nabycie przez studenta umiejętności przeprowadzania podstawowej analizy jkościowej i ilościowej. Interpretowania wyników badań i porównywania ich ze standardami oraz identyfikacji substancji chemicznych w materiale biologicznym.
Treści programowe	T-W-1	Aminokwasy: Ogólna budowa i charakterystyka. Aminokwasy białkowe, struktura, podział i właściwości. Nazewnictwo aminokwasów. Aminokwasy endo- i egzogenne. Źródła metaboliczne wolnych aminokwasów, biosynteza aminokwasów endogennych, degradacja aminokwasów, metabolizm grup aminowych aminokwasów; detoksykacja amoniaku metabolizm szkieletów węglowodorowych aminokwasów, aminokwasy źródłem związków biologicznie czynnych
	T-W-2	Oligopeptydy, polipeptydy i białka: Wiązanie peptydowe, struktura peptydów, peptydy bilogicznie aktywne. Klasyfikacja, ogólne własciwości i charakterystyka fizykochemiczna białek. Struktura białek.
	T-W-3	Enzymy: Enzymy jako biokatalizatory. Ogólne własciwości, nazewnictwo i klasyfikacja enzymów.Budowa enzymów, koenzymy i grupy prostetyczne. Mechanizm działania enzymów i specyficzność katalizy enzymatycznej. Centrum aktywne i allosteryczne. Regulacja iliści i aktywności enzymów.
	T-W-4	Węglowodany: Funkcje węglowodanów. Klasyfikacja, budowa i właściwości monosacharydów. Wiązanie glikozydowe. Klasyfikacja, budowa i wlaściwości di-, oligo- i polisacharydów. Trawienie węglowodanów złożonych i wchłanianie monosacharydów. Etapy komórkowego katabolizmu glukozy i ich lokalizacja: glikoliza, fermentacja, cykl Krebsa i fosforylacja oksydacyjna. Bilans energetyczny katabolizmu glukozy w warunkach tlenowych i beztlenowych. Glukoneogeneza: substraty i przebieg. Metabolizm glikogenu i jego regulacja. Homeostaza glukozy we krwi.
	T-W-5	Lipidy: Ogólna charakterystyka lipidów. Klasygikacja i rola biologiczna najwazniejszych grup lipidów oraz ich pochodnych. Trawienie i wchłanianie produktów trawienia lipidów. Lipoproteiny osocza: struktura, skład, funkcje i metabolizm. Lipoliza wewnątrzkomórkowa. Beta-oksydacja kwasów tłuszczowych, szlaki metaboliczne acetylo-CoA. Synteza i metabolizm związków ketonowych. Lipogeneza: przebieg i regulacja. Metabolizm steroidów.
	T-W-7	Nukleotydy i polinukleotydy - podstawy: Zasady purynowe i pirymidynowe. Nukleozydy i nukletydy mono-, di i trifosoranowe. DNA - struktura I- i II-rzędowa, struktury superhelikalne, białka wiążące DNA. RNA - informacyjny, transportujący i rybosomalny.
	T-A-2	Struktura a funkcje białek. Wybrane przyklady zaburzeń struktury I-, II-, III- i IV-rzędowej białek i ich konsekwencje - na wybranych przykladach.
	T-A-3	Wykorzystanie enzymow i i ich inhibitorow w praktyce medycznej i wybranych dzialach przemysłu.
	T-L-1	Regulamin pracowni biochemicznej, biezpieczeństwo, higiena pracy i możliwe zagrożenia. Zasady właściwego użytkowania aparatury i drobnego sprzętu laboratoryjnego. Przedstawienie ogólnego przebiegu ćwiczeń i warunków uzyskania zaliczenia.
	T-L-2	Aminokwasy: Reakcja z ninhydryną - ogólny odczyn na aminokwasy. Wykrywanie aminokwasów aromatycznych i grup sulfhydrylowych. Wykazanie obecności pierścienia indolowego w tryptofanie. Reakcja na obecność histydyny i turozyny.
	T-L-3	Białka: Badanie właściwości białek, wpływ czynników środowiska na białko. Koagulacja roztworów koloidowych. Dializa roztworu białka. Wykrywanie wiązania peptydowego. Wpływ pH na rozpuszczalność białek - oznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny. Metoda biuretowa oznaczania jakościowego i lościowego białka.
	T-L-4	Enzymy: Wpływ pH na aktywność a-amylazy. Oznaczanie aktywności amylazy ślinowej metodą Bernefelda. Wpływ pH i temperatury na aktywność enzymów. Hydrolityczny rozkład kazeiny przez pankreatynę. Wybrane próby czynnościowe wątroby: test albuminowy, antypirynowy, galaktozowy i bromosulfoftaleinowy. Oznaczanie mocznika i kwasu moczowego w wybranych płynach ustrojowych.
	T-L-5	Wykazanie właściwości redukujących cukrów (próba Benedicta i Trommera). Hydroliza cukrów złożonych i wykrywanie jej produktów. Odróżnianie monosacharydów od disacharydów redukujących (odczyn Barfoeda). Odróżnianie ketoz od aldoz – reakcja Seliwanowa. Test obciążenia glukozą -półilościowe oznaczanie stężenia glukozy we krwi i moczu.
	T-L-6	Lipidy: Oznaczanie TG i cholesterolu w wybranych płynach ustrojowych.
	T-L-7	Kwasy nukleinowe: Izolacja kwasów nukleinowych z materiału roślinnego. Wykrywanie składników kwasów nukleinowych w roztworze hydrolizatu DNA.
	T-L-8	Badanie właściwości redukujących witaminy C. Zaliczenie ćwiczeń.
Metody nauczania	M-1	Wykład informacyjny z prezentacją zagadnień teoretycznych
	M-2	Pokaz multimedialny z objaśnieniami przy wykorzystaniu komputera i projektora
	M-3	Praktyczne ćwiczenia laboratoryjne w grupach
	M-4	Dyskusja dydaktyczna i konsultacje z prowadzącymi ćwiczenia i wykłady
	M-5	Rozwiązywanie problemów i interpretacja wyników otrzymanych podczas poszczególnych analiz laboratoryjnych.
Sposób oceny	S-1	Ocena formująca: Sprawdzenie podstawowej wiedzy na temat grupy biomolekuł której dotycza dane ćwiczenia laboratoryjne.
	S-2	Ocena formująca: Na zakończenie poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnych ocena przez prowadzacego zakresu i poprawności wykonanych przez zespól analiz, wyciągbiętych wniosków i, interpretacji otrzymanych wyników. Ocena punktowa w skali 0-5.
	S-3	Ocena podsumowująca: Zaliczenie treści wykładowych w formie testu wyboru. Na test składa się 50 pytań obejmujących wszystkie zagadnienia objęte programem wykładów.
	S-5	Ocena podsumowująca: Zaliczenie zajęć adytoryjnych na podstawie oceny przedstawionej prezentacji i udziału w jej omówieniu oraz ogólnej aktywności na wszystkich cwiczeniach adytoryjnych
Kryteria oceny	Ocena	Kryterium oceny
	2,0
	3,0	Student jedynie w minimalnym zakresie potrafi posługiwać się podstawowym sprzętem laboratoryjnym, a w trakcje jego obsługi popełnia liczne błędy, co wymaga powtórzeń prowadzonych analiz. Przy pomocy innych poprawnie wykonuje większość analiz i obliczeń, ale interpretuje jedynie niektóre z otrzymanych wyników.
	3,5
	4,0
	4,5
	5,0

Pole	KOD	Znaczenie kodu
Zamierzone efekty kształcenia	BL_1A_BL-S1-22_K01	Student uznaje biochemiczne podłoże wszystkich procesów zachodzacych w organizmie i ma potrzebę stałego uzupełniania wiedzy z tego zakresu.
Cel przedmiotu	C-3	Zapoznanie studenta z budową, właściwościami i funkcją podstawowych grup organicznych mono- i polimerów budujących organizmy. Poznanie głównych szlaków przemian metabolicznych organizmu i regulujących je mechanizmów. Zrozumienie istoty, celu, ukierunkowania i regulacji podstawowych szlaków metabolicznych na różnych poziomach organizacji materii ożywionej, powiązań katabolizmu i anabolizmu oraz ścisłej zależności między prawidłowym przebiegiem procesów biochemicznych a fizjologią, zdrowiem, wzrostem i rozwojem na poziomie komórki i całego organizmu.
Treści programowe	T-W-1	Aminokwasy: Ogólna budowa i charakterystyka. Aminokwasy białkowe, struktura, podział i właściwości. Nazewnictwo aminokwasów. Aminokwasy endo- i egzogenne. Źródła metaboliczne wolnych aminokwasów, biosynteza aminokwasów endogennych, degradacja aminokwasów, metabolizm grup aminowych aminokwasów; detoksykacja amoniaku metabolizm szkieletów węglowodorowych aminokwasów, aminokwasy źródłem związków biologicznie czynnych
	T-W-2	Oligopeptydy, polipeptydy i białka: Wiązanie peptydowe, struktura peptydów, peptydy bilogicznie aktywne. Klasyfikacja, ogólne własciwości i charakterystyka fizykochemiczna białek. Struktura białek.
	T-W-4	Węglowodany: Funkcje węglowodanów. Klasyfikacja, budowa i właściwości monosacharydów. Wiązanie glikozydowe. Klasyfikacja, budowa i wlaściwości di-, oligo- i polisacharydów. Trawienie węglowodanów złożonych i wchłanianie monosacharydów. Etapy komórkowego katabolizmu glukozy i ich lokalizacja: glikoliza, fermentacja, cykl Krebsa i fosforylacja oksydacyjna. Bilans energetyczny katabolizmu glukozy w warunkach tlenowych i beztlenowych. Glukoneogeneza: substraty i przebieg. Metabolizm glikogenu i jego regulacja. Homeostaza glukozy we krwi.
	T-W-5	Lipidy: Ogólna charakterystyka lipidów. Klasygikacja i rola biologiczna najwazniejszych grup lipidów oraz ich pochodnych. Trawienie i wchłanianie produktów trawienia lipidów. Lipoproteiny osocza: struktura, skład, funkcje i metabolizm. Lipoliza wewnątrzkomórkowa. Beta-oksydacja kwasów tłuszczowych, szlaki metaboliczne acetylo-CoA. Synteza i metabolizm związków ketonowych. Lipogeneza: przebieg i regulacja. Metabolizm steroidów.
	T-W-6	Integracja metabolozmu: Anabolizm i katabolizm i ich współzalezność. Zbieżność katabolizmu i rozbiezność anabolizmu. Sygnały regulacyjne metabolizmu
	T-W-7	Nukleotydy i polinukleotydy - podstawy: Zasady purynowe i pirymidynowe. Nukleozydy i nukletydy mono-, di i trifosoranowe. DNA - struktura I- i II-rzędowa, struktury superhelikalne, białka wiążące DNA. RNA - informacyjny, transportujący i rybosomalny.
	T-A-1	Alfa-l-aminokwasy niebiałkowe- rola biologiczna. Biosynteza peptydów i białek. Chemiczna synteza peptydow i bialek - problemy i ich rozwiazania.
	T-A-2	Struktura a funkcje białek. Wybrane przyklady zaburzeń struktury I-, II-, III- i IV-rzędowej białek i ich konsekwencje - na wybranych przykladach.
	T-A-3	Wykorzystanie enzymow i i ich inhibitorow w praktyce medycznej i wybranych dzialach przemysłu.
Metody nauczania	M-1	Wykład informacyjny z prezentacją zagadnień teoretycznych
	M-2	Pokaz multimedialny z objaśnieniami przy wykorzystaniu komputera i projektora
	M-4	Dyskusja dydaktyczna i konsultacje z prowadzącymi ćwiczenia i wykłady
	M-5	Rozwiązywanie problemów i interpretacja wyników otrzymanych podczas poszczególnych analiz laboratoryjnych.
Sposób oceny	S-1	Ocena formująca: Sprawdzenie podstawowej wiedzy na temat grupy biomolekuł której dotycza dane ćwiczenia laboratoryjne.
Sposób oceny	S-5	Ocena podsumowująca: Zaliczenie zajęć adytoryjnych na podstawie oceny przedstawionej prezentacji i udziału w jej omówieniu oraz ogólnej aktywności na wszystkich cwiczeniach adytoryjnych
Kryteria oceny	Ocena	Kryterium oceny
	2,0
	3,0	Uznaje biochemiczne podłoże wszystkich procesów fizjologicznych i patologicznych w żywym organizmie, ale nie widzi potrzeby systematycznego uzupełniania wiedzy z tego zakresu.
	3,5
	4,0
	4,5
	5,0

Pole	KOD	Znaczenie kodu
Zamierzone efekty kształcenia	BL_1A_BL-S1-22_K02	Potrafi pracowac w małych zespołach przy wykonywanianiu analiz biochemicznych, potrafi dzielić się wiedza i umiejetnościami z innymi członkami zespołu i korzystać z wiedzy umijętności innych, czuje się odpowiedzialny za wynik pracy zespołu i osiagniętą przez niego ocenę.
Cel przedmiotu	C-2	Umiejętnośc pracy w zespole oraz rozumienie potrzeby ciągłego uzupełniania i pogłebiania wiedzy w związku z stałym rozwojem szeroko pojmowanej biochemii.
Treści programowe	T-L-2	Aminokwasy: Reakcja z ninhydryną - ogólny odczyn na aminokwasy. Wykrywanie aminokwasów aromatycznych i grup sulfhydrylowych. Wykazanie obecności pierścienia indolowego w tryptofanie. Reakcja na obecność histydyny i turozyny.
	T-L-3	Białka: Badanie właściwości białek, wpływ czynników środowiska na białko. Koagulacja roztworów koloidowych. Dializa roztworu białka. Wykrywanie wiązania peptydowego. Wpływ pH na rozpuszczalność białek - oznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny. Metoda biuretowa oznaczania jakościowego i lościowego białka.
	T-L-4	Enzymy: Wpływ pH na aktywność a-amylazy. Oznaczanie aktywności amylazy ślinowej metodą Bernefelda. Wpływ pH i temperatury na aktywność enzymów. Hydrolityczny rozkład kazeiny przez pankreatynę. Wybrane próby czynnościowe wątroby: test albuminowy, antypirynowy, galaktozowy i bromosulfoftaleinowy. Oznaczanie mocznika i kwasu moczowego w wybranych płynach ustrojowych.
	T-L-6	Lipidy: Oznaczanie TG i cholesterolu w wybranych płynach ustrojowych.
	T-L-7	Kwasy nukleinowe: Izolacja kwasów nukleinowych z materiału roślinnego. Wykrywanie składników kwasów nukleinowych w roztworze hydrolizatu DNA.
	T-L-8	Badanie właściwości redukujących witaminy C. Zaliczenie ćwiczeń.
Metody nauczania	M-3	Praktyczne ćwiczenia laboratoryjne w grupach
Sposób oceny	S-1	Ocena formująca: Sprawdzenie podstawowej wiedzy na temat grupy biomolekuł której dotycza dane ćwiczenia laboratoryjne.
Sposób oceny	S-2	Ocena formująca: Na zakończenie poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnych ocena przez prowadzacego zakresu i poprawności wykonanych przez zespól analiz, wyciągbiętych wniosków i, interpretacji otrzymanych wyników. Ocena punktowa w skali 0-5.
Kryteria oceny	Ocena	Kryterium oceny
	2,0
	3,0	Student sporadycznie i tylko w stopniu podstawowym efektywnie pracuje w zespole. Efekty jego pracy w zespole są mierne i często reszta zespołu jest zmuszona do korekty jego niedociągnięć i błędów.
	3,5
	4,0
	4,5
	5,0